生物化学

英语用仁爱，语文用语文版的，数学用华师大 ，生物用人教。物理用上海科技 化学书很大本去新华书店看看九上封面是一个很像DNA链的图，九下是分子放大图，我有点忘了。 嘻嘻嘻 历史地理生物用人教版的 政治用广州一个出版社出的书，新华书店有卖，泉州书城一个都没。 我啊。是读北师大的，学校比别的相对大，可学风不好，如果在哪学习要和好同学在一起，要Hoid住自己 还是有前途的 好好学习

1675路 → 31路全程约106分钟 /19公里/ 29站 / 换乘1次起点左家庄步行约 425 米到左家庄乘坐675路,经7站,到甜水园街北口下车步行约 21 米到甜水园街北口乘坐31路,经22站,到北京华侨城南站下车步行约 541 米到北京联合大学生物化学工程学院终点北京联合大学生物化学工程学院

学校里面是个教室都能当自习室10点半闭楼根据以往经验，学校里上自习的人不是很多你应该能找到人比较少的教室

学院现有五系二部，即信息与控制工程系、生物医药系、经济管理系、工程艺术系、工程管理系、公共基础课教学部、体育教学部。2009年招生的本科专业有：自动化、建筑环境与设备工程、生物医学工程、生物工程、制药工程、材料科学与工程（生物材料）、工商管理、会计学、人力资源管理、工业设计、包装工程（包装设计）。2009年招生的高职专科专业有：物业设施管理、供热通风与空调工程技术、计算机控制技术、药物制剂技术、视觉传达艺术设计。学院从2003年开始，根据北京市专升本有关规定，招收高职专科升本科学生。其中会计学专业面向全市高职相关专业招收专接本学生。学院积极开展对外交流工作，已与英国西苏格兰大学等签订合作办学协议，双方互派教师、互相承认学分、共同培养生物医药、经济管理、国际商务等专业人才。

聚丙烯酰胺凝胶电泳。聚丙烯酰胺凝胶电泳的基本信息：聚丙烯酰胺凝胶电泳简称为PAGE，是以聚丙烯酰胺凝胶作为支持介质的一种常用电泳技术，聚丙烯酰胺凝胶由单体丙烯酰胺和甲叉双丙烯酰胺聚合而成，聚合过程由自由基催化完成，催化聚合的常用方法有两种，化学聚合法和光聚合法。化学聚合以过硫酸铵为催化剂，以四甲基乙二胺为加速剂，在聚合过程中，TEMED催化过硫酸铵产生自由基，后者引发丙烯酰胺单体聚合，同时甲叉双丙烯酰胺与丙烯酰胺链间产生甲叉键交联，从而形成三维网状结构。PAGE根据其有无浓缩效应，分为连续系统和不连续系统两大类，连续系统电泳体系中缓冲液pH值及凝胶浓度相同，带电颗粒在电场作用下，主要靠电荷和分子筛效应，不连续系统中由于缓冲液离子成分，pH，凝胶浓度及电位梯度的不连续性。带电颗粒在电场中泳动不仅有电荷效应，分子筛效应，还具有浓缩效应，因而其分离条带清晰度及分辨率均较前者佳，不连续体系由电极缓冲液，浓缩胶及分离胶所组成，浓缩胶是由AP催化聚合而成的大孔胶。

　　下面是我们为大家收集的生物化学专业国外个人陈述范文汇总，共三篇，希望对大家有用。留学个人陈述的写作在美国研究生申请中的作用至关重要，下面的个人陈述范文供大家参考。 　　 　申请专业：biochemistry 　　With the approach of new century, the developing China is requiring better trained and more highly educated men and women than ever before in history. In order to make more contributions to the society and, at the same time, satisfy my keen interest in science, I am looking forward to beginning my graduate study. I heard of Case Western Reserve University as early as when I was an undergraduate student. She is one of the most highly regarded universities in the world and is an ideal place for ambitious youth. 　　I plan to study for Ph.D. in Biochemistry at Case Western Reserve University with special interests in metabolism, macromolecular synthesis, and protein crystal growth. I have had plentiful preparations. First, when being an undergraduate in the Department of Chemical Engineering at Tsinghua University, I got very extensive and intensive education. I took many courses on chemistry and the related subjects, and earned high scores for most of them. Second, my major, Polymer, can be put into good use in Biochemistry programs because Polymer is closely related with biological Macromolecule. Third, I have working experience that enriches my theory and laboratory skills. 　　From 1990 to now, I have been engaged as an Assistant Engineer by the Research institute, Beijing Yanshan Petrochemical Corporation (RIBYPC). In the first year, I was in charge of a 5-litre reactor for polymerization of Carboxylated Butadiene-Styene Latex. Then I was transferred to another research group to synthesize PET/PHB copolymer, a kin of polyester, which has the property of Liquid Crystal. I am the assistant head of the group. We can prepare the novel polymer with high molecule weight and excellent property in a 2-litre stainless steel reactor. During this monomers, with purity of more than 99.99%; this made my leader very satisfied. 　　More than four years of working experiences expand my capacity. I often make use of NMR, X-ray, DSC and other instrumental methods for research. Among them, I am most skilled in NMR reactors, I have experiences on solving problems of Engineering and Mechanics. What is more, I am familiar with computer operation and some application software. The above information about my specialty may be helpful for you to evaluate me. 　　It is said that the 21st century will be the age of Life Science. I hope to enter the esteemed Case Western Reserve University to face this challenge. I am confident tat I shall be an excellent fellow. After completing my graduate study, I would like to return to my homeland and make use of my knowledge to serve the people. 　　By the way, I would like to give thanks to my parents. Being their oldest son, I am offered the most formal education and the deepest love. I never forget the 18-yearu2019s life with them. Twelve years in the countryside and six years in Shengli Oil Field bestowed me the character of diligence, resolution, and perseverance, as well as the deep love of nature and life. I am also indebted to my dear wife. Without her never-ended encouragement and support in these years, I could not become closer and closer to the gate of the eminent Case Western Reserve University. 　　 申请专业： biochemistry 　　Knowing where is heading during navigation brings assured happiness. As a student majoring in Biochemistry, I began my odyssey five years ago, when our class had a new biology teacher, who was young and energetic. He taught us in an entertaining way and communicated with us quite well. I liked him very much and was impressed by the knowledge of Biological Sciences. He opened new doors to the realm of Biology in my life. And with time being, I feel more and more sure about my destination. Although the trail of navigation has not always been definitely straight, I believe it leads me to my dream. 　　Because of my excellent performance in the National Olympic Mathematics Contest of High School Students in 1994 and my outstanding academic record in senior high school, I had the opportunity to be admitted to Peking University or Tsinghua University, two most selective universities in China, waived of the Admission Examination. But if I took the chance, I couldnu2019t select biological sciences as my major. So I gave up the precious chance and took the Admission Examination. I succeeded and was admitted by the Department of Biochemistry and Molecular Biology in Peking University, which ranks first in biological science education and research in China and has raised many scholars including members of Chinese Academy of Sciences. In the first three years in university, my curriculum has a broad range, covering both natural and humanity sciences, as well as putting emphasis not only on biological sciences but also on closely related courses. I have dedicated my energy to my study and have received a complete, profound and strict training in biological sciences with the combined strength of individual and professors" help. Playing basketball is also a solid part of my campus life. I am an active member in the basketball team of the College of Life Sciences in Peking University. As a point guard, the organizer of the team"s attack, I have learned to make the five players to be a strong group in a game. Last year, we ranked the third in Peking University Cup among the thirty-six teams. This experience endows me a strong sense of responsibility, confidence and team-working spirit. 　　To be a successful scientific researcher requires not only academic potential but also independent research ability. A student will develop capability for independent research by working closely with a scholar. For this reason, I entered the National Laboratory of Protein Engineering and Plant Genetic Engineering and participated the Group of Protein Structure and Function. Now I cooperate with two graduate students, one of whom will go to the Harvard Medical School to continue his research work. Our ultimate goal is to develop a new thrombolysis drug, which is supported by the National 863 Hi-Tech Planning. (Please check Research Experience for detail.) By the three months here, I have been able to do many experiments independently and have obtained serious attitude and cooperation in scientific work. 　　I have a sublime dream to be one equipped with exceptional experiment skills in addition to advanced scientific and technological knowledge. In my mind Pennsylvania State University is an ideal place to purse the graduate study, which is intellectually exhilarating and challenging. I respect your rigorous scientific approach, original idea and outstanding achievements. I am eager to join a group in which I can make the best use of my capabilities and combine my personal intelligence with group cooperation to full-fill the groupu2019s benefit as well as to make my dream come true. The Department of Pharmacology is definitely this type. With the fast development in the field of life sciences, human is getting more and more interested in probing into the nature of life itself and every great achievement in the study of life is sure to put light to our understanding of ourselves and to benefit our people and society as a whole. The field of Pharmacology has particular importance to serve manu2019s purpose above. A scientist of Pharmacology is not only a researcher, but also the creator of the future world. I think the challenging Pharmacology is the most suitable field for me to begin my graduate study, which is more than a continuation of undergraduate study and is of not only a matter of greater knowledge. The aim of it is to prepare students to enter a profession in which the knowledge is put into daily use. I am interested in the field of signal pathway in tumor formation. Several professors" research impressed me, including Dr. Mulder and some other professors. After obtaining my Ph.D., I plan to do research work in an institution either domestically or overseas. I believe that such a position provides the largest room in which I can make the most enthusiastic dedication to the world of sciences. 　　I believe the advanced courses, distinguished faculty and the best-equipped laboratories of your group will help me make the desired achievements. With the conviction that I can sustain me through the intense graduate study, I have made the decision to apply for Pennsylvania State University and hope your serious consideration. 　　 申请专业： biochemistry 　　I plan to study for Ph.D. in Biochemistry at Case Western Reserve University with special interests in metabolism, macromolecular synthesis, and protein crystal growth. I have had plentiful preparations. First, when being an undergraduate in the Department of Chemical Engineering at Tsinghua University, I got very extensive and intensive education. I took many courses on chemistry and the related subjects, and earned high scores for most of them. Second, my major, Polymer, can be put into good use in Biochemistry programs because Polymer is closely related with biological Macromolecule. Third, I have working experience that enriches my theory and laboratory skills. 　　From 1990 to now, I have been engaged as an Assistant Engineer by the Research institute, Beijing Yanshan Petrochemical Corporation (RIBYPC). In the first year, I was in charge of a 5-litre reactor for polymerization of Carboxylated Butadiene-Styene Latex. Then I was transferred to another research group to synthesize PET/PHB copolymer, a kin of polyester, which has the property of Liquid Crystal. I am the assistant head of the group. We can prepare the novel polymer with high molecule weight and excellent property in a 2-litre stainless steel reactor. During this monomers, with purity of more than 99.99%; this made my leader very satisfied. 　　More than four years of working experiences expand my capacity. I often make use of NMR, X-ray, DSC and other instrumental methods for research. Among them, I am most skilled in NMR reactors, I have experiences on solving problems of Engineering and Mechanics. What is more, I am familiar with computer operation and some application software. The above information about my specialty may be helpful for you to evaluate me. 　　It is said that the 21st century will be the age of Life Science. I hope to enter the esteemed Case Western Reserve University to face this challenge. I am confident tat I shall be an excellent fellow. After completing my graduate study, I would like to return to my homeland and make use of my knowledge to serve the people. 　　By the way, I would like to give thanks to my parents. Being their oldest son, I am offered the most formal education and the deepest love. I never forget the 18-years life with them. Twelve years in the countryside and six years in Shengli Oil Field bestowed me the character of diligence, resolution, and perseverance, as well as the deep love of nature and life. I am also indebted to my dear wife. Without her never-ended encouragement and support in these years, I could not become closer and closer to the gate of the eminent Case W

是生物科学中比较前沿的专业，前景还可以，但是在重点大学的重点实验室里。现在分子很火，做植物、动物实验都要部分涉及到分子生物学，所以如果有兴趣，建议你学。

个人认为生物化学较难。两科我都学过，感觉生物化学要背的很多，并且还要理解，联系，知识面较宽，不擅长背的人不要选。化工原理背的东西比生化少，并且知识框架紧凑，计算题很常规，不难，只要用心都能做对，尤其是基础不好的人，化工原理突击较快。

把人类社会比喻为“有机体”自古就有，但是比较专门而有价值的探讨则始于法国的圣西门、孔德，特别是英国的斯宾塞。圣西门初步提出了社会有机体的思想，他的弟子们则明确提到“社会是一种有机的整体”，并要求分析“社会这个统一整体的各个器官”。作为圣西门秘书的孔德把社会与生物学中的“个体有机论”作比较，认为家庭是社会的细胞，种族或阶级是社会的组织，社区或城市是社会的器官。后来，英国的斯宾塞把社会有机体同生物有机体的同与异作了比较分析，他依照生物有机体三个器官系统把社会有机体划分成生产物质资料的支持系统、在分工基础上加强社会有机体各个部分联系的分配系统，以国家为首保证各个部门服从于整体的调节系统，并相应提出担任生产营养职能的是工人阶级，担任分配与交换职能的是商业阶级，担任调节生产的是工业资本家。斯宾塞认为，社会有机体又不同于生物有机体而是一种“超有机体”，生物有机体的各个部分紧密相连并完全从属于整体，社会超有机体的各部分的活动比较分散与自由，因而是一个比较松散的整体，但又是一个可自我调节的系统。他提出了社会静力学的命题，并用静止状态的观点来解释社会有机体，认为其间的完善调节与平衡状态是社会的理想状况。 马克思的社会有机体理论与上述斯宾塞等人的社会有机体理论有相似之点，但又有其重大的本质的区别。斯宾塞等人的社会有机体理论以自然科学的原理来解释社会，具有反神学、反教权的积极意义，其关于社会有机体的相关结构的描述、自我调节的功能和自由松散的整体等思想包含着合理的内容，但其关于三个不同阶级担负不同社会职能的推论在理论上是牵强附会的，用社会静力学来期望社会出现一个平衡的理想状况也是背离社会自身发展规律的，这种社会有机体理论明显地带有为资本主义社会机体各部分的现存状况与永恒合理性辩护的意味。 马克思的社会有机体理论的形成经历了一个有趣的过程。在马克思、恩格斯合著的《德意志意识形态》一书中，“意识形态”这一概念不仅在书名中明确使用，而且被广为论述，不过他们此时的重点是通过联系精神生活条件同法与国家等政治生活条件，特别是同所有制的关系等经济生活条件来考察社会，这种由上而下地考察，实质上已经形成了社会形态的思想，尽管“社会形态”这个概念直到马克思写《路易·波拿巴的雾月十八日》时才正式提出，（注：《马克思恩格斯选集》第1卷，1995年版，第585页。）但是社会形态的思想始于《德意志意识形态》是无疑的，而且“社会形态”这个概念显然大于即包含“意识形态”这个概念。在《〈政治经济学批判〉序言》中，马克思为了进一步剖析社会形态，又深入到社会经济形态中去，力求揭示社会形态更替中的本质原因，他在此不仅制定出“社会经济形态”的概念，而且提出“亚细亚的、古代的、封建的和现代资产阶级的生产方式可以看作是经济的社会形态演进的几个时代。”（注：《马克思恩格斯选集》第2卷，1995年版，第33页。）这说明“社会经济形态”这个概念是对“社会形态”的具体展开，因而仍包含在“社会形态”这个概念之中。需要指明的是，马克思在研究社会形态、社会经济形态、社会意识形态的同时，社会有机体的思想就贯穿始终，而且一旦提升出社会有机体的概念，那么它就大于即包含着前面三个概念。 马克思最初是在《哲学的贫困》中提出“社会有机体”这个概念的，他在批判蒲鲁东时指出：“谁用政治经济学的范畴构筑某种思想体系的大厦，谁就是把社会体系的各个环节割裂开来，就是把社会的各个环节变成同等数量的依次出现的单个社会。其实，单凭运动、顺序和时间的唯一逻辑公式怎能向我们说明一切关系在其中同时存在而又互相依存的社会机体呢？”（注：《马克思恩格斯选集》第1卷，1995年版，第143页。）马克思在为《资本论》第一版写的序言中又指出：“社会不是坚实的结晶体，而是一个能够变化并且经常处于变化过程中的有机体。”（注：《马克思恩格斯选集》第2卷，1995年版，第102页。）马克思关于社会有机体的这两处论述十分清晰地告诉我们，社会有机体包括“社会体系的各个环节”和“同时存在而又互相依存”的“一切关系”，因而社会有机体是一个囊括全部社会生活领域的跨层次性的、整体性的范畴。概而言之，所谓社会有机体是指由人和全部社会生活条件、要素构成并相互依存与相互作用的活动和发展着的有机整体。 马克思是从实践出发来解释社会，由此只有用“全部社会生活在本质上是实践的”观点，（注：《马克思恩格斯选集》第1卷，1995年版，第56页。）才能真正揭示对社会具有高度综合性的社会有机体的构成内容。首先，社会有机体有两个前提性的有机构成部分。一个是人要进行物质资料的生产实践必然要同自然环境发生有机联系。马克思指出：“自然界……是人的无机的身体。人靠自然界生活。这就是说，自然界是人为了不致死亡而必须与之处于持续不断地交互作用过程的、人的身体。”（注：《马克思恩格斯选集》第1卷，1995年版，第45页。）由此被纳入人的生产实践范围的自然环境是社会有机体的不可分割的前提性的有机构成部分。另一个是人要进行物质资料的生产实践必然要同时进行人自身的生产，一定的人口因素是社会有机体不可分割的前提性的有机构成部分。其二，社会有机体有一个基础性的有机构成部分。这就是物质资料生产方式或社会经济形态，这是社会有机体中承下启上决定其他部分的最重要的有机构成部分。其三，社会有机体有一个上层性的有机构成部分。这里包括最上层的由人的精神生产的实践创造的社会意识，还包括由人变革社会的实践创造的具有中介性质的社会制度体系或政治法律及设施。 在掌握马克思的社会有机体理论时，从总体上了解它由哪些内容构成是重要的，但不要机械地把社会有机体理解为全部社会生活条件简单相加的结晶体，因而更重要的是要懂得社会有机体各组成部分之间是一个有机联系和相互作用的活动着的大系统，特别是要懂得社会有机体是在人与自然、人与社会、人与精神的实践关系即主体与客体的全面实践关系中构筑起来的，是一个具有自组织性、发散性、开放性、再生性的活动和发展着的有机整体。这是理解马克思主义的社会有机体理论并区分其与以往的社会有机体理论的本质之所在。 马克思在《〈政治经济学批判〉序言》中从实践出发概述了社会有机体活动的和发展着的图式。马克思写道：“我所得到的、并且一经得到就用于指导我的研究工作的总的结果，可以简要地表述如下：人们在自己生活的社会生产中发生一定的、必然的、不以他们的意志为转移的关系，即同他们的物质生产力的一定发展阶段相适合的生产关系。这些生产关系的总和构成社会的经济结构，即有法律的和政治的上层建筑竖立其上并有一定的社会意识形式与之相适应的现实基础。物质生活的生产方式制约着整个社会生活、政治生活和精神生活的过程。不是人们的意识决定人们的存在，相反，是人们的社会存在决定人们的意识。社会的物质生产力发展到一定阶段，便同它们一直在其中运动的现存生产关系或财产关系（这只是生产关系的法律用语）发生矛盾。于是这些关系便由生产力的发展形式变成生产力的桎梏。那时社会革命的时代就到来了。随着经济基础的变更，全部庞大的上层建筑也或慢或快地发生变革。在考察这些变革时，必须时刻把下面两者区别开来：一种是生产的经济条件方面所发生的物质的、可以用自然科学的精确性指明的变革，一种是人们借以意识到这个冲突并力求把它克服的那些法律的、政治的、宗教的、艺术的或哲学的，简言之，意识形态的形式。”（注：《马克思恩格斯选集》第2卷，1995年版，第32-33页。） 马克思对社会有机体活动的和发展着的图式的概述，差不多是对历史唯物主义范畴体系的纲要式阐发，如对社会存在和社会意识这个社会历史观基本问题的阐发，对社会基本矛盾及解决的基本途径和社会发展的基本动力的阐发，对社会的具体形态或基本结构及其关系的阐发，特别是对作为社会有机体的基础的物质资料生产方式的运动及其起决定性作用的阐发，集中体现了社会有机体是全部历史唯物主义的一个总体性范畴，它既是对全部社会生活的实践本质的综合展现，又是对其所作的高度抽象，它具有指导我们由抽象到具体、由纲举到目张地阐发历史唯物主义一系列原理的方法论的意义，特别是对历史唯物主义关于社会结构的基本原理的阐明具有直接的引导作用。由此可以说，历史唯物主义对于社会经济结构、社会政治结构和社会意识结构的基本原理的阐发，就是对其社会有机体理论的具体展开。

污染物来源：在喷雾干燥段，奶粉杂质超标的主要原因来自进风系统，即进风过滤器的影响，还有加热器、进风管道及热风分布器的影响。现代乳品厂生产乳品的车间均执行GMP标准，对进风的含尘度也有明确的要求，空气过滤器必须具有足够的过滤面积，面积过小既会影响进风量也会使进风携带灰尘量增多，空气过滤器面积按下式计算：F=L/M。式中，F为过滤面积（m2）；L为需要通过滤层的空气量（m3/s）； M为过滤强度，即单位时间单位过滤面积通过的空气量（m3/ m2・s），一般不超过2m3/m2・s。滤布的形式较多，比较常用的有光面棉纶和光面纤维，它们的效果都比较好；过滤器滤布要经常进行检查，发现灰尘附着必须及时进行清洗更换。喷雾干燥塔所使用的加热器都是叠加串联在一起的，加热器材料有碳钢管缠绕铝翅片结构，也有完全的不锈钢结构。从传热效果及价格上看，前者应用较为普遍，但长时间使用这种加热器易生锈和挂垢，锈蚀碎片或垢层一经脱落即随风进入干燥塔内，从而影响塔内粉的质量，清理相当困难。措施：为了清理加热器表面的锈蚀及灰尘，可将加热器中部或片与片之间预留方门，人可以从侧面进入加热器中进行定期清理或清洗，这种结构应用效果较好。进风管道及热风分布器对奶粉质量的影响主要是内表面有垢层，这些垢层脱落后就会不定期的进入奶粉中。因此，进风管道、热风分布器都应该设置人孔或手孔，便于日后对内表面做定期检查并做清理或清洗。需要特别说明的是，进入进风机空气过滤器前的空气至少要经过1道或2道粗过滤。

生化书上就有的啊。

海洋生物化学是研究海洋生物的化学组成、代谢以及生物体与海水环境间的生物化学过程的学科。它是海洋生物学的一部分，也是海洋化学的一个重要领域。海洋生物化学的研究有助于阐明生命起源和进化、海洋生物生产力的化学基础和生物的活动规律，并与海洋生物资源的开发利用等有密切的联系。

大学生物化学实验有：白质定分析技术、酶分离分析技术、核酸分离分析技术、电泳技术、层析技等。生物化学相关信息介绍如下：生物化学，顾名思义是研究生物体中的化学进程的一门学科，常常被简称为生化。它主要用于研究细胞内各组分，如蛋白质、糖类、脂类、核酸等生物大分子的结构和功能。而对于化学生物学来说，则着重于利用化学合成中的方法来解答生物化学所发现的相关问题。生物化学若以不同的生物为对象，可分为动物生化、植物生化、微生物生化、昆生化等。若以生物体的不同组织或过程为研究对象，则可分为肌肉生化、神经生化、免疫生化、生物力能学等。因研究的物质不同，又可分为蛋白质化学、核酸化学、酶学等分支。研究各种天然物质的化学称为生物有机化学。研究各种无机物的生物功能的学科则称为生物无机化学或无机生物化学。60年代以来，生物化学与其他学科融合产生了一些边缘学科如生化药理学、古生物化学化学生态学等；或按应用领域不同，分为医学生化、农业生化、工业生化、营养生化等。生物实验常用仪器1、一般来说，微生物实验室常用仪器有：恒温培养箱、霉菌培养箱、生化培养箱、超净工作台、高压灭菌器、烘箱、加热板、电炉、电子分析天平、磁力搅拌器、水浴锅、摇床、离心机、低温保存箱、移液器、PH计、分光光度计、光学显微镜、扫描显微镜、均质器等。2、分子生物学以及细胞生物学实验室常用仪器有：二氧化碳培养箱、生物安全柜、低温保存箱、烘箱、高压灭菌器、分析天平、普通天平、移液器、离心机、倒置显微镜、PCR仪、电泳仪、脱色摇床等。3、组织培养实验室常用仪器有：高压灭菌器、烘箱、摇床、光照培养箱、人工气候培养箱、分析天平、普通天平、超净工作台等。4、样品前处理常用仪器有移液器、天平、均质/搅拌系列、离心机、冻干机、高压灭菌器以及电泳仪等。

第一篇 生物大分子的结构与功能 第一章 氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 1）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。可分为： α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。α-螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。 β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链R基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定． β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。 无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。 主要化学键：氢键。 2）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距离效应。 主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。 3）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 主要化学键：疏水键、氢键、离子键 五、蛋白质结构与功能关系 1、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。 尿素或盐酸胍可破坏次级键 β-巯基乙醇可破坏二硫键 2、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。 肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。 血红蛋白：具有4个亚基组成的四级结构，可结合4分子氧。成人由两条α-肽链（141个氨基酸残基）和两条β-肽链（146个氨基酸残基）组成。在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈S状曲线。因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。结合氧后由紧张态变为松弛态。 六、蛋白质的理化性质 1、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液PH条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团 2、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。包括： a.丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇 b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。 3、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。 4、蛋白质的紫外吸收： 由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。 5、蛋白质的呈色反应 a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生此反应，详见二、3 b. 双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。氨基酸不出现此反应。蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。 七、蛋白质的分离和纯化 1、沉淀，见六、2 2、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。 3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。 4、层析： a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定PH时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。 b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。 5、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。 八、多肽链中氨基酸序列分析 a.分析纯化蛋白质的氨基酸残基组成 （蛋白质水解为个别氨基酸，测各氨基酸的量及在蛋白质中的百分组成） 　　　　　　↓ 测定肽链头、尾的氨基酸残基 二硝基氟苯法（DNP法） 头端 尾端 羧肽酶A、B、C法等 丹酰氯法 　　　　　　↓ 水解肽链，分别分析 胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）法：水解芳香族氨基酸的羧基侧肽键 胰蛋白酶法：水解赖氨酸、精氨酸的羧基侧肽键 溴化脯法：水解蛋氨酸羧基侧的肽键 　　　　　　↓ Edman降解法测定各肽段的氨基酸顺序 （氨基末端氨基酸的游离α-氨基与异硫氰酸苯酯反应形成衍生物，用层析法鉴定氨基酸种类） b.通过核酸推演氨基酸序列。

一.蛋白质的三级结构　　具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围广泛的盘曲和折叠，形成包括主、侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子三维空间的整体排布称为三级结构(teriary structure)。以肌红蛋白为例，该蛋白是由153个氨基酸残基构成的单链蛋白质，含有一个血红素辅基，能够进行可逆的氧合和脱氧。X射线衍射法测定了它的空间构象：a-螺旋占75%,形成A至H 8个螺旋区，两个螺旋之间有一段无规卷曲。由于侧链R基团的相互作用;多肽链盘绕、折叠成紧密的球状结构。亲水R基团大部分分布在球状分子的表面;疏水R基团位于分子内部，形成一个疏水"口袋"。血红素位于“口袋"中，它的Fe原子配位与F8组氨酸相连。　　二.蛋白质的四级结构　　许多有生物活性的蛋白质是由两条或多条肽链构成，具有一、二和三级结构的肽链称为亚基(subunit)。亚基与亚基之间呈特定的空间结构排布，并以非共价键连接，这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构(quaternary structure)。在蛋白质的四级结构中，各亚基之间靠次级键来维系。单独的亚基一般没有生物学功能，只有具有完整四级结构的蛋白质才具有生物学功能。　　以血红蛋白为例，血红蛋白是由2个a亚基和2个b亚基组成的四聚体，两种亚基的三级结构颇为相似，且每个亚基都结合有1个血红素辅基。4个亚基通过8个离子键相连，形成血红蛋白的四聚体，具有运输氧和CO2的功能。每个亚基单独存在时，虽也可结合氧并与氧亲和力增强，但在体内组织中难于释放氧。

首先辨别每个氨基酸的带电性质,特别侧链基团的带电量,获得每个氨基酸的等电点.氨基酸是是两性电解质,在碱性溶液中表现出带负电荷,在酸性溶液中表现出带正电荷,在某一定PH溶液中,氨基酸所带的正电荷和负电荷相等时的PH,称为该氨基酸的等电点.此题还应有附加条件,即溶液的PH,不然无法计算,在不同ph条件下,等电点会变化.计算等电点的关键：找出兼性离子（静电荷为0）两侧的pK值，取二者的平均值即可。该四肽在PH＜2.4时，带2个单位正电荷；在2.4至4.2时，带1个单位正电荷；在4.2至9.8时，静电荷为0；在9.8至10.6时，带一个单位负电荷。大于10.6时，带2个单位负电荷。所以，该四肽的等电点是：pI = 1/2 （4.2 + 9.8）= 7.0

蛋白水解酶又称肽酶，包括内肽酶、外肽酶、寡肽酶和二肽酶。内肽酶有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶，对肽链内肽键的特异性不同。胃蛋白酶对底物特异性较低，主要水解Phe、Try C端的肽键；胰蛋白酶水解Lys、Arg C端；胰凝乳蛋白酶作用Phe、Try C端；弹性蛋白酶作用脂肪族氨基酸C端。羧肽酶、氨肽酶是外肽酶，羧肽酶B要求肽的C末端氨基酸残基必须是Arg、Lys；羧肽酶A则水解除Arg、Lys，Pro或羟脯氨酸外的C末端氨基酸残基。胃粘膜主细胞分泌胃蛋白酶原，经胃酸激活生成胃蛋白酶。胃蛋白酶有自身激活作用。胰酶的前体也是无活性的酶原，进入十二指肠后，胰蛋白酶原迅速被肠激酶激活；胰蛋白酶自身激活作用不强，加上胰液中存在的胰蛋白酶抑制剂，可保护胰脏免遭自身消化，但胰蛋白酶能迅速激活胰液中其他几种酶原。

自由能指的是在某一个热力学过程中，系统减少的内能中可以转化为对外作功的部分。自由能(free energy)在物理化学中，按照亥姆霍兹的定容自由能F与吉布斯的定压自由能G的定义，G=A+PV (P为压力，V为体积)。在生物的反应中，因为△(PV)可以忽略不计，所以两者是相同的。只有这样，A的变化△A=△U-T△S才成为主要讨论的问题(U、T、S分别是该系统的内能、绝对温度、熵)。△A给出了生物反应中释放出来可用于做功的能量上限。其变化量(一般用△G*表示)在生物学上使用时必须注意下列事项:⑴水的活度，可随意设为1.0进行计算:⑵因[H+]=1M并不符合实际情况，一般认为[H+]=10^(-7) M(pH=7)，为了区别其符号写成△G0′;⑶例如反应，因各种成分并非标准浓度(1M)，把实际浓度代入下式后其值△G′就有问题了;⑷在共轭反应中，要注意各种成分反应的变化量之和;⑸把△G0改为用平衡常数(Keq)表示，往往是很有用的。高能磷酸化合物(energy rich phosphate compounds)是指水解自由能在20.92KJ/mol以上的磷酸化合物。代谢过程中出现的磷酸化合物，尽管它们都是脱水形成的，但是将它们再水解时，释放的自由能有极大的差异。有些自由能的变化为-2000到-3000cal，如6-磷酸葡萄糖、3-磷酸甘油、腺核苷酸等;另有一些如焦磷酸、乙酰磷酸、肌酸磷酸、磷酸烯醇式丙酮酸等磷酸化合物，每克分子水解时，自由能的变化为-7000到-12000cal。根据这些实验结果，生化上将后一类磷酸化合物称作高能磷酸化合物，前一类称低能磷酸化合物(以5000cal为界限)。

单糖就是不能再水解的糖类，是构成各种二糖和多糖的分子的基本单位。按碳原子数目，单糖可分为丙糖、丁糖、戊糖、己糖等。自然界的单糖主要是戊糖和己糖。根据构造，单糖又可分为醛糖和酮糖。多羟基醛称为醛糖，多羟基酮称为酮糖。例如，葡萄糖为己醛糖，果糖为己酮糖。单糖中最重要的与人们关系最密切的是葡萄糖等。常见的单糖还有果糖、半乳糖、核糖和脱氧核糖等。目录一分钟了解单糖5.2万 47"单糖 [dān táng]科普中国 | 本词条由“科普中国”科学百科词条编写与应用工作项目审核审阅专家包申旭单糖是指分子结构中含有3~6 个碳原子的糖，如三碳糖的甘油醛; 四碳糖的赤藓糖、苏力糖; 五碳糖的阿拉伯糖、核糖、木糖、来苏糖; 六碳糖的葡萄糖、甘露糖、果糖、半乳糖。食品中的单糖以己糖(六碳糖) 为主。[1]中文名单糖外文名Monosaccharide定义不能再水解的糖类类别丙糖、丁糖、戊糖、己糖等结构环状结构和链状结构快速导航分类结构性质单糖分类吸收定义单糖就是不能再水解的糖类，是构成各种二糖和多糖的分子的基本单位。[2]分类按碳原子数目，单糖可分为丙糖、丁糖、戊糖、己糖等。自然界的单糖主要是戊糖和己糖。根据构造，单糖又可分为醛糖和酮糖。多羟基醛称为醛糖，多羟基酮称为酮糖。例如，葡萄糖为己醛糖，果糖为己酮糖。单糖中最重要的与人们关系最密切的是葡萄糖等。常见的单糖还有果糖、半乳糖、核糖和脱氧核糖等。单糖的环状结构在溶液中，含有4个以上碳原子的单糖主要以环状结构存在。单糖分子中的羟基能与醛基或酮基可逆缩合成环状的半缩醛(emiacetal)。环化后，羰基C就成为一个手性C原子称为端异构性碳原子(anomeric carbon atom)，环化后形成的两种非对映异构体称为端基异构体，或头异构体(anomer)，分别称为α-型及β-型头异构体。环状结构一般用Haworth结构式表示。Haworth结构式比Fischer投影式更能正确反映糖分子中的键角和键长度。

cytidine-5"-diphosphate 1,2-diacyl-sn-glycerol 二磷酸胞苷-二酰基甘油，与肌醇在内质网上合成磷脂酰肌醇（PI）

SAM是S-腺苷甲硫氨酸的缩写，全称是S-adenosyl methionine。它存在于所有的真核细胞中，它是一种辅酶，带有一个活化的甲基，参与甲基转移反应。研究表明定期食用S-腺苷基蛋氨酸可抗抑郁，肝脏疾病，和关节炎/关节疼痛。在美国市场上用SAM-e的名字按营养补品销售，有改善情绪、保养肝脏和舒适关节的功效。S-腺苷甲硫氨酸 ，即S-腺苷-L-蛋氨酸，又名腺苷甲硫氨酸，它是甲硫氨酸(Methionine, Met)的活性形式，在动植物体内广泛存在，它是由底物L-甲硫氨酸和ATP经S-腺苷甲硫氨酸合成酶（S-Adenosyl-L-Methionine Synthetase, EC 2.5.1.6）酶促合成的。甲硫键是高能键，另外其丙基胺部分也加入到多胺化合物中。当胆碱、肌酸及其它甲基化合物生成时它作为甲基供体而起作用。认为甲硫氨酸的分解也经过此物质。扩展资料：SAM在生物体所有细胞的代谢中均起重要作用，是体内100 多种不同的甲基转移酶催化反应的甲基供体；也是合成谷胱甘肽(GSH)的转硫过程和合成多胺的转氨丙基过程的前体分子，并且还与多种酶的活性相关。来源充足的SAM是维持这些代谢途径正常运转的前提，有转甲基作用、转氨丙基作用、转硫作用 。S-腺苷甲硫氨酸是一种改善细胞代谢的生化药物，通过质膜磷脂和蛋白质的甲基化影响其流动性和微粘性，通过转硫基化增加肝内谷胱甘肽(gsh)、硫酸根及牛磺酸水平，对恶性营养不良、肝毒素及酒精性脂肪肝有效，可防止肝脏因胆汁郁积等导致的肝炎、脂肪肝、肝纤维化、肝硬化和肝癌。S-腺苷-L-蛋氨酸是一种良好的肝脏营养剂：可防止酒精、药物和细胞素对肝脏的损伤；防止胆汁积淤；预防慢性活动性肝炎以及其他因素而造成的肝损伤。预防由于缺氧而造成的神经细胞坏死即缺氧症；促进神经细胞和神经纤维的组织再生。预防心脏疾病、癌症以及其他疾病的发生。治疗关节炎等疾病。抗抑郁症，松果体素合成所必需的前提物质。参考资料来源：百度百科-S-腺苷甲硫氨酸

酶活性中心的必需基团有结合基团和催化基团，常见的有：组氨酸的咪唑基，丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基，酸性氨基酸的羧基，碱性氨基酸的氨基。其中没有甲硫氨酸的甲基。

干扰素是一种广谱的抗病毒剂，它并不直接杀伤或者抑制病毒，而主要是通过细胞表面的受体作用，使细胞产生抗病毒的蛋白，从而抑制病毒的复制。其类型分为三类，细胞型干扰素、成纤维细胞型干扰素以及淋巴细胞型干扰素。同时，它还可以增强自然杀伤细胞、巨噬细胞和T淋巴细胞的活力，从而起到免疫调节作用，并且增强抗病毒的能力。干扰素是一组具有多种功能的活性蛋白质，是一种由单核细胞和淋巴细胞产生的细胞因子。扩展资料：干扰素的不良反应：不良反应主要是发热、疲乏、肌痛、头痛等流感样症状。其次是轻度骨髓抑制。一般对肝肾功能无影响，少数有氨基转移酶、血肌酐升高。干扰素的注意事项：过敏体质，特别是对抗生素有过敏者，应慎用。用药过程中如发生过敏反应则立即停药，并予以相应治疗。肝肾功能不全、心肺功能不全者慎用。参考资料来源：百度百科-干扰素

生物化学的解释运用化学的理论和方法 研究 生物的一门边缘科学。 词语分解 生物的解释 有 生命 的物体,具有生长、发育、繁殖等 能力 ,能通过新陈 代谢 作用与周围环境进行 物质 交换。 动物 、植物、微生物都是生物 森林 生物只有几只苍鹰在高空 盘旋 ,看不见旁的生物。;;《孟姜女》详细解释.泛指 自然 界中一切 化学的解释 研究物质的组成、结构和 性质 及其转化的学科详细解释.研究物质的组成、结构、性质和变化 规律 的科学，是自然科学中的 基础 学科。.指 赛璐珞 。如：这把梳子是化学的。

（1）三大营养素等在生物氧化过程中所释放的能量，有一大部分以热能的形式散失于周围环境中，另一部分则以化学能形式储存与某些特殊的 高能化合物（如ATP）中，当生物体需要能量时再释放出来被利用。 （2）高能化合物在生物化学中是指水解时释出的能量大于30kJ/mol的含磷酸酯键或硫酯键的化合物。高能化合物所含的磷酸键称高能磷酸键，硫酯键称高能硫酯键。 （3）ATP是高能化合物中的一种，含有高能磷酸键。ATP的分子中蕴藏着大量的能量：1molATP水解成ADP时可释放30.5kJ能量。 （4）ATP的水解反应（伴有一个磷酸键断裂）为： ATP+H2O→ADP+H3PO4 （5）虽然1molATP水解成ADP时可释放30.5kJ能量，但不是只有30.5kJ能量参与ATP与ADP的转换过程。这30.5kJ能量是ATP水解成ADP反应中所产生的化学能与一个磷酸键键能的差值。 （6）结论：ATP转化成ADP之前，这部分化学能储存在ATP的分子中，而不在ADP分子中； ATP转化成ADP之后，这部分化学能有一部分被用来断裂磷酸键，剩余部分释放出来被机体利用而消失。而ADP可以在呼吸链氧化过程中直接获取能量，用无机磷酸合成ATP；也能接受代谢物中所形成的1个磷酸基团和一部分能量转变成ATP，但需要注意的是：新获取的能量不是当时ATP转化成ADP时所释放的那30.5kJ能量，也就是说ATP与ADP的相互转换过程中，没有固定不变的哪份能量在被反复储存或被转来转去不断循环使用。 （7）疑问及解答分析 疑问一：“ATP转化成ADP之前水解释放的30.5kJ能量是不是储存在ATP分子的磷酸键（可以发生断裂的那个磷酸键）中呢？” 解答：答案是否定的。理由如下： 第一，这30.5kJ能量是化学能。化学能是物质本身所具有的能量，不同的物质由于组成、结构不同，所具有的化学能也不相同。物质越稳定，其化学能越低；物质越活泼，其化学能越高。当一个化合物水解时能释放出较多的自由能（化学能）是取决于这个化合物整个分子结构，以及反应系统中各个组分的情况。 第二，这30.5kJ能量不是键能。键能是指拆开1mol 共价键所要吸收的能量，单位是kJ∕mol。分子越稳定，其键能越大，拆开这样的化学键就要消耗更多的能量，即这样的分子中化学键断裂时就要吸收更多的能量。同一个化学键断裂和形成所吸收和放出的能量是相等的，都等于键能。如果这30.5kJ能量是存在于磷酸键中的键能，那在ATP转化成ADP过程中，断裂这个磷酸键要从机体吸收30.5kJ能量？放出30.5kJ能量，吸收30.5kJ能量，相互抵消，何谈给机体提供能量呢？ 疑问二：“在ATP转换为ADP的过程中，总是有1个磷酸键断开，这个化学键的断开与ATP水解反应中能量变化的关系是怎样的呢？” 解答：这个关系在实质上是化学键与化学反应中能量变化的关系。 化学键与化学反应中能量变化的关系，取决于断开反应物种化学键所吸收能量之和与原子形成生成物中化学键所放出能量之和的相对大小。 如果断开反应物中化学键所吸收能量之和大于原子形成生成物中化学键所放出能量之和，则反应就表现为吸热反应；反之，反应就表现为放热反应。 例如，已知下列化学键的键能为：H-H 436kJ／mol, Cl-Cl 243kJ／mol, H-Cl 431kJ／mol。试计算化学反应 H2 ＋ Cl2== 2HCl的能量变化。 解析：断开反应物种化学键所吸收能量之和： 436kJ／mol＋243kJ／mol==679kJ／mol 形成生成物中化学键所放出能量之和：2× 431kJ／mol==862kJ／mol 则有，断开反应物中化学键所吸收能量之和 － 原子形成生成物中化学键所放出能量之和==679kJ／mol－862kJ／mol ==－183kJ／mol 所以，反应为放热反应。放出能量为183kJ／mol。 疑问三：“既然化学键不能给机体供能，那么为什么生物化学中还要使用化学键来表述生物氧化与能量代谢呢？” 解答：原因在生物化学教材中有解释，解释如下：生物化学中把水解时释出的能量大于30kJ/mol的含磷酸酯键或硫酯键的化合物统称为高能化合物。高能化合物所含的磷酸键称高能磷酸键，硫酯键称高能硫酯键；一般用符号“～”表示。实际上这样的名称是不恰当的，因为一个化合水解物水解时能释放出较多的自由能（化学能）是取决于这个化合物整个分子结构，以及反应系统中各个组分的情况；且在物理化学上所谓的“高能键”是指断裂该键时，需要大量能量，键能越高越稳定。而在生物化学中是指随着水解反应或基团转移反应可释放大量自由能的键。该名称虽不够确切，但为了在生物化学中方便叙述，仍采用。 疑问四：“既然化合水解物水解时能释放出较多的自由能（化学能）是取决于这个化合物整个分子结构，以及反应系统中各个组分的情况，那为什么还说1molATP水解成ADP时可释放30.5kJ能量。” 解答：30.5kJ只是一个平均数，为了方便叙述。而且在不同版本中这个值可能不同。比如在姚泰主编的第六版《生理学》教材中采用的是“33.47kJ”(第197页)。实际上，1molATP水解成ADP时可释放的能量在一定范围内以30.5kJ为基点上下波动，影响因素参见疑问三的解答。

糖酵解步骤　　 糖酵解的第一步是葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖.不同细胞类型中所含有的酶也不一样,在所有的细胞中,皆有己糖激酶（Hexokinase）进行催化,而在肝细胞和胰腺中,则另外含有一种称为葡(萄)糖激酶（Hexokinase IV）的酵素[1].磷酸化过程消耗一分子ATP,后面的过程证明,这是回报很丰厚的投资.细胞膜对葡萄糖通透,但对磷酸化产物6-磷酸葡萄糖不通透,后者在细胞内积聚并继续反应,将反应平衡向有利于葡萄糖吸收的那一面推移.之后6-磷酸葡萄糖会在磷酸己糖异构酶的催化下生成6-磷酸果糖.（在此果糖也可通过磷酸化进入糖酵解途径）　　接着6-磷酸果糖会在磷酸果糖激酶的作用下被一分子ATP磷酸化生成1,6-二磷酸果糖,ATP则变为ADP.这里的能量消耗是值得的,：首先此步反应使得糖酵解不可逆地继续进行下去,另外,两个磷酸基团可以进一步在醛缩酶的参与下分解为磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛.磷酸二羟丙酮会在磷酸丙糖异构酶帮助下转化为3-磷酸甘油醛.两分子3-磷酸甘油醛会被NAD+和 3-磷酸甘油醛脱氢酶(GAPDH)的氧化下生成1,3-二磷酸甘油酸(1,3-BPG).　　下一步反应,1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸.此反应由磷酸甘油酸激酶催化,高能磷酸键由1,3-二磷酸甘油酸转移到ADP上,生成两分子ATP.在此,糖酵解能量盈亏平衡.两分子ATP消耗了又重新生成.ATP的合成需要ADP作原料.如果细胞内ATP多（ADP则会少）,反应会在此步暂停,直到有足够的ADP.这种反馈调节和重要,因为ATP就是不被使用,也会很快分解.反馈调节避免生产过量的ATP,节省了能量.磷酸甘油酸变位酶推动3-磷酸甘油酸生成2-磷酸甘油酸,最终成为磷酸烯醇式丙酮酸.磷酸烯醇式丙酮酸是高能化合物.最后,在丙酮酸激酶的作用下磷酸烯醇式丙酮酸生成一分子ATP和丙酮酸.此步反应也受ADP调节.糖酵解中的不可逆反应　　人体可通过糖异生,即从非糖化合物,如丙酮酸和乳酸等物质重新合成葡萄糖.当肝或肾以丙酮酸为原料进行糖异生时,糖异生中的其中七步反应是糖酵解中的逆反应,它们有相同的酶催化.但是糖酵解中有三步反应,是不可逆反应.在糖异生时必须绕过这三步反应,代价是更多的能量消耗.　　这三步反应都是强放热反应,它们分别是：　　1．葡萄糖经已糖激酶催化生成6磷酸葡萄糖 ΔG= -33.5 kJ/mol 　　2．6磷酸果糖经磷酸果糖激酶催化生成1,6二磷酸果糖 ΔG= -22.2 kJ/mol 　　3．磷酸烯醇式丙酮酸经丙酮酸激酶生成丙酮酸 ΔG= -16.7 kJ/mol

生物化学的解释 运用化学的理论和方法 研究 生物的一门边缘科学。 词语分解 生物的解释 有 生命 的物体,具有生长、发育、繁殖等 能力 ,能通过新陈 代谢 作用与周围环境进行 物质 交换。 动物 、植物、微生物都是生物 森林 生物只有几只苍鹰在高空 盘旋 ,看不见旁的生物。;;《孟姜女》详细解释.泛指 自然 界中一切 化学的解释 研究物质的组成、结构和 性质 及其转化的学科详细解释.研究物质的组成、结构、性质和变化 规律 的科学，是自然科学中的 基础 学科。.指 赛璐珞 。如：这把梳子是化学的。

（1）呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶酶素A、异戊巴比妥与复合体Ⅰ中的铁硫蛋白结合,抑制电子传递；抗霉素A、二巯丙醇抑制复合体Ⅲ；一氧化碳、氰化物、硫化氢抑制复合体Ⅳ.（2）解偶联剂：二硝基苯酚和存在于棕色脂肪组织、骨骼肌等组织线粒体内膜上的解偶联蛋白可使氧化磷酸化解偶联.（3）氧化磷酸化抑制剂：寡霉素可阻止质子从F0质子通道回流,抑制磷酸化并间接抑制电子呼吸链传递.（4）ADP的调节作用：ADP浓度升高,氧化磷酸化速度加快,反之,氧化磷酸化速度减慢.（5）甲状腺素：诱导细胞膜Na＋-K＋ ATP酶生成,加速ATP分解为ADP,促进氧化磷酸化.（6）线粒体DNA突变：呼吸链中的部分蛋白质肽链由线粒体DNA编码,线粒体DNAA因缺乏蛋白质保护和损伤修复系统易发生突变,影响氧化磷酸化.

1、氧化磷酸化，生物化学过程，在真核细胞的线粒体或细菌中，是物质在体内氧化时释放的能量通过呼吸链供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。2、P/O比值指氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔O2 所生成ATP的摩尔数（或一对电子通过氧化呼吸链传递给氧所生成ATP分子数）。①1对电子经NADH氧化呼吸链，P/O比值约为2.5。②1对电子经琥珀酸氧化呼吸链，P/O比值约为1.5。3、氧化磷酸化偶联部位在复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ内复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ有质子泵作用，可以将 H+从内膜基质侧泵到胞浆侧。4、化学渗透假说电子经呼吸链传递时，可将质子( H+)从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外质子电化学梯度储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP。扩展资料：影响氧化磷酸化的因素1、呼吸链抑制剂阻断传递电子过程，例如：异戊巴比妥、CN-、CO。2、解偶联剂阻断ADP的磷酸化过程，例如：二硝基苯酚（DNP）。3、ATP合酶抑制剂抑制电子传递和ATP的生成，例如：寡霉素。4、ADP是调节氧化磷酸化最主要的因素：机体ATP利用↑→ADP↑，进入线粒体后加速氧化磷酸化。5、甲状腺激素可促进氧化磷酸化和产热。参考资料:百度百科-氧化磷酸化

DNA在复制的时候原料是dNTP的原因是：在 DNA 复制过程中，dNTP 的一个焦磷酸尾巴掉下来了，变成了所谓的 dNMP，同时和上一个碱基连起来了。掉下来的这个焦磷酸分子水解，为 DNA 聚合酶继续工作提供了能量。dNTP，deoxy-ribonucleoside triphosphate（脱氧核糖核苷三磷酸）的缩写。是包括dATP, dGTP, dTTP, dCTP,等在内的统称，N是指含氮碱基，代表变量指代A、T、G、C、U等中的一种。在生物DNA合成中，以及各种PCR（RT-PCR（reverse transcription PCR）、Real-time PCR）中起原料作用。

dTTP在生物化学里是指脱氧胸苷三磷酸，它是由1 分子脱氧核糖、1分子胸腺嘧啶和3分子磷酸基团组成，结构与ATP相似，把ATP中的核糖换成脱氧核糖，腺嘌呤换成胸腺嘧啶就是dTTP。

分别是三磷酸脱氧胞苷,三磷酸脱氧腺苷,三磷酸脱氧鸟苷,和三磷酸脱氧胸苷,它们是PCR中taq聚合酶合成DNA的原料.

dGTP生物化学名分别是三磷酸脱氧胞苷，三磷酸脱氧腺苷，三磷酸脱氧鸟苷，和三磷酸脱氧胸苷，它们是PCR中taq聚合酶合成DNA的原料。

人类三大代谢是指糖类代谢、蛋白质代谢和脂类代谢。1.糖类代谢：糖是一类化学本质为多羟醛或多羟酮及其衍生物的有机化合物。在人体内糖的主要形式是葡萄糖(glucose，Glc)及糖原(glycogen，Gn)。葡萄糖是糖在血液中的运输形式，在机体糖代谢中占据主要地位；糖原是葡萄糖的多聚体,包括肝糖原、肌糖原和肾糖原等，是糖在体内的储存形式。葡萄糖与糖原都能在体内氧化提供能量。食物中的糖是机体中糖的主要来源，被人体摄入经消化成单糖吸收后，经血液运输到各组织细胞进行合成代谢和分解代谢。机体内糖的代谢途径主要有葡萄糖的无氧酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成与糖原分解、糖异生以及其他己糖代谢等。2.蛋白质代谢：蛋白质代谢指蛋白质在细胞内的代谢途径。各种生物均含有水解蛋白质的蛋白酶或肽酶，这些酶的专一性不同，但均能破坏肽键，使各种蛋白质水解成其氨基酸成分的混合物。3.脂类代谢：脂肪代谢是体内重要且复杂的生化反应，指生物体内脂肪，在各种相关酶的帮助下，消化吸收、合成与分解的过程，加工成机体所需要的物质，保证正常生理机能的运作，对于生命活动具有重要意义。脂类是身体储能和供能的重要物质，也是生物膜的重要结构成分。脂肪代谢异常引发的疾病为现代社会常见病。

trans effect 反位效应 　　trans elimination 反式消除 　　transacetylase 转乙酰（基）酶 　　transacetylation 转乙酰（基）作用 　　transacylase 转酰（基）酶 　　transacylation 转酰基作用 　　transaldolase 转酰酶 　　transaminase 转氨酶 　　transamination 转氨基作用，氨基交换 　　transcarbamylase 转氨甲酰（基）酶 　　transcarbocylase 转羧（基）酶 　　transcobalamin 钴胺传递蛋白 　　transcortin 运皮质（激）素蛋白，皮质（激）素运载蛋白 　　transcribed spacer （可）转录间隔区 　　transcript 转录物 　　transcriptase 转录酶 　　transcription 转录 　　transcytosed protein 胞转蛋白 　　transcytosis 胞（吞）转（运作用），转胞吞（作用） 　　transcytotic vesicle 胞转小泡 　　transdeamination 联合脱氨（基）作用 　　transdetermination 转决（定） 　　transdifferentiation 转分化 　　transducer 转导物，转导器，转导蛋白 　　transducin 转导素[一种可激活cGMP特异性磷酸二酯酶的G蛋白] 　　transductant 转导子，转导体 　　transduction 转导[以病毒为媒介的基因转移]；[信号]转导，转换，传导 　　transesterification 转酯（作用），酯基转移（作用），酯交换（作用） 　　transfectant 转染子 　　transfection 转染[通过病毒核酸进入细胞而实现的遗传转化] 　　transfectoma 转染瘤 　　transfer cell 传递细胞[见于植物] 　　transfer DNA 转化DNA[Ti质粒上能转移至植物基因组的DNA] 　　transferase 转移酶 　　transferon 转移决定子[决定某一蛋白从一个区室转移到另一个区室的序列要素] 　　transferrin 运铁蛋白 　　transformant 转化体 　　transformation 转化 　　transframe protein 跨读框蛋白（质） 　　transgene 转基因[整合到转基因动植物基因组中的外源基因] 　　transgenic 转基因的 　　transgenics 转基因学 　　transgenome 转移基因组 　　transglycosylase 转糖基酶，转糖苷酶 　　transglycosylation 转糖基作用，转糖苷作用 　　transgressive 超亲的 　　transhydrogenase 转氢酶 　　transhydroxylation 转羟基（作用），羟基转移 　　transhydroxylmethylase 转羟甲基酶 　　transillumination 透照，透射 　　transilluminator 透照仪，透射仪 　　transition （碱基）转换；过度；跃迁 　　transketolase 转酮酶 　　translation 翻译；平移 　　translation hop 翻译跳步[翻译时越过某些密码子] 　　translational intron 翻译内含子[翻译过程中被绕过的mRNA部分编码序列] 　　translocation 运输，转运；易位，转位 　　translocator 转运蛋白 　　translocon 易位子 　　transmembrane 跨膜的 　　transmissible 可传递的（遗传）的 　　transmitter 递质 　　transpeptidase 转肽基酶 　　transpeptidation 转肽作用 　　transpeptidylase 转肽基酶 　　transpeptidylation 转肽基作用 　　transpiration 蒸腾作用 　　transporter 转运蛋白，运载蛋白 　　transposable 转座的 　　transposase 转座酶 　　transposition 转座（作用） 　　transpositional 转座的 　　transposon 转座子 　　transsulfation 转磺基作用，转硫磺酸基作用 　　transthyretin 运甲状腺素蛋白，甲状腺素运载蛋白 　　transversion （碱基）颠换 　　trasylol [商]胰Kunitz胰蛋白酶抑制剂[Bayer公司商标] 　　traumatin 愈伤激素，创伤激素 　　trehalase 海藻糖酶 　　trehalose 海藻糖 　　treponema 密螺旋体属 　　triacetin 三乙酰甘油酯 　　trichoderma 木霉菌属 　　trichodermin 木霉菌素 　　trichome （细菌）毛状体 　　trichomycin 抗滴虫霉素，曲古霉素 　　trichophyton 毛癣菌属 　　trichoplusia ni 粉纹夜蛾 　　trichosanthin 天花粉蛋白 　　trichothecin 单端孢菌素 　　trimethoprim 三甲氧苄二氨嘧啶[抗代谢物，二氢叶酸类似物] 　　triskelion 三脚蛋白体，三脚蛋白复合体[网格蛋白由三条重链和三条轻链组成，在电镜下呈现特殊的三脚形] 　　trisome 三体（染色体）生物 　　trisomy 三体性 　　tristearin 三硬脂酰甘油酯 　　triterpene 三萜 　　triton [商]曲通，非离子型去污剂 　　tropane 托烷 　　trophoblast 滋养层 　　trophonucleus 滋养核 　　tropocollagen 原胶原 　　tropoelastin 原弹性蛋白 　　tropomodulin 原肌球调节蛋白「可与原肌球蛋白结合」 　　tropomyosin 原肌球蛋白 　　troponin 肌钙蛋白 　　truffles 块菌[一类真菌] 　　trypan blue 台盼蓝，锥虫蓝 　　trypanosome 锥虫 　　trypsin 胰蛋白酶 　　trypsinization 胰蛋白酶消化 　　trypsinogen 胰蛋白酶原 　　tryptamine 色胺

叶酸的类似物，能竞争抑制二氢叶酸还原酶，使叶酸不能还原成二氢叶酸及四氢叶酸，从而抑制了嘌呤核苷酸的合成。氨甲蝶呤抑制二氢叶酸合成酶，间接抑制辅酶Q10的合成，最终抑制嘌呤核苷酸的合成。

生物化学是一门边缘学科，研究的是生命的化学，所以与其它有关的生物学科必然有或多或少的关系。生物学科总是互相为用，互相渗透的。生物体不只一种，因此生物化学有研究动物（包括昆虫）方面的，也有研究植物方面的，还有研究微生物方面的。它们之间有差异、也有共同之处。生物化学在医药、卫生、农业及工业等方面都有应用，是一门基础医学学科，也是一门基础农学学科，而在工业上，如食品加工、酿造、制药、生物制剂制备、以及制革等上，都有应用。 （一）生物化学是从有机化学及生理学发展起来的 一直到现在，它与有机化学及生理学之间，仍然关系密切。了解生物分子的结构及性质，并将其合成，乃是有机化学和生物化学的共同课题；在分子水平上弄清生理功能，显然是生理学和生物化学的一个共同目的。从现在的趋向来看，生理学是在更多地采用生物化学的方法，使用生物化学的指标，以解释许多生理现象。 （二）微生物学及免疫学 在研究病原微生物的代谢、病毒的化学本质，以及防治措施等，无不应用生物化学的知识和技术。就免疫学而言，不论是体液免疫，还是细胞免疫，都必须在分子水平上，才能阐明机理问题，近来一些生物化学家常以微生物，尤其是细菌为研究材料；这样，一方面可验证在动物体内得到的结果，另一方面由于细菌繁殖生长极其迅速，为在分子水平上研究遗传，提供有利条件；于是应运而生出生化遗传学，又称分子遗传学，进而又派生出遗传工程学。由此不难看出，生物化学与微生物学、免疫学及遗传学之间的关系是何等密切。 （三）生物物理学是从生物化学发展起来的 主要应用物理学的理论和方法来研究生物体内各种生物分子的性质和结构，能量的转变，以及生物体内发生的一些过程，如生物发电及发光。生物物理学与生物化学总是相辅相成的。随着量子化学的发展，生物体内化学反应的机理，特别是酶促反应的机理，将来必定要应用生物分子内及作用物分子内电子结构的改变来加以说明。 （四）近代药理学往往以酶的活性、激素的作用及代谢的途径等为其发展的依据，于是出现了生化药理学及分子药理学等。病理生理学也注重运用生物化学的原理及方法来研究生理功能的失调及代谢途径的紊乱。甚至，组织学、病理解剖学及寄生虫学等学科，也开始应用生物化学的知识和方法，以探讨和解决它们的问题。这些学科的名称之前，现在多冠以“分子”字样，就是这方面的一个证明。 （五）生物化学称为医学学科的基础，在医药卫生的各学科中广泛应用，是理所当然的。事实也是如此。临床医学及卫生保健，在分子水平上，探讨病因，作出论断，寻求防治，增进健康，莫不运用生物化学的知识和技术。镰状细胞性贫血已被证明是血红蛋白β链N未端第六位上的谷氨酸为缬氨酸所取代的结果。关于许多疾病的防治方面，免疫化学无疑是医务工作者所熟知的一种重要的预防、治疗及诊断手段。肿瘤的治疗，不论是放射疗法，抑或是化学疗法，都是使肿瘤细胞中重要的生物分子，如DNA、RNA、蛋白质等分子，改变或破坏其结构，或抑制其生物合成。放射疗法主要是对DNA起作用。而抗肿瘤药物，如抗代谢物、烷化剂、有丝分裂抑制剂及抗生素等，有的在DNA生物合成中起作用，有的在RNA生物合成中起作用，还有的在蛋白质生物合成中起作用，当然不能除外有的药物能抑制不只一种生物合成过程。只要这三种生物分子中任何一种的生物合成有阻碍，都会使肿瘤细胞遭到不同程度的打击，其最致命的要算是破坏DNA的生物合成了，至于用生物化学的方法及指标作为诊断的手段，最为人们所熟知的莫若肝炎诊断中的血液谷丙转氨酶了。总之，生物化学在临床医学及卫生保建上的应用的例子是很多的。（一）物质组成及生物分子 生物体是由一定的物质成分按严格的规律和方式组织而成的。人体约含水55－67％，蛋白质 15～18％，脂类 10～15％，无机盐3～4％ 及糖类1～2％等。从这个分析来看，人体的组成除水及无机盐之外，主要就是蛋白质、脂类及糖类三类有机物质。其实，除此三大类之外，还有核酸及多种有生物学活性的小分子化合物，如维生素、激素、氨基酸及其衍生物、肽、核苷酸等。若从分子种类来看，那就更复杂了。以蛋白质为例，人体内的蛋白质分子，据估计不下100000种。这些蛋白质分子中，极少与其它生物体内的相同。每一类生物都各有其一套特有的蛋白质；它们都是些大而复杂的分子。其它大而复杂的分子，还有核酸、糖类、脂类等；它们的分子种类虽然不如蛋白质多，但也是相当可观的。这些大而复杂的分子称为“生物分子”。生物体不仅由各种生物分子组成，也由各种各样有生物学活性的小分子所组成，足见生物体在组成上的多样性和复杂性。 大而复杂的生物分子在体内也可降解到非常简单的程度。当生物分子被水解时，即可发现构成它们的基本单位，如蛋白质中的氨基酸，核酸中的核苷酸，脂类中脂肪酸及糖类中的单糖等。这些小而简单的分子可以看作生物分子的构件，或称作“构件分子”。它们的种类为数不多，在每一种生物体内基本上都是一样的。实际上，生物体内的生物分子仅仅是由不多几种构件分子借共价键连接而成的。由于组成一个生物分子的构件分子的数目多，它的分子就大；因为构件分子不只一种，而且其排列顺序又可以是各种各样，由此而形成的生物分子的结构，当然就复杂。不仅如此，某些生物分子在不同情况下，还会具有不同的立体结构。生物分子的种类是非常多的。自然界约一百三十余万种生物体中，据估计总大约有1010～ 1012种蛋白质及1010种核酸；它们都是由一些构件分子所组成。构件分子在生物体内的新陈代谢中，按一定的组织规律，互相连接，依次逐步形成生物分子、亚细胞结构、细胞组织或器官，最后在神经及体液的沟通和联系下，形成一个有生命的整体。 （二）物质代谢 生物体内有许多化学反应，按一定规律，继续不断地进行着。如果其中一个反应进行过多或过少，都将表现为异常，甚至疾病。一旦这些反应停止，生命即告终结。 生物体内参加各种化学反应的分子和离子，不仅有生物分子，而更多和更主要的还是小的分子及离子。有人认为，没有小分子及离子的参加，不能移动或移动不便的生物分子便不能产生各种生命攸关的生物化学反应。没有二磷酸腺苷（ADP）及三磷酸腺苷（ATP）这样的小分子作为能量接受、储备、转运及供应的媒介，则体内分解代谢放出的能，将会散发为热而被浪费掉，以致一切生理活动及合成代谢无法进行。再者，如果没有Mg2+、Mn2+、Ca2+、K+等离子的存在，体内许多化学反应也不会发生，凭借各种化反应，生物体才能将环境中的物质（营养素）及能量加以转变、吸收和利用。营养素进人体内后，总是与体内原有的混合起来，参加化学反应。在合成反应中，作为原料，使体内的各种结构能够生长、发育、修补、替换及繁殖。在分解反应中，主要作为能源物质，经生物氧化作用，放出能量，供生命活动的需要，同时产生废物，经由各排泄途径排出体外，交回环境，这就是生物体与其外环境的物质交换过程，一般称为物质代谢或新陈代谢。据估计一个人在其一生中（按60岁计算），通过物质代谢与其体外环境交换的物质约相当于60000kg水，10000kg糖类，1600kg蛋白及1000kg脂类。 （三）物质代谢的调节控制 物质代谢的调节控制是生物体维持生命的一个重要方面。物质代谢中绝大部分化学反应是在细胞内由酶促成，而且具有高度自动调节控制能力。这是生物的重要特点之一。一个小小的活细胞内，几近两千种酶，在同一时间内，催化各种不同代谢中各自特有的化学反应。这些化学反应互不妨碍，互不干扰，各自有条不紊地以惊人的速度进行着，而且还互相配合。结果，不论是合成代谢还是分解代谢，总是同时进行到恰到好处。以蛋白质为例，用人工合成，即使有众多高深造诣的化学家，在设备完善的实验室里，也需要数月以至数年，或能合成一种蛋白质。然而在一个活细胞里，在37℃及近于中性的环境中，一个蛋白质分子只需几秒钟，即能合成，而且有成百上千个不相同的蛋白质分子，几乎象在同一个反应瓶中那样，同时在进行合成，而且合成的速度和量，都正好合乎生物体的需要。这表明，生物体内的物质代谢必定有尽善尽美的安排和一个调节控制系统。根据现有的知识，酶的严格特异性、多酶体系及酶分布的区域化等的存在，可能是各种不同代谢能同时在一个细胞内有秩序地进行的一个解释。在调节控制方面，动物体内，除神经体液发挥着重要作用之外，作用物的供应及输送、产物的需要及反馈抑制，基因对酶的合成的调控，酶活性受酶结构的改变及辅助因子的丰富与缺乏的影响等因素，亦不可忽视。 （四）结构与功能 组成生物体的每一部分都具有其特殊的生理功能．从生物化学的角度，则必须深入探讨细胞、亚细胞结构及生物分子的功能。功能来自结构。欲知细胞的功能，必先了解其亚细胞结构；同理，要知道一种亚细胞结构的功能，也必先弄清构成它的生物分子。关于生物分子的结构与其功能有密切关系的知识，已略有所知。例如，细胞内许多有生物催化剂作用的蛋白质——酶；它们的催化活性与其分子的活性中心的结构有着密切关系，同时，其特异性与其作用物的结构密切相关；而一种变构酶的活性，在某种情况下，还与其所催化的代谢途径的终末产物的结构有关。又如，胞核中脱氧核糖核酸的结构与其在遗传中的作用息息相关；简而言之，DNA中核苷酸排列顺序的不同，表现为遗传中的不同信息，实际是不同的基因。生物化学近年来在这方面的发展极为迅速，有人将这部分内容叫作分子生物学。 在生物化学中，有关结构与功能关系的研究，才仅仅开始；尚待大力研究的问题很多，其中重大的，有亚细胞结构中生物分子间的结合，同类细胞的相互识别、细胞的接触抑制、细胞间的粘合、抗原性、抗原与抗体的作用、激素、神经介质及药物等的受体等。 （五）繁殖与遗传 生物体有别干无生物的另一突出特点是具有繁殖能力及遗传特性。一切生物体都能自身复制；复制品与原样几无差别，且能代代相传，这就是生物体的遗传特性。遗传的特点是忠实性和稳定性，三十多年前，对遗传的了解，还不够深入。基因还只是一个神秘莫测的术语。近年来，随着生物化学的发展，已经证实，基因只不过是DNA分子中核苷酸残基的种种排列顺序而已。现在DNA分子的结构已不难测得，遗传信息也可以知晓，传递遗传信息过程中的各种核糖核酸也已基本弄清，不但能在分子水平上研究遗传，而且还有可能改变遗传，从而派生出遗传工程学。如果能将所需要的基因提出或合成，再将其转移到适当的生物体内去，以改变遗传、控制遗传，这不但能解除人们一些疾患，而且还可以改良动、植物的品种，甚至还可能使一些生物，尤其是微生物，更好为人类服务，可以预见在不远的将来，这一发展将为人类的幸福作出巨大的贡献。生物化学是一门较年轻的学科，在欧洲约在160年前开始，逐渐发展，一直到1903年才引进“生物化学”这个名词而成为一门独立的学科，但在我国，其发展可追溯到远古。我国古代劳动人民在饮食、营养、医、药等方面都有不少创造和发明，生物化学的发展可分为：叙述生物化学、动态生物化学及机能生物化学三个阶段。 （一）叙述生物化学阶段 1.饮食方面：公元前21世纪，我国人民已能造酒，相传夏人仪狄作酒，禹饮而甘之，作酒必用曲，故称曲为酒母，又叫做酶，与媒通，是促进谷物中主要成分的淀粉转化为酒的媒介物。现在我国生物化学工作者将促进生物体内化学反应的媒介物（即生物催化剂）统称为酶，从《周礼》的记载来推测，公元前12世纪以前，已能制饴，饴即今之麦芽糖，是大麦芽中的淀粉酶水解谷物中淀粉的产物。《周礼》称饴为五味之一。不但如此，在这同时，还能将酒发酵成醋。醋亦为五味之一。《周礼》上已有五味的描述。可见我国在上古时期，已使用生物体内一类很重要的有生物学活性的物质——酶，为饮食制作及加工的一种工具。这显然是酶学的萌芽时期。 2.营养方面：《黄帝内经·素问》的“藏气法时论”篇记载有“五谷为养，五畜为益，五果为助，五菜为充”，将食物分为四大类，并以“养”、“益”、“助”、“充”表明在营养上的价值。这在近代营养学中，也是配制完全膳食的一个好原则。谷类含淀粉较多，蛋白质亦不少，宜为人类主食，是生长、发育以及养生所需食物中之最主要者；动物食品含蛋白质，质优且丰富，但含脂肪较多，不宜过多食用，可用以增进谷类主食的营养价值而有益于健康，果品及蔬菜中无机盐类及维生素较为丰富，且属于粗纤维，有利食物消化及废物的排出；如果膳食能得到果品的辅助，蔬菜的充实，营养上显然是一个无可争辩的完全膳食。膳食疗法早在周秦时代即已开始应用，到唐代已有专书出现。盂诜（公元7世纪）著《食疗本草》及昝殷（约公元8世纪）著《食医必鉴》等二书，是我国最早的膳食疗法书籍。宋朝的《圣济总录》（公元前12世纪）是阐明食治的。元朝忽思慧（公元14世纪）针对不同疾患，提出应用的食物及其烹调方法，并编写成《饮膳正要》。由此可看出我国古代医务工作者应用营养方面的原理，试图治疗疾患的一些端倪。 3.医药方面：我国古代医学对某些营养缺乏病的治疗，也有所认识，如地方性甲状腺肿古称“瘿病”，主要是饮食中缺碘所致，有用含碘丰富的海带、海藻、紫菜等海产品防治。公元 4世纪，葛洪著《肘后百一方》中载有用海藻酒治疗瘿病的方法。唐·王焘（公元8世纪）的《外台秘要》中载有疗瘿方36种，其中27种为含碘植物。而在欧洲直到公元1170年才有用海藻及海绵的灰分治疗此病者。脚气病是缺乏维生素B1的病。孙思邈（公元581～682年）早有详细研究，认为是一种食米区的疾病，分为“肿”、“不肿”及“脚气入心”三种，可用含有维生素B1的车前子、防风、杏仁、大豆、槟榔等治疗。酿酒用的曲及中药中的神曲（可生用）均含维生素B1较丰富，且具有水解糖类的酶，可用以补充维生素B1的不足，亦常用以治疗胃肠疾患。夜盲症古称“雀目”，是一种缺乏维主素A的病症。孙思邈首先用含维生素A较丰富的猪肝治疗。我国最早的眼科专著《龙木论》记载用苍术、地肤子、细辛、决明子等治疗雀目。这些药物都是含有维生素A原的植物。 我国研究药物最早者据传为神农。神衣后世又称炎帝，是始作方书，以疗民疾者。《越绝书》上有神农尝百草的记载。自此以后，我国人民开始用天然产品治疗疾病，如用羊靥（包括甲状腺的头部肌肉）治甲状腺肿，紫河车（胎盘）作强壮剂，蟾酥（蟾蜍皮肤疣的分泌物）治创伤，羚羊角治中风，鸡内金止遗尿及消食健胃等。而最值得一提的是秋石。秋石是从男性尿中沉淀出的物质，用以治病者。其制取确实是最早从尿中分离类固醇激素的方法，其原理颇与近代有所相同。近代的方法为Windaus等在本世纪30年代所创，而我国的方法则出自11世纪沈括（号存中）著的《沈存中良方》中，现仍可在《苏沈良方》中寻着。其详细制法，在《本草纲目》上亦有记载，可概括为用皂角汁将类固醇激素，主要为睾酮，从男性尿中沉淀出来，反复熬煎制成结晶，名为秋石。皂角汁中含有皂角苷，是常用以提炼固醇类物质的试剂。这样看来，人类利用动物产品，调节生理功能，治疗疾病是从10世纪开始，实为内分泌学的萌芽。 明代李时珍（公元1522～1596年）撰著《本草纲目》，凡52卷，共载药物1800余种，其中除植物药物外，尚载鱼类63种，兽类123种，昆虫百余种，鸟类77种及介类45种。书中还详述人体的代谢物、分泌物及排泄物等，如人中黄（即粪）、淋石（即尿）、乳汁、月水、血液及精液等。这一巨著不但集药物之大成，对生物化学的发展也不无贡献。 这样看来，中国古代在生物化学的发展上，是有一定贡献的。但是由于历代封建王朝的尊经崇儒，斥科学为异端，所以近代生物化学的发展，欧洲就处于领先地位。18世纪中叶， Scheele研究生物体（植物及动物）各种组织的化学组成，一般认为这是奠定现代生物化学基础的工作。随后，Lavoisier于1785年证明，在呼吸过程中，吸进的氧气被消耗，呼出二氧化碳，同时放出热能，这意味着呼吸过程包含有氧化作用，这是生物氧化及能代谢研究的开端。接着，Beaumont（1833年）及Bernard(1877年）在消化基础上，Pasteur（1822～1895年）在发酵上，以及Liebig（1803～1873年）在生物物质的定量分析上，都作出显著的贡献。1828年Wohler在实验室里将氰酸铵转变成尿素，氰酸铵是一种普通的无机化合物，而尿素是哺乳动物尿中含氮物质代谢的一种主要产物，人工合成尿素的成功，不但为有机化学扫清了障碍，也为生物化学发展开辟了广阔的道路。自此直到20世纪初叶，对生物体内的物质，如脂类、糖类及氨基酸的研究，核质及核酸的发现，多肽的合成等，而更有意义的则是在1897年Buchner制备的无细胞酵母提取液，在催化糖类发酵上获得成功，开辟了发酵过程在化学上的研究道路，奠定了酶学的基础。9年之后，Harden与Young又发现发酵辅酶的存在，使酶学的发展更向前推进一步。 以上包括我国古代及欧洲的发明创造、研究发现，均可算是生物化学的萌芽时期，虽然也有生物体内的一些化学过程的发现和研究，但总的说来，还是以分析和研究组成生物体的成分及生物体的分泌物和排泄物为主，所以这一时期可以看作叙述生物化学阶段。 （二）动态生物化学阶段 从20世纪开始，生物化学进入了一个蓬蓬勃勃的发展时期。在营养方面，研究了人体对蛋白质的需要及需要量，并发现了必需氨基酸、必需脂肪酸、多种维生素及一些不可或缺的微量元素等。在内分泌方面，发现了各种激素。许多维生素及激素不但被提纯，而且还被合成。在酶学方面Sumner于1926年分离出尿酶，并成功地将其做成结晶。接着，胃蛋白酶及胰蛋白酶也相继做成结晶。这样，酶的蛋白质性质就得到了肯定，对其性质及功能才能有详尽的了解，使体内新陈代谢的研究易于推进。在这一时期，我国生物化学家吴宪等在血液分析方面创立了血滤液的制备及血糖的测定等方法，至今还为人们所采用；在蛋白质的研究中，提出了蛋白质变性学说；在免疫化学上，首先使用定量分析方法，研究抗原抗体反应的机制；在营养方面，比较荤膳与素膳的营养价值，并发现动物的消化道可因膳食中营养素价值的不同及丰富与否而发生一定的改变；食素膳者与食荤膳者相比，胃稍大而肠较长。自此以后，生物化学工作者逐渐具备了一些先进手段，如放射性核素示踪法，能够深入探讨各种物质在生物体内的化学变化，故对各种物质代谢途径及其中心环节的三羧酸循环，已有了一定的了解。第二次世界大战后，特别从50年代开始，生物化学的进展突飞猛进；对体内各种主要物质的代谢途径均已基本搞清楚，所以，这个时期可以看作动态生物化学阶段。 （三）机能生物化学阶段 近20多年来，除早已在研究代谢途径时所使用的放射性核素示踪法之外，还建立了许多先进技术及方法。例如，在分离和鉴定各种化合物时，有各种各样敏感而特异的电泳法及层析法，还有特别适用于分离生物大分子的超速离心法；在测定物质的化学组成时，可使用自动分析仪，如氨基酸自动分析仪等；甚至在测定氨基酸在蛋白质分子中的排列顺序时，也有可供使用的自动顺序分析仪。还有不少近代的物理方法和仪器（如红外、紫外、X线等各种仪器），用以测定生物分子的性质和结构。在知道生物分子的结构之后，就有可能了解其功能，还有可能用人工方法合成。1965年我国的生物化学工作者和有机化学工作者首先人工合成了有生物学活性的胰岛素，开阔了人工合成生物分子的途径。除此之外，生物化学家也常常采用人工培养的细胞及繁殖迅速的细菌，作为研究材料，并用现代的先进手段，不但把糖类、脂类及蛋白质的分解代谢途径弄得更清楚，而且还将糖类、脂类、蛋白质、核酸、胆固醇、某些固醇类激素、血红素等的生物合成基本上己搞明白；不但测出了某些有生物学活性的重要蛋白质的结构（包括一、二、三及四级结构），尤其是一些酶的活性部位，而且还测出了一些脱氧核糖核酸（DNA）及核糖核酸（RNA〕的结构，从而确定了它们在蛋白质生物合成及遗传中的作用。体内构成各种器官及组织的组成成分都有其特殊的功能，而功能则来源于各种组成的分子结构；有特殊机能的器官和组织，无疑是由具有特殊结构的生物分子所构成。探索结构与功能之间的关系正是现时期的任务。所以，可以认为生物化学已进入机能生物化学阶段。

1、血清中肌酸激酶同工酶的电泳图谱用于诊断冠心病、转氨酶用于肝病诊断、淀粉酶用于胰腺炎诊断等。2、在治疗方面，磺胺药物的发现开辟了利用抗代谢物作为化疗药物的新领域，如5－氟尿嘧啶用于治疗肿瘤。3、青霉素的发现开创了抗生素化疗药物的新时代，再加上各种疫苗的普遍应用，使很多严重危害人类健康的传染病得到控制或基本被消灭。扩展资料：就研究方向而言，生物化学对与之关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域皆产生了深刻的影响。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究，生物化学揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。生物学中有一些看来与生物化学关系不大的学科，如分类学和生态学，事实上都与生物化学有着密切的联系。甚至人们在探讨人口控制、世界食品供应、环境保护等社会性问题时，都需要从生物化学的角度加以考虑和研究。参考资料：百度百科-生物化学

文字太多，我上传了百度文库，敬请百度文库，搜索 “生物化学名词解释”或是写出你的邮箱，我发给你。生物化学名词解释第一章 氨基酸和蛋白质氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。凝胶过滤层析（gel filtration　chromatography）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。第二章 蛋白质的空间结构构形（configuration）:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。波尔效应（Bohr effect）:CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。第三章 酶酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。竞争性抑制作用（competitive inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。丝氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。酶原（zymogen）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。调节酶（regulatory enzyme）:位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。别构酶（allosteric enzyme）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。别构调节剂（allosteric modulator）:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。齐变模式（concerted model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。序变模式（sequential model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。别构调节酶（allosteric modulator）：那称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂，也可以是抑制剂。第四章 维生素和辅酶维生素（vitamin）：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。水溶性维生素（water-soluble vitamin）：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。脂溶性维生素（lipid vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。辅酶（conzyme）：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。辅基（prosthetic group）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。黄素单核苷酸（FMN）一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是维生素B1的辅形式，参与转醛基反应。黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，脱羧酶和消旋酶的酶。生物素（biotin）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。辅酶A(coenzyme A)：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。类胡萝卜素（carotenoid）：由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。转氨酶（transaminase）：那称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。第五章 糖类醛糖（aldose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。酮糖（ketose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。异头物（anomer）：仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。异头碳（anomer carbon）：环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。变旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。糖蛋白（glycoprotein）:含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要成分。第六章 脂类化合物脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—双键的脂肪酸。必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。三脂酰苷油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，脑磷脂。鞘脂（sphingolipid）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。鞘磷脂（sphingomyelin）：一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。卵磷脂（lecithin）：即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。脑磷脂（cephalin）：即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。内在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。通透系数（permeability coefficient）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。被动转运（passive transport）：那称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。主动转运（active transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。协同运输（contransport）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。胞吞（信用）（endocytosis）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。第七章 核酸核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。磷酸二脂键（phosphodiester linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。脱氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。核糖核酸（RNA）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作为组成成分的一类 RNA，rRNA是细胞内最 丰富的 RNA .信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA .

错。凝胶过滤中分子量大的移动快，凝胶电泳中分子量小的移动快。凝胶过滤原理：不同分子大小的蛋白质流经凝胶层析柱是，比凝胶珠孔径大的分子不能进入网状结构，而被排阻在凝胶珠之外随溶剂在凝胶珠之间的孔隙向下移动并最先流出柱外；比网孔小的分子能不同程度地自由出入凝胶珠的内外。由于不同大小的分子所经过的路径不同而得到分离，大分子物质先被洗脱出来，小分子物质后被洗脱出来。而凝胶电泳中整块胶板相当于一个分子筛，故大分子受到的阻力大而迁移慢，落在小分子后面。参见生物化学王镜岩(第三版)上册P303和P309。错。肌红蛋白与氧气的亲和力更强。参见生物化学王镜岩(第三版)上册P262。错。Km值小，则酶与底物的亲和力大。参见生物化学王镜岩(第三版)上册P360。错。维持蛋白质三级结构的作用力不包括共价键，共价键是维持蛋白质一级结构的作用力。另外，二硫键一般也是维持蛋白质三级结构的作用力。望采纳。

生物化学的解释 运用化学的理论和方法 研究 生物的一门边缘科学。 词语分解 生物的解释 有 生命 的物体,具有生长、发育、繁殖等 能力 ,能通过新陈 代谢 作用与周围环境进行 物质 交换。 动物 、植物、微生物都是生物 森林 生物只有几只苍鹰在高空 盘旋 ,看不见旁的生物。;;《孟姜女》详细解释.泛指 自然 界中一切 化学的解释 研究物质的组成、结构和 性质 及其转化的学科详细解释.研究物质的组成、结构、性质和变化 规律 的科学，是自然科学中的 基础 学科。.指 赛璐珞 。如：这把梳子是化学的。

生物化学的解释 运用化学的理论和方法 研究 生物的一门边缘科学。 词语分解 生物的解释 有 生命 的物体,具有生长、发育、繁殖等 能力 ,能通过新陈 代谢 作用与周围环境进行 物质 交换。 动物 、植物、微生物都是生物 森林 生物只有几只苍鹰在高空 盘旋 ,看不见旁的生物。;;《孟姜女》详细解释.泛指 自然 界中一切 化学的解释 研究物质的组成、结构和 性质 及其转化的学科详细解释.研究物质的组成、结构、性质和变化 规律 的科学，是自然科学中的 基础 学科。.指 赛璐珞 。如：这把梳子是化学的。

生物化学的解释运用化学的理论和方法 研究 生物的一门边缘科学。 词语分解 生物的解释 有 生命 的物体,具有生长、发育、繁殖等 能力 ,能通过新陈 代谢 作用与周围环境进行 物质 交换。 动物 、植物、微生物都是生物 森林 生物只有几只苍鹰在高空 盘旋 ,看不见旁的生物。;;《孟姜女》详细解释.泛指 自然 界中一切 化学的解释 研究物质的组成、结构和 性质 及其转化的学科详细解释.研究物质的组成、结构、性质和变化 规律 的科学，是自然科学中的 基础 学科。.指 赛璐珞 。如：这把梳子是化学的。

嘌呤核苷酸补救合成途径的酶是（腺嘌呤磷酸核糖转移酶（APRT））和（次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶（HGPRT）），如果补救合成途径的酶缺乏，（自毁容貌症或Lesch-Nyhan综合症）。体内重要的转氨酶是（谷丙转氨酶）和（谷草转氨酶）；前者在（肝）组织中活性高；后者在（心肌）组织中活性高；正常情况下血清中活性（很低）；临床上以此作为（疾病诊断和预后）的参考指标之一。

5-FU,胸苷酸合成酶抑制药,氟尿嘧啶5-HT,5-羟色胺，又名血清素6-MP,6-巯基嘌呤AC,腺苷酸环化酶Ach,乙酰胆碱ACP,Acyl Carrier Protein,酰基-载体蛋白质ADH,己二酸二酰肼ALT(GPT),谷丙转氨酶ADP,腺苷二磷酸AST(GOT),谷草转氨酶ATP,腺苷三磷酸C，胞嘧啶CA，这个不太记得了CaM，景天科酸代谢cAMP，腺苷-3",5"-环化一磷酸cDNA，环状DNAcGMP，鸟苷-3",5"-环化一磷酸CM，这个也不记得了CoA，辅酶ACT，这好像是医学里头的吧！Cyt，细胞色素DAG，不记得啦！DNA，这个就不用说了吧！学生物的都知道啦DNApol，聚合DNAdNDP，F-1,6-2P，果糖-1，6-二磷酸F-1,6-BP，和上面一样啊！F-6-P，果糖-6-磷酸FAD黄腺甘酸怎么这么多啊！算了，你自己看一下生化书吧！考试也不考这多啊！记一些常见的就行啊！

核苷酸有核苷单磷酸、核苷酸二磷酸和核苷三磷酸，NMP（rNMP）、NDP（rNDP）和NTP（rNTP）分别表示核糖核苷单磷酸、核糖核苷二磷酸和核糖核苷三磷酸；dNMP、dNDP和dNTP分别表示脱氧核苷单磷酸、脱氧核苷二磷酸和脱氧核苷三磷酸。 r代表核糖 d代表脱氧

这是《生物化学》复习题填空题：1．脂肪酸β-氧化的4步反应是氧化，水化，再氧化和硫解。2．一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸和色氨酸。3．膜受体种类有离子通道型受体，G蛋白耦联型受体，酶耦联的受体。4．DNA损伤修复的方式有光修复，切除修复，重组修复，sos修复。5．翻译的起始密码子是AUG，终止密码子有UAA，UAG，UGA。6．胸腺嘧啶分解代谢的终产物有_______，______，_______。7．mRNA的转录后加工包括首修饰、尾修饰、mRNA的剪接。8．常用的基因载体有质粒DNA，噬菌体DNA和病毒DNA。9．重组体导入受体菌的方式有转化，转染，感染。10．酶特异性类型有绝对特异性，相对特异性，立体异构特异性。11．酶促反应的机制有邻近效应与定向排列，多元催化，表面效应。12．酶活性中心的必需基团有结合基团，催化基团。13．蛋白质二级结构有αα，ββ，βββ14．维持蛋白质三级结构的次级键是蛋白质的多肽链。15．碱性氨基酸有精氨酸、赖氨酸和组氨酸。16．酸性氨基酸有天冬氨酸，谷氨酸17．维持蛋白质空间结构的次级键有氢键、疏水键、范德华力、离子键。18．胞浆中NADH的转运机制有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭。19．NADH呼吸链由复合体氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶Q组成。20．芳香族氨基酸有苯丙氨酸，酪氨酸和色氨酸。21．丙酮酸脱氢酶复合体有三种酶，为丙酮酸脱氢酶，TPP 转乙酰化酶，二氢硫辛酰胺脱氢酶。概念题：1．糖异生：指的是非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。糖异生保证了机体的血糖水平处于正常水平。糖异生的主要器官是肝。肾在正常情况下糖异生能力只有肝的十分之一，但长期饥饿时肾糖异生能力可大为增强。2．糖酵解：指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程，此过程中伴有少量ATP的生成。3．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。4.肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员5．腐败作用：在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，也有一小部分消化产物不被吸收。肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的作用，称为腐败作用6．一碳单位：指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲快基、甲酚基及亚氨甲基等。7．解链温度：DNA的解链温度（Tm）是引物的一个重要参数，它是当50％的引物和互补序列表现为双链DNA分子时的温度，一种DNA分子的Tm值大小与其所含碱基中的G＋C比例相关，G＋C比例越高，Tm值越高。8．DNA变性：加热或用碱处理双链DNA，使氢链断裂，结果DNA变成为单链，此称为DNA的变性。9．冈崎片段：相对比较短的DNA链（大约1000核苷酸残基），是在DNA的滞后链的不连续合成期间生成的片段10．端粒酶：细胞中有种酵素负责端粒的延长，其名为端粒酶。11．外显子：外显子就是在成熟mRNA中保留下的部分，也就是说成熟mRNA对应于基因中的部分。12．核酶：是具有催化功能的RNA分子。核酶又称核酸类酶、酶RNA、类酶RNA13．密码的摆动性：是指密码子的专一性主要由头两位碱基决定,而第三位碱基有较大的灵活性。14．信号肽：常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移（定位）的N-末端的氨基酸序列（有时不一定在N端）。15．增强子：指增加同它连锁的基因转录频率的DNA序列。增强子是通过启动子来增加转录的。16．反式作用因子：参与基因表达调控的因子, 它们与特异的靶基因的顺式元件结合起作用17．基因载体：基因载体是作为基因导入细胞的工具。犹如火箭能把卫星射向九天一样，基因载体可以把目的基因送入靶细胞内，从而发挥目的基因的特定功能。18．c-文库：？？？19．蛋白质二级结构：protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。20. 第二信使：细胞表面受体接受细胞外信号后转换而来的细胞内信号称为第二信使21．蛋白质三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。22．氧化磷酸化：是细胞中重要的生化过程，是细胞呼吸的最终代谢途径，位於糖酵解和三羧酸循环之后，是产生“能量通货”ATP的主要步骤23．酶：是生物体内多数反应的一种生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。24．受体：是细胞表面或亚细胞组分中的一种分子，可以识别并特异地与有生物活性的化学信号物质（配体）结合，从而激活或启动一系列生物化学反应，最后导致该信号物质特定的生物效应。25．模体：26．呼吸链：生物体内的氧化作用主要是通过脱氢来实现的。代谢物在脱氢酶的作用下，脱落的氢原子不能直接与氧结合成水，而需要一系列传递体的传递。这些传递体有些是递氢体，有些是递电子体，最后把氢原子传递给分子氧结合成水。这样由递氢体和递电子体按一定顺序排列成的整个体系称为呼吸链27．蛋白激酶：又称依赖于cAMP的蛋白激酶A，是一种结构最简单、生化特性最清楚的蛋白激酶。28．Km29．uf062氧化30．三羧酸循环：是用于乙酰CoA中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸。31．同工酶：生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶。简答题：1．简述酮体的生成过程。肝细胞缺乏利用酮体的酶，因此只能生成酮体，不能氧化酮体。酮体生成后由血液运往肝外组织。2．简述鸟氨酸循环过程。？？？3．简述联合脱氨基作用。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。4． 酸戊糖途径的生理意义。磷酸戊糖途径的生理意义是生成5-磷酸核糖和NADPH + H+5．氨甲酰磷酸合成酶(CPS)I和II的区别。这两个酶是同工酶，I主要存在于线粒体中，将氨、二氧化碳合成为氨基甲酰磷酸参与鸟氨酸循环。II存在于胞浆中，II的氨来源于谷氨酰胺，将谷氨酰胺的氨基与二氧化碳结合形成氨基甲酰磷酸参与嘧啶合成6．参与DNA复制的酶类有哪些？各有何作用？7．DNA复制和逆转录有何异同？.（1）复制即为一条DNA双链解旋以自身为模板复制为2条DNA双链 逆转录是一条RNA单链复制出双链DNA,一般是少数病毒所特有的 （2）方向不同：复制是DNA到DNA，逆转录是RNA到DNA （3）.酶不同：都需要解旋酶，复制需要DNA聚合酶，转录需要RNA聚合酶，逆转录需要逆转录酶和DNA聚合酶等等。8．复制与转录的异同点。（1）.复制即为一条DNA双链解旋以自身为模板复制为2条DNA双链 转录是一条DNA双链解旋以自身为模板转录成一条RNA单链就是信使RNA （2）.方向不同：复制是DNA到DNA，转录是DNA到RNA （3）.酶不同：都需要解旋酶，复制需要DNA聚合酶，转录需要RNA聚合酶 9．试述原核生物启动子的结构特点及功能。启动子是DNA链上一段能与RNA聚合酶结合并能起始mRNA合成的序列，它是基因表达不可缺少的重要调控序列。没有启动子，基因就不能转录。原核生物启动子是由两段彼此分开且又高度保守的核苷酸序列组成，对mRNA的合成极为重要。10．简述RNA在蛋白质合成中的作用。(1)mRNA：DNA的遗传信息通过转录作用传递给mRNA，mRNA作为蛋白质合成模板，传递遗传信息，指导蛋白质合成。 (2)tRNA：蛋白质合成中氨基酸运载工具，tRNA的反密码子与mRNA上的密码子相互作用，使分子中的遗传信息转换成蛋白质的氨基酸顺序是遗传信息的转换器。 (3)rRNA 核糖体的组分，在形成核糖体的结构和功能上起重要作用，它与核糖体中蛋白质以及其它辅助因子一起提供了翻译过程所需的全部酶活性。11．简述操纵子的结构与功能。原核生物大多数基因表达调控是通过操纵子机制实现的。操纵子通常由 2个以上的编码序列与启动序列、操纵序列以及其他调节序列在基因组中成簇串联组成。12．简述基因工程的基本过程。（1）材料的准备：目的基因、载体、工具酶和受体细胞（宿主）的准备。用相同的限制 性内切酶分别将外源DNA和载体分子切开，以产生相同的黏性末端。 （2） 将目的基因与载体DNA进行体外重组，形成重组DNA分子。 （3）将重组的DNA分子引入受体细胞，并建立起无性繁殖系。 （4）筛选出所需要的目的无性繁殖系，并保证外源基因在受体细胞中稳定遗传、正确 表达。13．何谓蛋白质变性？变性后蛋白质性质有什么改变？蛋白质变性是指生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。14．什么是酶的共价修饰？特点是什么？某些酶分子上的基团可以在另一种酶催化下发生共价修饰作用（例如磷酸化或去磷酸化作用），从而引起酶活性的激活或抑制。这种作用称为共价修饰。特点`？？？ ：（15．蛋白质别位调节及其特点。??16．什么是竞争性抑制？动力学特点有哪些？通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。特点伐晓得~~`17．何谓酶原激活？机制是什么？某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原,使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。18．简述经膜受体介导的信号转导途径。？？？19．非竞争性抑制的概念及动力学特点。抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小，但Km不变 动力学特点``？？20．G蛋白结构特点及效应蛋白。G蛋白结构：地细胞内信号传导途径中起着重要作用的GTP结合蛋白，由α，β，γ三个不同亚基组成。效应蛋白``？？？21．胞内受体及信息传递过程。？22．比较糖的无氧氧化与有氧氧化的特点。（1）无氧氧化是指人体在缺氧或供氧不足的情况下，组织细胞内的糖原，人能经过一定的化学变化，产生乳酸，并释放出一部分能量的过程，也称糖酵解。（2）有氧氧化是指葡萄糖生成丙酮酸后，在有氧条件下，进一步氧化生成乙酰辅酶A，经三羧酸循环彻底氧化成水、二氧化碳及能量的过程。这是糖氧化的主要方式，是机体获得能量的主要途径。23．简述软脂酸(16C)的uf062氧化过程及能量的生成。 根本找不到~``NND``24．原核生物与真核生物RNA聚合酶的区别。```？？25．原核生物与真核生物DNA聚合酶的区别。``？？？`

尿素在肝脏内通过鸟氨酸循环合成 1在Mg2+、ATP及N-乙酰谷氨酸（AGA）存在下，氨与CO2在氨基甲酰磷酸合成酶I（CPS-I）催化下，合成氨基甲酰磷酸， 反应消耗2分子ATP，合成部位在线粒体。CPS-I是一种变构酶，AGA是此酶的变构激活剂。 2.(瓜氨酸的合成)在鸟氨酸氨基氨基甲酰转移酶催化下，氨基甲酰磷酸与鸟氨酸缩合成瓜氨酸。反应部位在线粒体。 3.(精氨酸的合成)瓜氨酸在线粒体合成后， 即被转运到胞液，在胞液经精氨酸代琥珀酸合成酶的催化下，与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸，此反应由ATP供能。其后，精氨酸代琥珀酸再经精氨酸代琥珀酸裂解酶作用下，裂解成精氨酸及延胡索酸。反应部位在胞液。 4.(尿素的生成)精氨酸受精氨酸酶的作用，水解生成尿素与鸟氨酸，反应部位在胞液。鸟氨酸可再进入线粒体并参与瓜氨酸的合成。

用二氧化碳和氨在高温、高压下合成氨基甲酸铵，经分解、吸收转化后，结晶，分离、干燥而成。另一种是将经过净化的氨与二氧化碳按摩尔比2.8～4.5混合进入合成塔，塔内压力为13.8～24.6 MPa，温度为180～200 ℃，反应物料停留时间为25～40 min。得到含过剩氨和氨基甲酸铵的尿素溶液，经减压降温，将分离出氨和氨基甲酸铵后的脲液蒸发到99.5%以上，然后在造粒塔造粒得到尿素成品。物理性质尿素易溶于水，在20℃时100毫升水中可溶解105克，水溶液呈中性反应。尿素产品有两种。结晶尿素呈白色针状或棱柱状晶形，吸湿性强，吸湿后结块，吸湿速度比颗粒尿素快12倍。粒状尿素为粒径1～2毫米的半透明粒子，外观光洁，吸湿性有明显改善。20℃时临界吸湿点为相对湿度80%，但30℃时，临界吸湿点降至72.5%，故尿素要避免在盛夏潮湿气候下敞开存放。在尿素生产中加入石蜡等疏水物质，其吸湿性大大下降。

1、大多数细胞更新其核酸（尤其是RNA）过程中，要分解核酸产生核苷和游离碱基。细胞利用游离碱基或核苷重新合成相应核苷酸的过程称为补救合成途径。2、与从头合成不同，补救合成过程较简单，消耗能量亦较少。由二种特异性不同的酶参与嘌呤核苷酸的补救合成。腺嘌呤磷酸核糖转移酶催化PRPP与腺嘌呤合成AMP。3、嘌呤核苷酸补救合成是一种次要途径。其生理意义一方面在于可以节省能量及减少氨基酸的消耗。另一方面对某些缺乏主要合成途径的组织，如人的白细胞和血小板、脑、骨髓、脾等，具有重要的生理意义。例如Sesehue011Nyhan综合征是由于HGPRT的严重遗传缺陷所致。此种疾病是一种性连锁遗传缺陷，见于男性。

嘌呤核苷酸的从头合成指,在肝脏、小肠粘膜和胸腺等器官中,以磷酸核糖、天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等为原料合成嘌呤核苷酸的过程. 主要反应步骤分为两个阶段：首先合成次黄嘌呤核苷酸（IMP）,然后IMP再转变成腺嘌呤核苷酸（AMP）与鸟嘌呤核苷酸（GMP）. 嘌呤环各元素来源如下：N1由天冬氨酸提供,C2由N10-甲酰FH4提供、C8由N5,N10-甲炔FH4提供,N3、N9由谷氨酰胺提供,C4、C5、N7由甘氨酸提供,C6由CO2提供. 嘌呤核苷酸从头合成的特点是：嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子基础上逐步合成的,不是首先单独合成嘌呤碱然后再与磷酸核糖结合的. 反应过程中的关键酶包括PRPP酰胺转移酶、PRPP合成酶.PRPP酰胺转移酶是一类变构酶,其单体形式有活性,二聚体形式无活性.IMP、AMP及GMP使活性形式转变成无活性形式,而PRPP则相反. 从头合成的调节机制是反馈调节,主要发生在以下几个部位：嘌呤核苷酸合成起始阶段的PRPP合成酶和PRPP酰胺转移酶活性可被合成产物IMP、AMP及GMP等抑制；在形成AMP和GMP过程中,过量的AMP控制AMP的生成,不影响GMP的合成,过量的GMP控制GMP的生成,不影响AMP的合成；IMP转变成AMP时需要GTP,而IMP转变成GMP时需要ATP.,2,

自己查书吧，太专业。

写错了吧！应该是PRPP吧，全名为：5"磷酸核糖焦磷酸！是核糖5磷酸在PRPP合成酶的作用下形成的

PRPP：全称是 5-磷酸核糖-1α-焦磷酸，简称：磷酸核糖焦磷酸。英文：Phosphoribosyl pyrophosphate，缩写PRPP。化学式：C5H13O14P3。PRPP是一种核糖衍生物。它是核糖C1的活化形式，由核糖-5-磷酸与ATP在核糖磷酸焦磷酸激酶催化下生成。PRPP 是各种核苷酸从头合成的必需酶的诱导剂，能加速酶生物合成的化学物。磷酸核糖焦磷酸

除此外还有磷酸戊糖途径 本人语言表达不太好以下是我为你粘贴的也称为磷酸戊糖旁路（对应于双磷酸已糖降解途径，即Embden-Meyerhof途径）。是一种葡萄糖代谢途径。 一系列的酶促反应，可以因应不同的需求而产生多种产物，显示了该途径的灵活性。 葡萄糖会先生成强氧化性的5磷酸核糖，后者经转换后可以参与糖酵解后者是核酸的生物合成。部分糖酵解和糖异生的酶会参与这一过程。反应场所是细胞溶质(Cytosol)。所有的中间产物均为磷酸酯。过程的调控是通过底物和产物浓度的变化实现的。 磷酸戊糖途径的发现 （1）在组织中加入酵解抑制剂，如碘乙酸或氟化物等，葡萄糖仍可以被消耗，证明葡萄糖还有酵解以外的其他代谢途径。 （2）用同位素14C分别标记葡萄糖C1和C6，如果糖酵解是唯一代谢途径，则14C1和14C6生成14CO2的速度相等。而实验结果表明，14C1更容易氧化成14CO2。 根据上述实验，Racker等人发现了糖代谢的磷酸戊糖途径。 磷酸戊糖途径的任务 1 产生NADPH(注意：不是NADH！NADPH不参与呼吸链) 2 生成磷酸核糖，为核酸代谢做物质准备 3 分解戊糖 过程 磷酸戊糖途径可以分为氧化和非氧化两个部分。 磷酸戊糖途径（HMS途径）的部位：细胞质中。氧化部分 第一步和糖酵解的第一步相同，在已糖激酶的催化下葡萄糖生成6磷酸葡萄糖。后来在6-磷酸葡萄糖脱氢酶(这也是磷酸戊糖途径的限速酶)(Glucose-6-phosphat-dehydrogenase)，6-磷酸葡糖酸内酯酶(6-Phosphogluconolactonase)和6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶(6-Phosphogluconatdehydrogenase)的帮助下生成5-磷酸核酮糖。非氧化部分 其实是一系列的基团转移反应。在5-磷酸核酮糖的基础上可以通过一系列基团转移反应，将核糖转变成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛而进入糖酵解途径。这需要有酶的帮助，比如转羟乙醛酶可以转移两个碳单位。而转二羟丙酮基酶则可转三个。 戊糖有两种，一种是醛糖，一种是酮糖，体内没有分解戊糖的酶，当机体需要分解时必须转成已糖或丙糖，那么机体是如何转变的呢？ 首先，机体需要准备两个酮糖和一个醛糖，先让一个酮糖的一个二碳单位转到一个醛糖上形成一个碳七和一个碳三，然后将碳七上的三碳单位再转到碳三上形成碳四和磷酸果糖（C6），最后碳四再给与酮糖一个一碳单位，形成磷酸果糖和3-磷酸甘油醛。 虽然6-磷酸葡萄糖脱氢酶是磷酸戊糖途径的限速酶，但是磷酸戊糖途径的调节主要是通过底物和产物浓度的变化实现的。它是一“旁路”。当机体需要NADPH和磷酸核糖的时候，葡萄糖就会流入这一途径。特别是在脂肪酸和固醇合成发生的地方。 磷酸戊糖途径：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸己糖旁路。你可以看下书。

1。次黄嘌林的从头合成需要谷氨酰胺参与。答案错了。选D详见王镜岩生化下册33章核酸的讲解和核苷酸代谢391页核苷酸的生物合成2。确定E是5磷酸葡萄糖？没有这个东西，葡萄糖的1位和5位的碳是成环的。应该是5磷酸核糖吧。5磷酸核糖是戊糖磷酸途径的中间物，也是核苷酸合成的起始物质。3。详细参见王镜岩版生化31章氨基酸及其重要衍生物的生物合成359页组氨酸的生物合成4。题眼是血糖的调节，重在调节，B是氧化分解，是所有细胞都可以的。不再肝脏对血糖浓度调节的范围内。5。琥珀酰氨COA经过一些列变化产生草酰乙酸，草酰乙酸是糖异生的中间物，所以它是糖异生的原料。琥珀酰COA在琥珀酰COA合成酶作用下产生GTP和琥珀算，GTP是高能分子，所以是底物水平磷酸化的供能物质氧化供能是应为它处在TAC循环上，TAC循环就是氧化供能。酮体氧化中乙酰乙酸在琥珀酰COA作用下产生乙酰乙酰COA，是酮体代谢的关键步骤。6。丙酮酸羧化酶催化丙酮酸＋CO2＋ATP＋H2O→草酰乙酸＋ADP＋Pi。激活剂是乙酰赴美A详见王镜岩生化下册23章柠檬酸循环110页柠檬酸循环的双重作用。7。这个是糖异生相关内容。详见王镜岩生化下册25章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径157页图表。要消耗ATP最多，那途径是最长，所以是琥珀酸，要经过一些列转变，行成草酰乙酸才进入糖异生。途径最长。8 。这个不用说了，就是6 磷酸葡萄糖。

一．糖类的消化吸收 　　 淀粉主要消化部位是小肠。淀粉在消化道中经淀粉酶、a-葡萄糖苷酶等作用而成为葡萄糖，后者经门静脉吸收入体内。 二．葡萄糖的分解代谢 　 糖在体内的主要分解途径包括糖酵解、糖的有氧氧化和磷酸戊糖途径。 （一）糖酵解 　　 1. 定义： 糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧条件下，分解成乳糖的过程。因其反应过程与酵母的生　酵发酵相似，故又称糖酵解。 　　 2. 反应部位：在细胞浆内进行，因酵解过程中所有的酶均存于胞浆。 　　 3. 反应过程：为便于理解，可分四个阶段： 　 第一阶段：葡萄糖酸酯的生成 　　　 特点：是G活化的过程，需消耗能量，从G→FDP，要消耗二分子ATP：从糖原→FDP，消耗一分子ATP。有　二步不可逆反应，分别由关键酶已糖激酶和磷酸果糖激酶-1(主要限速酶)催化。己糖磷酸酯不易透出细胞，　有利于糖的作用。 　　 第二阶段：FDP裂解成二分子3 -磷酸甘油醛 　　　 1.3-二磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮是同分异构体，可互变。 　　 第三阶段：生成丙酮酸，产生ATP 　　　　 特点：此阶段中生成的1.3-二磷酸甘油酸和磷酸烯醇式丙酮酸分子中均含有一个高能磷酸键，这种高　能磷酸基可转移到ADP分子上形成ATP，这种直接将作用物分子中高能磷酸基转移给ADP使其磷酸化为ATP的过　程称作用水平磷酸化。一分子G变2分子丙酮酸时可生成4分子ATP。 　 丙酮酸激酶催化的反应是糖酵解过程中第三个不可逆反应，是第三个关键酶。 　　 第四阶段：丙酮酸还原成乳酸 　 丙酮酸在无氧时加氢还原成乳酸，其中的NADH由3-磷酸甘油醛脱氢而来。 　　 4. 肌肉及红细胞糖酵解 　　 （1）肌肉：运动初(2-3分钟)所需能量来于磷酸肌酸和糖酵解。继之，糖酵解的过程进一步加强，乳酸产　生增多。运动停止后，利用氧化磷酸化获得能量，乳酸通过异生成糖或氧化分解供能而消除。 　　 （2）成熟红细胞的糖酵解的特点： 　　　 成熟红细胞缺乏全部细胞器，因此其能量来源主要依靠血糖(每天25克左右)进行糖酵解获得，少量通　过磷酸戊糖途径。酵解产生的ATP主要用于细胞“钠泵”的正常功能。 　 红细胞糖酵解的特点是在酵解过程中有相当数量的1.3-DPG转变成2.3-DPG，后者再脱磷酸变成3-PG，并进一　步酵解产生乳酸。此2.3-DPG侧支循环称2.3-DPG支路，产生支路的原因是红细胞中存在DPG变位酶和2.3-　DPG磷酸酶，前者活性大于后者，故可使2.3-DPG堆积起来。2.3-DPG生成的主要生理意义在于降低Hb对氧的　亲和力，在组织氧分压较低的情况下，HbO2放出氧适应组织需要。 　　 5. 糖酵解生理意义。 　　　 主要生理功能是在无氧条件下供能，某些组织如成熟红细胞无线粒体，只能通过酵解供能。 　 糖酵解中G→丙酮酸，是糖有氧氧化的前过程。 （二）糖的有氧氧化 　　 1. 定义：在有氧情况下，葡萄糖或糖原彻底氧化成C02和H20的过程。是糖氧化产能的主要方式。 　　 2. 反应过程：人为的分三个阶段： 　　　 Ⅰ. 胞浆中进行 　　　 Ⅱ. 线粒体中丙酮酸的氧化脱羧 　　　 Ⅲ. 线粒体中乙酰CoA通过三羧酸循环彻底氧化 　　 3. 反应部位：胞浆和线粒体，线粒体是主要的氧化部位。 　　 4. 关键酶：糖的有氧氧化过程的关键酶有已糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、　柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶。α-酮戊二酸脱氢酶复合体。这些关键酶中，有二个是多酶复合体，它们的　酶蛋白不同，但均具有相同的五个辅酶(基)。 　　 5. 能量产生： 　　 一克分子葡萄糖彻底氧化净产生36-38克分子ATP，而从糖原分子上脱下来的一克分子葡萄糖可产生37-39克分子ATP。 　　 6. 生理意义： 　　 （1）是在生理情况下，机体获得能量的主要途径。 　　 （2）是糖、脂、蛋白质在细胞内氧化供能及相互转变的共同通路，特别是三羧酸循环。 （三）磷酸戊糖途径 　　　 起始物质是G6P，中间产物为磷酸戊糖和NADPH + H+。 　　　 反应过程： 　　　 5-磷酸核糖 　　　 G6P脱氨酶 6-磷酸葡萄糖脱氢酶 　　　 G6P —————————→ 6-磷酸葡萄糖酸——————————→5-磷酸核酮糖 　　　 NADP+⌒NADPH+H+ NADP+⌒NADPH+H+ 　　　 5-磷酸木酮酸 　　　 其中的关键酶是G6P脱氢酶；全过程在细胞浆中进行。 　　　 此途径的主要生理意义：是提供生物合成所需的一些原料： 　　　 包括：　　　 1. 提供磷酸核糖，作为核苷酸、核酸合成的原料。 　　　 2. 提供NADPH，其作用有： 　　　　　 1）物质合成时作为供氢体，如脂肪酸、类固醇等生物合成时均需NADPH。所以在脂肪组织、肝、乳　　　　　　腺、肾上腺皮质等组织中，此代谢过程旺盛； 　　　　　 2）NADPH是GSH还原酶的辅酶，对维持红细胞膜的完整性特别重要。 　　　　　 3）是加单氧酶体系的供氢体，与肝脏的生物转化有关。三．糖的贮存与动员 　　　 糖原是以葡萄糖为基本单位，通过α-l，4-糖苷键（直链）及α-1，6-糖苷键（分枝）相连带有分枝的　多糖，是糖在体内的储存形式，存在于胞浆。其中人体肝糖原约70克左右，肌糖原约250克左右。由葡萄糖合　成糖原的过程称糖原合成，反向过程称为糖原分解。糖原分子有一个还原端和数个非还原端，糖原分解和合　成均从非还原端开始。同时，合成和分解分别由不同的二组酶催化。 （一）糖原合成 　　　 糖原合成是一个耗能的过程，贮存一分子G，需消耗二个高能键，其中—个由ATP供给，一个由UTP供给，　UDPG是糖原合成时G的活性供体形式。糖原合成的关键酶是糖原合成酶，它由两种形式存在，即磷酸化的非活　性型糖原合成酶D，和脱磷酸形成的活性型糖原合成酶I，两者之间的转变又另一组酶催化： 　　　 ATP 蛋白激酶A ADP 　　　 糖原合成酶I ←——————————————→ 糖原合成酶D 　 （脱磷酸;有活性） Pi 糖原合成酶磷酸酶 （磷酸化;无活性） （二）糖原分解 　　　 糖原分解的关键酶是磷酸化酶，它亦存在两种形式：磷酸化酶α为磷酸化形式，有活性，由磷酸化酶b激　酶催化生成，磷酸化酶b为脱磷酸的非活性形式，两者转变为： 　　 2H2O 磷酸化酶a磷酸酶 2Pi 　　 磷酸化酶a ←————————-——————————→ 磷酸化酶b 　　 （磷酸化;有活性） 2ADP 磷酸化酶b激酶 2ATP （脱磷酸;无活性） 　 糖原分解过程中的葡萄糖6磷酸酶亦是关键酶，只存在于肝脏，所以肝糖原分解可调节血糖浓度，肌肉组织缺　少此酶。所以肌糖原不能直接分解成葡萄糖调节血糖浓度。 （三）糖的异生作用 　　 1. 定义：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖的异生作用。能转变成糖的非物质糖主要有甘油、　　乳酸、丙酮酸及三羧酸循环中的各种物质和生糖氨基酸、生糖兼生酮氨基酸等。 　　 2. 异生器官：肝脏为主，肾皮质中亦有异生作用。 　　 3. 异生的反应过程：基本上是糖酵解的逆过程。但酵解中由三个关键催化的单向反应，必需由另外的酶催　　化。它们对应的关系为： 　　　 1）与已糖激酶对应的糖异生酶为葡萄糖-6-磷酸酶。主要存在于肝、肾。 　　　　 ATP 葡萄糖激酶 ADP 　　　　 葡萄糖 ←——————————————————→ 磷酸葡萄糖 　　　　 Pi 葡萄糖-6-磷酸酶 H2O 　　　 2）与磷酸果糖激酶-1对应的是果糖1,6二磷酸酶。 　　　　 ATP 磷酸果糖激酶-1 ADP 　　　　 6-磷酸果糖 ←———————————————→ 1,6-二磷酸果糖 　　　　 Pi 果糖1,6二磷酸酶 H2O 　　　 与丙酮酸激酶对应的有二个酶即丙酮酸羧化酶和磷酸稀醇式丙酮酸羧激酶，它们催化丙酮酸逆向转变　为磷酸稀醇式丙酮酸。此过程称丙酮酸羧化支路。 　　　 以甘油和乳酸为例，说明糖的异生作用。 　　 4. 糖异生的生理意义： 　　　 糖异生的主要生理意义是在体内糖来源不足情况下利用非糖物质转变为糖，维持血糖浓度的恒定。也有　利于乳酸的进一步利用。 四．血糖 　　 血液中的葡萄糖称血糖。正常人空腹血糖浓度为4.44-6.66mmol/L,(80-120mg,Folin-Wu法)。 　　 1. 血糖来源和去路 　　　 来源：　　　　 1）食物淀粉的消化吸收，为血糖的主要来源。 　　　　 2）贮存的肝糖原分解，是空腹时血糖的主要来源。 　　　　 3）非糖物质为甘油、乳酸、大多数氨基酸等通过糖异生转变而来。 　　　 去路：　　　　 1）糖的氧化分解供能，是糖的主要去路。 　　　　 2）在肝、肌肉等组织合成糖原，是糖的贮存形式。 　　　　 3）转变为非糖物质，如脂肪、非必需氨基酸等。 　　　　 4）转变成其他糖类及衍生物如核糖、糖蛋白等。 　　　　 5）血糖过高时可由尿排出。 　　 2. 血糖浓度的调节： 　　　　 人体血糖浓度维持在较为恒定的水平。血糖浓度>7.2mmol/L(130mg／d1)称高血糖　　　<3.3mmol/L(60mg／d1)称低血糖。在整体情况下血糖浓度恒定的维持是由器官、激素和神经系统共同调　　节的结果。 　　　 肝脏是调节血糖浓度最主要的器官。在血糖浓度升高时，肝脏通过糖原合成以降低血糖；相反，当血糖　偏低时，肝脏通过糖原分解及异生作用以补充血糖。 　 调节血糖的激素主要有降血糖作用的胰岛素和升血糖作用的胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素及生长激素　等。在整体情况下，这两组激素相互协同以维持血糖浓度的恒定。

我是学医的，可是你的题有点多了，今天时间紧迫，就先回答一点吧，有机会再说，你是不是要用这个考试阿？3.答：1.合成核苷酸及核酸的原料 2.提供细胞代谢所需的NADPH 具体：生理意义 1）为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖，肌组织内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，磷酸核糖可经酵解途径的中间产物3- 磷酸甘油醛和6-磷酸果糖经基团转移反应生成。 2）提供NADPH a.NADPH是供氢体，参加各种生物合成反应，如从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；α-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸，谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。 b.NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。 c.NADPH参与体内羟化反应，有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关。5.答：底物磷酸化：ADP磷酸化成ATP时，其磷酸根来源于底物。4.答：脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化酶系催化下进行氧化分解，由于氧化时在脂酰基的β-碳原子上发生的，故称为β-氧化。β氧化过程包括脱氢，加水，再脱氢，硫解4个连续反应步骤，每进行一次β-氧化，就声称1分子乙酰CoA和1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA. β-氧化：由四个连续的酶促反应组成：① 脱氢：脂肪酰CoA在脂肪酰CoA脱氢酶的催化下，生成FADH2和α,β-烯脂肪酰CoA。② 水化：在水化酶的催化下，生成L-β-羟脂肪酰CoA。③ 再脱氢：在L-β-羟脂肪酰CoA脱氢酶的催化下，生成β-酮脂肪酰CoA和NADH+H+。④ 硫解：在硫解酶的催化下，分解生成1分子乙酰CoA和1分子减少了两个碳原子的脂肪酰CoA。后者可继续氧化分解，直至全部分解为乙酰CoA。

一．糖类的消化吸收 　　 淀粉主要消化部位是小肠。淀粉在消化道中经淀粉酶、a-葡萄糖苷酶等作用而成为葡萄糖，后者经门静脉吸收入体内。 二．葡萄糖的分解代谢 　 糖在体内的主要分解途径包括糖酵解、糖的有氧氧化和磷酸戊糖途径。 （一）糖酵解 　　 1. 定义： 糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧条件下，分解成乳糖的过程。因其反应过程与酵母的生　酵发酵相似，故又称糖酵解。 　　 2. 反应部位：在细胞浆内进行，因酵解过程中所有的酶均存于胞浆。 　　 3. 反应过程：为便于理解，可分四个阶段： 　 第一阶段：葡萄糖酸酯的生成 　　　 特点：是G活化的过程，需消耗能量，从G→FDP，要消耗二分子ATP：从糖原→FDP，消耗一分子ATP。有　二步不可逆反应，分别由关键酶已糖激酶和磷酸果糖激酶-1(主要限速酶)催化。己糖磷酸酯不易透出细胞，　有利于糖的作用。 　　 第二阶段：FDP裂解成二分子3 -磷酸甘油醛 　　　 1.3-二磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮是同分异构体，可互变。 　　 第三阶段：生成丙酮酸，产生ATP 　　　　 特点：此阶段中生成的1.3-二磷酸甘油酸和磷酸烯醇式丙酮酸分子中均含有一个高能磷酸键，这种高　能磷酸基可转移到ADP分子上形成ATP，这种直接将作用物分子中高能磷酸基转移给ADP使其磷酸化为ATP的过　程称作用水平磷酸化。一分子G变2分子丙酮酸时可生成4分子ATP。 　 丙酮酸激酶催化的反应是糖酵解过程中第三个不可逆反应，是第三个关键酶。 　　 第四阶段：丙酮酸还原成乳酸 　 丙酮酸在无氧时加氢还原成乳酸，其中的NADH由3-磷酸甘油醛脱氢而来。 　　 4. 肌肉及红细胞糖酵解 　　 （1）肌肉：运动初(2-3分钟)所需能量来于磷酸肌酸和糖酵解。继之，糖酵解的过程进一步加强，乳酸产　生增多。运动停止后，利用氧化磷酸化获得能量，乳酸通过异生成糖或氧化分解供能而消除。 　　 （2）成熟红细胞的糖酵解的特点： 　　　 成熟红细胞缺乏全部细胞器，因此其能量来源主要依靠血糖(每天25克左右)进行糖酵解获得，少量通　过磷酸戊糖途径。酵解产生的ATP主要用于细胞“钠泵”的正常功能。 　 红细胞糖酵解的特点是在酵解过程中有相当数量的1.3-DPG转变成2.3-DPG，后者再脱磷酸变成3-PG，并进一　步酵解产生乳酸。此2.3-DPG侧支循环称2.3-DPG支路，产生支路的原因是红细胞中存在DPG变位酶和2.3-　DPG磷酸酶，前者活性大于后者，故可使2.3-DPG堆积起来。2.3-DPG生成的主要生理意义在于降低Hb对氧的　亲和力，在组织氧分压较低的情况下，HbO2放出氧适应组织需要。 　　 5. 糖酵解生理意义。 　　　 主要生理功能是在无氧条件下供能，某些组织如成熟红细胞无线粒体，只能通过酵解供能。 　 糖酵解中G→丙酮酸，是糖有氧氧化的前过程。 （二）糖的有氧氧化 　　 1. 定义：在有氧情况下，葡萄糖或糖原彻底氧化成C02和H20的过程。是糖氧化产能的主要方式。 　　 2. 反应过程：人为的分三个阶段： 　　　 Ⅰ. 胞浆中进行 　　　 Ⅱ. 线粒体中丙酮酸的氧化脱羧 　　　 Ⅲ. 线粒体中乙酰CoA通过三羧酸循环彻底氧化 　　 3. 反应部位：胞浆和线粒体，线粒体是主要的氧化部位。 　　 4. 关键酶：糖的有氧氧化过程的关键酶有已糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、　柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶。α-酮戊二酸脱氢酶复合体。这些关键酶中，有二个是多酶复合体，它们的　酶蛋白不同，但均具有相同的五个辅酶(基)。 　　 5. 能量产生： 　　 一克分子葡萄糖彻底氧化净产生36-38克分子ATP，而从糖原分子上脱下来的一克分子葡萄糖可产生37-39克分子ATP。 　　 6. 生理意义： 　　 （1）是在生理情况下，机体获得能量的主要途径。 　　 （2）是糖、脂、蛋白质在细胞内氧化供能及相互转变的共同通路，特别是三羧酸循环。 （三）磷酸戊糖途径 　　　 起始物质是G6P，中间产物为磷酸戊糖和NADPH + H+。 　　　 反应过程： 　　　 5-磷酸核糖 　　　 G6P脱氨酶 6-磷酸葡萄糖脱氢酶 　　　 G6P —————————→ 6-磷酸葡萄糖酸——————————→5-磷酸核酮糖 　　　 NADP+⌒NADPH+H+ NADP+⌒NADPH+H+ 　　　 5-磷酸木酮酸 　　　 其中的关键酶是G6P脱氢酶；全过程在细胞浆中进行。 　　　 此途径的主要生理意义：是提供生物合成所需的一些原料： 　　　 包括：　　　 1. 提供磷酸核糖，作为核苷酸、核酸合成的原料。 　　　 2. 提供NADPH，其作用有： 　　　　　 1）物质合成时作为供氢体，如脂肪酸、类固醇等生物合成时均需NADPH。所以在脂肪组织、肝、乳　　　　　　腺、肾上腺皮质等组织中，此代谢过程旺盛； 　　　　　 2）NADPH是GSH还原酶的辅酶，对维持红细胞膜的完整性特别重要。 　　　　　 3）是加单氧酶体系的供氢体，与肝脏的生物转化有关。三．糖的贮存与动员 　　　 糖原是以葡萄糖为基本单位，通过α-l，4-糖苷键（直链）及α-1，6-糖苷键（分枝）相连带有分枝的　多糖，是糖在体内的储存形式，存在于胞浆。其中人体肝糖原约70克左右，肌糖原约250克左右。由葡萄糖合　成糖原的过程称糖原合成，反向过程称为糖原分解。糖原分子有一个还原端和数个非还原端，糖原分解和合　成均从非还原端开始。同时，合成和分解分别由不同的二组酶催化。 （一）糖原合成 　　　 糖原合成是一个耗能的过程，贮存一分子G，需消耗二个高能键，其中—个由ATP供给，一个由UTP供给，　UDPG是糖原合成时G的活性供体形式。糖原合成的关键酶是糖原合成酶，它由两种形式存在，即磷酸化的非活　性型糖原合成酶D，和脱磷酸形成的活性型糖原合成酶I，两者之间的转变又另一组酶催化： 　　　 ATP 蛋白激酶A ADP 　　　 糖原合成酶I ←——————————————→ 糖原合成酶D 　 （脱磷酸;有活性） Pi 糖原合成酶磷酸酶 （磷酸化;无活性） （二）糖原分解 　　　 糖原分解的关键酶是磷酸化酶，它亦存在两种形式：磷酸化酶α为磷酸化形式，有活性，由磷酸化酶b激　酶催化生成，磷酸化酶b为脱磷酸的非活性形式，两者转变为： 　　 2H2O 磷酸化酶a磷酸酶 2Pi 　　 磷酸化酶a ←————————-——————————→ 磷酸化酶b 　　 （磷酸化;有活性） 2ADP 磷酸化酶b激酶 2ATP （脱磷酸;无活性） 　 糖原分解过程中的葡萄糖6磷酸酶亦是关键酶，只存在于肝脏，所以肝糖原分解可调节血糖浓度，肌肉组织缺　少此酶。所以肌糖原不能直接分解成葡萄糖调节血糖浓度。 （三）糖的异生作用 　　 1. 定义：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖的异生作用。能转变成糖的非物质糖主要有甘油、　　乳酸、丙酮酸及三羧酸循环中的各种物质和生糖氨基酸、生糖兼生酮氨基酸等。 　　 2. 异生器官：肝脏为主，肾皮质中亦有异生作用。 　　 3. 异生的反应过程：基本上是糖酵解的逆过程。但酵解中由三个关键催化的单向反应，必需由另外的酶催　　化。它们对应的关系为： 　　　 1）与已糖激酶对应的糖异生酶为葡萄糖-6-磷酸酶。主要存在于肝、肾。 　　　　 ATP 葡萄糖激酶 ADP 　　　　 葡萄糖 ←——————————————————→ 磷酸葡萄糖 　　　　 Pi 葡萄糖-6-磷酸酶 H2O 　　　 2）与磷酸果糖激酶-1对应的是果糖1,6二磷酸酶。 　　　　 ATP 磷酸果糖激酶-1 ADP 　　　　 6-磷酸果糖 ←———————————————→ 1,6-二磷酸果糖 　　　　 Pi 果糖1,6二磷酸酶 H2O 　　　 与丙酮酸激酶对应的有二个酶即丙酮酸羧化酶和磷酸稀醇式丙酮酸羧激酶，它们催化丙酮酸逆向转变　为磷酸稀醇式丙酮酸。此过程称丙酮酸羧化支路。 　　　 以甘油和乳酸为例，说明糖的异生作用。 　　 4. 糖异生的生理意义： 　　　 糖异生的主要生理意义是在体内糖来源不足情况下利用非糖物质转变为糖，维持血糖浓度的恒定。也有　利于乳酸的进一步利用。 四．血糖 　　 血液中的葡萄糖称血糖。正常人空腹血糖浓度为4.44-6.66mmol/L,(80-120mg,Folin-Wu法)。 　　 1. 血糖来源和去路 　　　 来源：　　　　 1）食物淀粉的消化吸收，为血糖的主要来源。 　　　　 2）贮存的肝糖原分解，是空腹时血糖的主要来源。 　　　　 3）非糖物质为甘油、乳酸、大多数氨基酸等通过糖异生转变而来。 　　　 去路：　　　　 1）糖的氧化分解供能，是糖的主要去路。 　　　　 2）在肝、肌肉等组织合成糖原，是糖的贮存形式。 　　　　 3）转变为非糖物质，如脂肪、非必需氨基酸等。 　　　　 4）转变成其他糖类及衍生物如核糖、糖蛋白等。 　　　　 5）血糖过高时可由尿排出。 　　 2. 血糖浓度的调节： 　　　　 人体血糖浓度维持在较为恒定的水平。血糖浓度>7.2mmol/L(130mg／d1)称高血糖　　　<3.3mmol/L(60mg／d1)称低血糖。在整体情况下血糖浓度恒定的维持是由器官、激素和神经系统共同调　　节的结果。 　　　 肝脏是调节血糖浓度最主要的器官。在血糖浓度升高时，肝脏通过糖原合成以降低血糖；相反，当血糖　偏低时，肝脏通过糖原分解及异生作用以补充血糖。 　 调节血糖的激素主要有降血糖作用的胰岛素和升血糖作用的胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素及生长激素　等。在整体情况下，这两组激素相互协同以维持血糖浓度的恒定。

IMP（食品添加剂）5"-肌苷酸二钠　英文名：disodium inosinate　别名：肌苷酸钠；IMP　分子式：C10H11N4NA2O8P*XH2O 结构式：　分子量：392.17（无水）　物化性质：无色至白色结晶，或白色结晶性粉末，约含7.5分子结晶水，不吸湿，40度开始失去结晶水，120度以上成无水物。味鲜强度低于鸟苷酸钠，但两者合用有显著协同作用。溶于水，水溶液稳定，呈中性，在酸性溶液中加热易分解，失去呈味力。亦可被磷酸酶分解破坏，微溶于乙醇，几乎不溶于乙醚。　5"-肌苷酸二钠广泛存在于自然界的各类新鲜肉类和海鲜中，呈味作用稳定持久，且价格相对便宜。与谷氨酸钠（味精）混合使用，其呈　味作用比单用味精高数倍，有“强力味精”之称；与5"-鸟苷酸二（GMP）等比例混合则成为呈味核苷酸二钠（I加G），增鲜效果更加显著；另外，5"-肌苷酸二钠对白细胞和血小板减少症以及各种急慢性肝脏疾病有一定的辅助治疗作用。　呈味性能：5"-肌苷酸二钠具有特异的鲜鱼味，味阈值为0.012%。5"-肌苷酸二钠与谷氨酸钠有协同效应，若与谷氨酸钠以1:7复配，则有明显的强味效果。　毒性：大鼠经口LD50为14.4g/kg体重，小鼠经口LD50为12.0g/kg体重，ADI不作特殊规定。　应用：①一般用于使用汤汁和烹调菜肴的调味用；②单独使用较少，多与味精复配使用，其鲜味显著提高；③添加5"—鸟苷酸二钠 （GMP）的食品有蔬菜香菇事物的鲜味；添加5"-肌苷酸二钠的食品有肉质类的鲜味；而添加5"—鸟苷酸二钠+5"-肌苷酸二钠的食品则集荤素鲜味于一体；④罐头类食品中添加5"-肌苷酸二钠能抑制淀粉味和铁腥味；⑤酱类中添加能改善酱味；⑥风味小吃中添加如牛肉干、鱼片干等中应用能减少涩味。 IMP（药物）对白细胞和血小板减少症以及各种急慢性肝脏疾病有一定的辅助治疗作用

1.在酶促反应中，酶作为高效催化剂，使得反应以极快的速度或在一般情况无法反应的条件下进行。（高效性）酶促反应具有高度的特异性　　2.酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型：1.绝对特异性酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。2.相对特异性酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。3.立体异构特异性一种产仅作用于立体异构体中的一种。例如L-乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而对D-乳酸不起催物作用。3.酶活性的可调节性　　4.酶活性的不稳定性

pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率，紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性，使酶促反应的速度降低，激活剂会促进酶活性来加快反应速度，pH和温度的变化情况不同，既可以降低酶的活性，也可以提高，所以它们既可以加快酶促反应的速度，也可以减慢；酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以影响酶促反应的速率。酶的浓度、底物的浓度越大，酶促反应的速度也快。

pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率，紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性，使酶促反应的速度降低，激活剂会促进酶活性来加快反应速度，pH和温度的变化情况不同，既可以降低酶的活性，也可以提高，所以它们既可以加快酶促反应的速度，也可以减慢;酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以影响酶促反应的速率。酶的浓度、底物的浓度越大，酶促反应的速度也快。

ACP酰基载体蛋白ADP腺嘌呤核苷二磷酸CMP胞嘧啶核苷酸CTP胞嘧啶核苷三磷酸CDP胞嘧啶核苷二磷酸EC不记得了FH4四氢叶酸

fh4是四氢叶酸（FH4或THFA）是携带一碳单位的载体。四氢叶酸（Tetrahydrogen folic acid，代号为FH4或THFA)是叶酸在体内的主要存在形式，又称辅酶F(CoF)，分子式为C19H23N7O6，它是叶酸分子中蝶啶的5、6、7、8位各加一个氢形成的，是辅酶形式的叶酸的母体化合物。接触空气容易氧化。当叶酸缺乏或某些药物抑制了叶酸还原酶，使叶酸不能转变为四氢叶酸，都可影响血细胞的发育和成熟，造成巨幼红细胞性贫血。定义四氢叶酸是体内一碳单位转移酶系统中的辅酶，是由叶酸在维生素C和NADH+存在下，经叶酸还原酶作用下生成二氢叶酸，然后由二氢叶酸还原酶催化生成四氢叶酸。四氢叶酸是一碳基团的载体，可传递一碳单位，参与嘌呤、嘧啶的合成，对正常血细胞的生成具有促进作用。所以当叶酸缺乏或某些药物抑制了叶酸还原酶，使叶酸不能转变为四氢叶酸，都可影响血细胞的发育和成熟，造成巨幼红细胞性贫血。以上内容参考：百度百科-四氢叶酸

生物氧化的名词解释：生物氧化是在生物体内，从代谢物脱下的氢及电子，通过一系列酶促反应与氧化合成水，并释放能量的过程。也指物质在生物体内的一系列氧化过程。主要为机体提供可利用的能量。在真核生物细胞内，生物氧化都是在线粒体内进行，原核生物则在细胞膜上进行。

此过程共分为三个阶段。第一阶段：葡萄糖分解成丙酮酸，同糖酵解反应；第二阶段：丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧生成乙酰CoA；第三阶段：三羧酸循环。

名词，是词类的一种，属于实词。它表示人、事、物、地点或抽象概念的统一名称。它分为专有名词和普通名词。下面是我收集整理的生物化学相关名词解释，仅供参考，大家一起来看看吧。 肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键。肽键平面：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，因此，肽键中的C、O、N、H四个原子处于一个平面上，称为肽键平面。 蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子的一级结构是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。 亚基：在蛋白质分子的四级结构中，每一个具有三级结构的多肽链单位，称为亚基。 蛋白质的等电点：在某-pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。 协同效应:一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。(正、负)如血红素与氧结合后，铁原子就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。 变构效应:蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。 分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。 DN*的复性作用：变性的DN*在适当的条件下，两条彼此分开的多核苷酸链又可重新通过氢键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，此即DN*的复性。 杂交：两条不同来源的单链DN*，或一条单链DN*，一条RN*，只要它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复性，形成一个杂合双链，此过程称杂交。 增色效应：DN*变性时，*260值随着增高，这种现象叫增色效应。 解链温度：在DN*热变性时，通常将DN*变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。 辅酶：与酶蛋白结合的较松，用透析等方法易于与酶分开。辅基：与酶蛋白结合的比较牢固，不易与酶蛋白脱离。 酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。酶的必需基团：指与酶活性 有关的化学基团，必需基团可以位于活性中心内，也可以位于酶的活性中心外。 同工酶：指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。 可逆性抑制作用：酶蛋白与抑制剂以非共价键方式结合，使酶活力降低或丧失，但可用透析、超滤等方法将抑制剂除去，酶活力得以恢复。不可逆性抑制作用：酶与抑制以共价键相结合，用透析、超滤等方法不能除去抑制剂，故酶活力难以恢复。 酶：是一类由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质和核糖核酸。血糖：血液中的葡萄糖即为血糖。 糖酵解：糖酵解是指糖原或葡萄糖在缺氧条件下，分解为乳酸和产生少量能量的过程，反应在胞液中进行。 糖原分解：糖原分解是指由肝糖原分解为葡萄糖的过程。 乳酸循环：乳酸循环又叫Cori循环。肌肉糖酵解产生乳酸入血，再至肝合成肝糖原，肝糖原分解成葡萄糖入血至肌肉，再酵解成乳酸，此反应循环进行，叫乳酸循环。 糖异生：糖异生是指由非糖物质转变成葡萄糖和糖原和过程。 三羧酸循环：是由草酰乙酸与乙酰Co*缩合成含三个羧基的柠檬酸开始的一系列反应的循环过程 脂蛋白与载脂蛋白 脂蛋白：是脂类在血液中的运输形式，由血浆中的脂类与载脂蛋白结合形成。 载脂蛋白：指脂蛋白中的蛋白质部分。 脂肪动员：脂库中的储存脂肪，在脂肪酶的作用下，逐步水解为脂肪酸和甘油，以供其他组织利用，此过程称为脂肪动员。 酮体：酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物。酮症：脂肪酸在肝脏可分解并生成酮体，但肝细胞中缺乏利用酮体的酶，只能将酮体经血循环运至肝外组织利用。在糖尿病等病理情况下，体内大量动用脂肪，酮体的生成量超过肝外组织利用量时，可引起酮症。此时血中酮体升高，并可出现酮尿。 必需脂肪酸：是指体内需要而又不能合成的少数不饱和脂肪酸，目前认为必需脂肪酸有三种，即亚油酸，亚麻酸及花生四烯酸。 脂肪酸β-氧化：脂肪酸的氧化是从β-碳原子脱氢氧化开始的，故称β-氧化。 血脂：血浆中的脂类化合物统称为血脂，包括甘油三酯，胆固醇及其酯，磷脂及自由的脂肪酸。 类脂：是一类物理性质与脂肪相似的物质，主要有磷脂、糖脂、胆固醇及胆固醇酯等。 呼吸链：由递氢体和递电子体按一定排列顺序组成的链锁反应体系，它与细胞摄取氧有关，所以叫呼吸链。 氧化磷酸化：代谢物脱氢经呼吸链传给氧化合成水的过程中，释放的能量使*DP磷酸化为*TP的反应过程。 生物氧化：物质在生物体内氧化成H2O、CO2同时释放能量的过程，即为生物氧化。 底物水平磷酸化：指代谢物因脱氢或脱水等，使分子内能量重新分布，形成高能磷酸键(或高能硫酯键)转给*DP(或GDP)，而生成*TP(或GTP)的反应称底物水平磷酸化。 P/O比值：每消耗1克原子氧所消耗无机磷的克原子数。通过P/O比值测定可推测出氧化磷酸化的偶联部位。 高能化合物：化合物水解时释放的能量大于21KJ/mol，此类化合物称为高能化合物。氧化脱氨基作用：氨基酸在氨基酸氧化酶的作用下，脱去氨基，生成氨和α-酮酸的过程。 转氨基作用：在转氨酶的催化下，α-氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基互换，生成相应的α-氨基酸和α-酮酸的过程。 联合脱氨基作用：由两种(以上)酶的联合催化作用使氨基酸的α-氨基脱下，并产生游离氨的过程。 一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中生成的含有一个碳原子的有机基团。 氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内合成及组织蛋白质降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。 鸟氨酸循环：指氨与CO2通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程。 γ-谷氨酰基循环：指通过谷胱甘肽的代谢作用将氨基酸吸收和转运的过程。为在动物细胞中与氨基酸的吸收有关的肽转移、变化的循环。 丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，这一循环过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。 腐败作用：在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，还有一小部分消化产物不被 吸收，肠道细菌对这两部分所起的分解作用称为腐败作用。 核苷酸的从头合成途径:利用一些小分子物质为原料，经过一系列酶促反应合成核苷酸的过程。 核苷酸的补救合成途径:利用体内游离的碱基或核苷，经过比较简单的酶促反应合成核苷酸的过程。 酶的变构调节：某些物质能与酶的非催化部位结合导致酶分子变构从而改变其活性。 酶的化学修饰调节：酶肽链上的"某些基团在另一种酶催化下发生化学变化，从而改变酶的活性。 限速酶：指整条代谢途径中催化反应速度最慢一步的酶，催化单向反应，它的活性改变不但影响代谢的总速度，还可改变代谢方向。 半保留复制：以单链DN*为模板，以4种dNTP为原料，在DDDP的催化下，按照碱基互补的原则，合成DN*的过程，合成的子代DN*双链中一条来自亲代DN*，一条重新合成。故称半保留，子代DN*和亲代DN*完全一样故称复制。 反转录作用：以RN*为模板，以4种dNTP为原料，在RDDP的催化下，按照碱基互补的原则，合成DN*的过程。 基因工程：用人工的方法在体外进行基因重组，然后使重组基因在适当的宿主细胞中得到表达。 冈崎片段：DN*复制时，随从链是断续复制的，这些不连续的DN*片段，称岗崎片段。 复制子：复制子是独立完成DN*复制的功能单位，习惯上把两个相邻起始点之间的距离定为一个复制子，真核生物是多复制子的复制。 转录：以DN*的模板链为模板，以4种NTP为原料，在DN*指导的RN*聚合酶的催化下，按照碱基互补的原则，合成RN*的过程。 外显子，内含子：外显子和内启子，分别代表真核生物基因的编码和非编码序列。外显子，在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RN*的核酸序列。内含子，是隔断基因的线性表达而在剪接过程上被除去的核酸序列。 HnRN*：hnRN*是核内不均-RN*，是真核细胞mRN*的前体，需经加工改造后，才能成为成熟的mRN*。 模板链，编码链：DN*双链中按碱基配对规律能指引转录生成RN*的一股单链，称为 模板链，也称作有意义链或W*tson链。相对的另一股单链是编码链(codingstr*nd)，也称为反义链或Crick链。 转录因子：反式作用因子中，直接或间接结合RN*聚合酶的，则称为转录因子。密码子：mRN*分子上，相邻的三个碱基组成碱基三联体，它对应于一个氨基酸，此碱基三联体称密码子。 操纵子：操纵子是DN*分子中一个转录基本单位，由信息区和控制区两部分组成，信息区由结构基因组成，含有编码数种蛋白质的遗传信息、控制区包括启动基因(RN*聚合酶结合部位)和操纵基因。(控制RN*聚合酶向结构基因移动)。 分子病：由于DN*分子上基因的遗传性缺陷，引起mRN*异常和蛋白质合成障碍，导致机体结构和功能异常所致的疾病。 顺反子：遗传学上将编码一个多肽的遗传单位称为顺反子。原核生物中数个结构基因常串联为一个转录单位，转录生成的mRN*可编码几种功能相关的蛋白质，为多顺反子。真核生物mRN*比原核生物种类更多，一个mRN*只编码一种蛋白质，为单顺反子mRN*。 基因表达(geneexpression)：基因经过转录、翻译，产生具有特异生物学功能产物的过程。 基因组：一个细胞或病毒所携带的全部遗传信息或整套基因。 管家基因(housekeepinggene)：某些基因在一个个体的几乎所有细胞中持续表达，通常被称为管家基因。 诱导与阻遏(induction*ndrepression)：在特定的环境信号刺激下，相应的基因被激活，基因表达产物增加，这类基因称为可诱导基因，可诱导基因在特定环境中表达增加的过程称为诱导。基因对环境信号应答时被抑制，这类基因称为可阻遏基因，可阻遏基因表达产物下降的过程称为阻遏。 顺式作用元件(cis-*ctingelement)：可影响自身基因表达活性的DN*序列，称为顺式作用元件，真核生物常见的元件有增强子、启动子和沉默子等。 反式作用因子（tr*ns-*ctingf*ctor)：由某一基因表达的转录因子，通过与特异的顺式作用元件相互作用，影响另一基因的转录，这种转录调节因子称为反式作用因子。 操纵子(operon)：操纵子是原核生物基因表达调控的一个完整单元，其中包括结构基因、调节基因、操纵序列和启动序列。 单顺反子（monocistron）：真核细胞中一个基因转录一个mRN*分子，经翻译成一条多肽链，此基因转录产物即为单顺反子。

此过程共分为三个阶段。 第一阶段：葡萄糖分解成丙酮酸，同糖酵解反应； 第二阶段：丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧生成乙酰CoA； 第三阶段：三羧酸循环。

全国2014年4月高等教育自学考试 生物化学(三)试题 课程代码：03179 请考生按规定用笔将所有试题的答案涂、写在答题纸上。 选择题部分 注意事项： 1.答题前，考生务必将自己的考试课程名称、姓名、准考证号用黑色字迹的签字笔或钢笔填写在答题纸规定的位置上。 2.每小题选出答案后，用2B铅笔把答题纸上对应题目的答案标号涂黑。如需改动，用橡皮擦干净后，再选涂其他答案标号。不能答在试题卷上。 一、单项选择题(本大题共46小题，每小题1分，共46分) 在每小题列出的四个备选项中只有一个选项是符合题目要求的，请将其选出并将“答题纸”的相应代码涂黑。未涂、错涂或多涂均无分。 1.下列氨基酸中，属于酸性氨基酸的是 A.谷氨酸 B.谷氨酰胺 C.蛋氨酸 D.苯丙氨酸 2.维持核酸一级结构稳定的化学键是 A.1′，3′-磷酸二酯键 B.2′，3′-磷酸二酯键 C.2′，5′-磷酸二酯键 D.3′，5′-磷酸二酯键 3.下列含氮有机碱中，不出现在DNA分子中的是 A.胸腺嘧啶 B.尿嘧啶 C.腺嘌呤 D.鸟嘌呤 4.嘌呤的分解产物过多可引起痛风，该物质是 A.肌酐 B.肌酸 C.尿酸 D.尿素 5.核酸分子的紫外吸收峰波长约为 A.160nm B.180nm C.260nm D.280nm 6.酶促反应的高催化效率的主要原因是 A.酶能增加底物的反应活性 B.酶能增加产物的反应活性 C.酶能极大地降低反应活化能 D.酶能极大地降低活化分子数 7.酶具有不稳定性的主要原因是 A.酶的化学本质是蛋白质 B.酶结合了金属离子为辅助因子 C.酶结合了维生素为辅酶 D.酶主要以无活性的酶原形式存在 8.若酶的活性中心有半胱氨酸残基组成必需基团，则这类酶称为 A.变构酶 B.结合酶 C.羟基酶 D.巯基酶 9.下列例子中，属于酶的不可逆抑制的是 A.重金属铅对羟基酶的抑制 B.磺胺类药物的抑菌作用 C.氨甲蝶呤抑制肿瘤细胞生长 D.5-氟尿嘧啶抑制细胞核酸合成 10.发生肝炎或肝硬化后，血清内何种乳酸脱氢酶(LDH)同工酶显著升高? A.LDHl和LDH2 B.LDH2和LDH3 C.LDH3和LDH4 D.LDH4和LDH5 11.常见的脱氢酶辅酶NAD+的全称是 A.黄素单核苷酸 B.黄素腺嘌呤二核苷酸 C.烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 D.烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 12.抗生素磺胺和化疗药氨甲蝶呤的作用机制均与一种维生素合成有关，这种维生素是 A.泛酸 B.叶酸 C.生物素 D.维生素B12 13.糙皮病的发生主要与何种水溶性维生素缺乏有关? A.维生素B1 B.维生素PP C.叶酸 D.泛酸 14.由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的代谢过程称为 A.磷酸戊糖途径 B.糖酵解 C.糖异生 D.有氧氧化 15.脂质的生理功能不包括 A.储能、供能 B.免疫功能 C.构成生物膜 D.转变成激素 16.脂肪酸在体内的主要分解方式是 A.无氧酵解 B.有氧氧化 C.β-氧化 D.联合脱氨基 l7.下列物质中，不属于酮体的是 A.乙酰乙酸 B. β-羟丁酸 C.草酰乙酸 D.丙酮 18.负责运输外源性(食物)三酰甘油及胆固醇至全身各组织利用的脂蛋白是 A.乳糜微粒 B.极低密度脂蛋白 C.低密度脂蛋白 D.高密度脂蛋白 19.中国发病率较高的两种高脂血症类型是 A.I型和II型 B.I型和V型 C.II型和型Ⅳ型 D.III型和Ⅳ型 20.下列分子中，属于呼吸链递氢体的是 A.细胞色素 B.尼克酰胺 C.黄素酶 D.铁硫蛋白 21.FADH2经琥珀酸氧化呼吸链氧化，测得的P／O值近乎为 A.1.5 B.2.5 C.3.5 D.4.5 22.下列化合物中，能阻断电子从细胞色素b到细胞色素c传递的是 A.鱼藤酮 B.抗霉素A C.氰化物 D.叠氮化物 23.下列分子中，能直接向磷酸肌酸转移高能磷酸键的是 A.ATP B.GTP C.CTP D.UTP 24.下列物质中，属于小分子抗氧化物的是 A.泛醌 B.FAD C.ADP D.SOD 25.甲状腺素调节氧化磷酸化的机制之一是 A.促进细胞膜上Na+、K+-ATP酶生成 B.增加细胞色素酶系活性 C.抑制ATP合酶活性 D.激活NADH脱氢酶活性 26.作为肾小管上皮细胞分泌氨来源的氨基酸是 A.谷氨酰胺 B.丙氨酸 C.赖氨酸 D.半胱氨酸 27.下列代谢紊乱中，与高血氨所致脑功能障碍密切相关的是 A.尿素合成障碍 B.酮体合成减少 C.肝脂肪酸β-氧化降低 D.肝糖原合成减少 28.氨基酸可以转变成其它营养物质，但不能转变成 A.糖 B.脂肪 C.胆固醇 D.营养必需脂肪酸 29.下列关于酶活性调节特点中，不属于酶变构调节的是 A.酶蛋白分子中存在调节部位或调节亚基 B.变构剂与酶蛋白分子非共价结合 C.消耗ATP D.属于快速调节 30.长期服用安眠药苯巴比妥产生耐药的原因之一是肝加单氧酶活性升高，其本质属于 A.药物诱导酶合成增加 B.药物变构激活酶活性 C.药物促进酶化学修饰 D.药物抑制酶蛋白降解 31.下列激素中，作用于细胞内受体的是 A.肾上腺素 B.胰高血糖素 C.胰岛素 D.雌激素 32.下列第二信使中，作用于PKA，使其活化的是 A.cAMP B.IP3 C.Ca2+ D.DG 33.发生等渗性脱水时，应补充 A.0.9％生理盐水为主 B.5％葡萄糖水为主 C.等量5％葡萄糖水和0.9％生理盐水 D.GIK补液 34.下列金属离子浓度与神经和肌肉应激性无关的是 A.Mg2+ B.Na+ C.K+ D.Cu2+ 35.临床上常用的GIK补液中的“K”指的是 A.氯化钠 B.氯化钾 C.氯化镁 D.氯化钙 36.体内最主要的内源性碱性物质来源是 A.氨基酸分解产生的氨 B.磷脂分解生成的胆碱 C.磷脂分解生成的乙醇胺 D.肠道内蛋白腐败产生的胺类物质 37.下列关于血浆晶体渗透压的叙述，正确的是 A.血浆晶体渗透压主要取决于白蛋白浓度 B.形成血浆晶体压的无机小分子维持了血容量 C.血浆晶体渗透压比胶体渗透压高 D.血浆晶体渗透压降低导致组织水肿 38.下列血浆蛋白中，不能用醋酸纤维素膜电泳分辨的是 A.白蛋白 B. β-球蛋白 C.γ-球蛋白 D.转铁蛋白 39.镰刀状细胞贫血所测得的血红蛋白是 A.α2ε2 B.α2γ2 C.α2β2 D.HbS 40.下列哪种物质缺乏，可能造成巨幼红细胞性贫血? A.维生素A B.维生素D C.维生素B5 D.叶酸 41.主要提供红细胞能量的代谢途径是 A.糖酵解 B.糖有氧氧化 C.脂肪酸β-氧化 D.酮体利用 42.蚕豆病红细胞遗传缺陷的酶是 A.己糖激酶 B.6-磷酸葡萄糖脱氢酶 C.磷酸果糖激酶 D.乳酸脱氢酶 43.肝功严重受损时出现蜘蛛痣和肝掌，是下列哪种激素灭活减少所致? A.雄激素 B.雌激素 C.肾上腺素 D.去甲肾上腺素 44.属于肝生物转化反应第二相反应的是 A.氧化反应 B.水解反应 C.还原反应 D.与葡萄糖醛酸结合反应 45.下列胆汁酸中，属于次级胆汁酸的是 A.胆酸 B.甘氨胆酸 C.牛磺胆酸 D.脱氧胆酸 46.下列黄疸特点中，属于肝后性黄疸的是 A.血中未结合胆红素升高 B.血中结合胆红素升高 C.尿胆红素阴性 D.尿胆素升高 非选择题部分 注意事项： 用黑色字迹的签字笔或钢笔将答案写在答题纸上，不能答在试题卷上。 二、名词解释题(本大题共6小题，每小题3分，共18分) 47.反密码环 48.脂溶性维生素 49.脂肪动员 50.呼吸链 51.微量元素 52.胆素原的肠肝循环 三、简答题(本大题共3小题，每小题8分，共24分) 53.何为蛋白质的变性?简述其在医学中的应用。 54.简述血氨的来源与去路。 55.简述肾脏在调节酸碱平衡中的作用。 四、论述题(本大题共1小题，12分) 56.试述血糖的来源、去路及调节。

这个可不好说了，考什么什么就是重点。不过通常这些章节是重点：生物大分子，物质代谢，复制、转录、翻译及调控，癌基因，血液和肝的生物化学。其它章节没什么好看的

EMP糖酵解途径。TCA三羧酸循环。HMP磷酸戊糖途径。NADH烟酰胺腺嘌呤二核苷酸。FADH2黄素腺嘌呤二核苷酸。NADPH烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸。EMP 产能，供中产物。 TCA供能，中产物，其他物质降解途径。 HMP 供能，中产，与光合作用连接起来。NADPH和FADH2他们的P/O比算法不同。能荷是腺苷酸系统中所负载的高能磷酸键的量，ATP多了自然一直ATP再产生嘛，差不多这个意思化学渗透学说认为ETC偶联ATP生成是因为形成了质子浓度梯度，他们认为递氢体，递电子体在内膜中不对称排列，膜对质子不透，氢离子泵将H迸出，外面质子足够多就让它们进来，释放能量，形成ATP。糖吃多了能转化成脂肪。打字太累，不想打了，如果有啥不懂可以私信问我

DNFB 2，4-二硝基氟苯DNS-Cl 丹磺酰氯FAD 黄素腺嘌呤二核苷酸 IU 国际酶活力单位Vit 维他命TPP 硫胺素焦磷酸FH4 四氢叶酸AMP 腺苷一磷酸ADP 腺苷二磷酸ATP 腺苷三磷酸HA 透明质酸CS 硫酸软骨素KS 硫酸角质素HS 硫酸类肝素Hp 肝素PG 蛋白聚糖GPC 凝胶渗透层析HPGPC 高效凝胶渗透层析FA 不饱和脂肪酸PG 前列腺素LT 白三烯MDA 丙二醛TBA 硫代巴比妥酸SOD 超氧化物歧化酶GSHPX 谷胱甘肽过氧化物酶PAF 血小板活化因子PITC 苯异硫氰酸酯 PTC 苯氨基硫甲酰 PTH 苯异内酰硫脲

第一章1,氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。14，高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。15，凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。17，等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。19，Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。20，同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。第二章1，构形（configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。2，构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。3，肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。4，蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。5，蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。6，蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。7，α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.8, β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。9，β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。10，超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。11，结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。12，纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。13，球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。14,角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。15,胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。17，伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。18，二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。19，范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。20，蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。21，肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。22，复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。23，波尔效应（Bohr effect）:CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。24，血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。25,别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。26，镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。第三章1，酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。2,脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。3，全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。4，酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。5，比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。6，活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。7，活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。8，酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。9，共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。10，靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。11，初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。12，米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])13，米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。14，催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。15，双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。16，竞争性抑制作用（competitive inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。17，非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。18，反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。19，丝氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。20，酶原（zymogen）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。21，调节酶（regulatory enzyme）:位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。22，别构酶（allosteric enzyme）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。23，别构调节剂（allosteric modulator）:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。24，齐变模式（concerted model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。25，序变模式（sequential model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。26，同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。27，别构调节酶（allosteric modulator）：那称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂，也可以是抑制剂。第四章1,维生素（vitamin）：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。2，水溶性维生素（water-soluble vitamin）：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。3，脂溶性维生素（lipid vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。4，辅酶（conzyme）：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。5，辅基（prosthetic group）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。6,尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。7，黄素单核苷酸（FMN）一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。8，硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是维生素B1的辅形式，参与转醛基反应。9，黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。10，磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，脱羧酶和消旋酶的酶。11，生物素（biotin）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。12，辅酶A(coenzyme A)：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。13，类胡萝卜素（carotenoid）：由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。14，转氨酶（transaminase）：那称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。第五章1，醛糖（aldose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。2，酮糖（ketose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。3，异头物（anomer）：仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。4，异头碳（anomer carbon）：环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。5，变旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。11，还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。14，极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。16，糖蛋白（glycoprotein）:含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要成分。第六章1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—双键的脂肪酸。4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。5，三脂酰苷油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。6，磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，脑磷脂。7，鞘脂（sphingolipid）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。8，鞘磷脂（sphingomyelin）：一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。9，卵磷脂（lecithin）：即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。10，脑磷脂（cephalin）：即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。13，内在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。16，通透系数（permeability coefficient）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。19，被动转运（passive transport）：那称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。20，主动转运（active transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。21，协同运输（contransport）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。22，胞吞（信用）（endocytosis）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。第七章1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。3，cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。4，磷酸二脂键（phosphodiester linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。5，脱氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。6，核糖核酸（RNA）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。7，核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作为组成成分的一类 RNA，rRNA是细胞内最 丰富的 RNA .8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA .9, 转移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid）:一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。TRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。10，转化（作用）（transformation）:一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。11，转导（作用）（transduction）:借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。12，碱基对（base pair）:通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U , 以及G与C配对 。 13，夏格夫法则（Chargaff"s rules）：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段`营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。14，DNA的双螺旋（DNAdouble helix）：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm， 两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。15．大沟（major groove）和小沟（minor groove）:绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。16．DNA超螺旋（DNAsupercoiling）:DNA本身的卷曲一般是DNA双`螺旋的弯曲欠旋（负超螺旋）或过旋（正超螺旋）的结果。17．拓扑异构酶（topoisomerse）:通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键，然后重新缠绕和封口来改变DNA连环数的酶。拓扑异构酶Ⅰ、通过切断DNA中的一条链减少负超螺旋，增加一个连环数。某些拓扑异构酶Ⅱ也称为DNA促旋酶。18．核小体（nucleosome）:用

2017年公卫助理医师考试《生物化学》维生素知识点 　　2017年公卫执业助理医师考试马上就要开始了，为了方便考生更好的复习生物化学科目为僧俗的知识。下面是我为大家带来的关于维生素的知识，欢迎阅读。 　　一、定义 　　维生素是机体必需的多种生物小分子营养物质。1894年荷兰人Ejkman用白米养鸡观察到脚气病现象，后来波兰人Funk从米糠中发现含氮化合物对此病颇有疗效，命名为vitamine，意为生命必须的胺。后来发现并非所有维生素都是胺，所以去掉词尾的e，成为Vitamin。 　　维生素有以下特点： 　　1.是一些结构各异的生物小分子; 　　2.需要量很少; 　　3.体内不能合成或合成量不足，必需直接或间接从食物中摄取; 　　4.主要功能是参与活性物质(酶或激素)的合成，没有供能和结构作用。水溶性维生素常作为辅酶前体，起载体作用，脂溶性维生素参与一些活性分子的构成，如VA构成视紫红质，VD构成调节钙磷代谢的激素。 　　二、分类 　　维生素的结构差异较大，一般按溶解性分为脂溶性和水溶性两大类。 　　脂溶性维生素 不溶于水，易溶于有机溶剂，在食物中与脂类共存，并随脂类一起吸收。不易排泄，容易在体内积存(主要在肝脏)。包括维生素A(A1，A2)、D(D2，D3)、E(u03b1，u03b2，u03b3，u03b4)、K(K1，K2，K3)等。 　　水溶性维生素 易溶于水，易吸收，能随尿排出，一般不在体内积存，容易缺乏。包括B族维生素和维生素C。 　　三、命名 　　维生素虽然是小分子，但结构较复杂，一般不用化学系统命名。早期按发现顺序及来源用字母和数字命名，如维生素A、维生素AB2等。同时还根据其功能命名为“抗u2026维生素”，如抗干眼病维生素(VA)、抗佝偻病维生素(VD)等。后来又根据其结构及功能命名，如视黄醇(VA1)、胆钙化醇(VD3)等。 　　四、人体获取维生素的途径 　　1.主要由食物直接提供 维生素在动植物组织中广泛存在，绝大多数维生素直接来源于食物。少量来自以下途径： 　　2.由肠道菌合成 人体肠道菌能合成某些维生素，如VK、VB12、吡哆醛、泛酸、生物素和叶酸等，可补充机体不足。长期服用抗菌药物，使肠道菌受到抑制，可引起VK等缺乏。 　　3.维生素原在体内转变 能在体内直接转变成维生素的物质称为维生素原。植物食品不含维生素A，但含类胡萝卜素，可在小肠壁和肝脏氧化转变成维生素A。所以类胡萝卜素被称为维生素A原。 　　4.体内部分合成 储存在皮下的7-脱氢胆固醇经紫外线照射，可转变成VD3。因此矿工要补照紫外线。人体还可利用色氨酸合成尼克酰胺，所以长期以玉米为主食的人由于色氨酸不足，容易发生糙皮病等尼克酰胺缺乏症。 　　五、有关疾病 　　机体对维生素的需要量极少，一般日需要量以毫克或微克计。维生素缺乏会引起代谢障碍，出现维生素缺乏症。过多也会干扰正常代谢，引起维生素过多症。因水溶性维生素容易排出，所以维生素过多症只见于脂溶性维生素，如长期摄入过量维生素A、D会中毒。 　　一、维生素A 　　维生素A又称抗干眼醇，有A1、A2两种，A1是视黄醇，A2是3-脱氢视黄醇，活性是前者的一半。肝脏是储存维生素A的场所。 　　植物中的类胡萝卜素是VA前体，一分子u03b2胡萝卜素在一个氧化酶催化下加两分子水，断裂生成两分子VA1。这个过程在小肠粘膜内进行。类胡萝卜素还包括u03b1、u03b3胡萝卜素、隐黄质、番茄红素、叶黄素等，前三种加水生成一分子VA1，后两种不生成VA1。 　　维生素A与暗视觉有关。维生素A在醇脱氢酶作用下转化为视黄醛，11-顺视黄醛与视蛋白上赖氨酸氨基结合构成视紫红质，视紫红质在光中分解成全反式视黄醛和视蛋白，在暗中再合成，形成一个视循环。维生素A缺乏可导致暗视觉障碍，即夜盲症。食用肝脏及绿色蔬菜可治疗。全反式视黄醛主要在肝脏中转变成11-顺视黄醛，所以中医认为“肝与目相通”。 　　维生素A的作用很多，但因缺乏维生素A的动物极易感染，所以研究很困难。已知缺乏维生素A时类固醇激素减少，因为其前体合成时有一步羟化反应需维生素A参加。另外缺乏维生素A时表皮黏膜细胞减少，角化细胞增加。有人认为是因为维生素A与细胞分裂分化有关，有人认为是因为维生素A与粘多糖、糖蛋白的合成有关，可作为单糖载体。维生素A还与转铁蛋白合成、免疫、抗氧化等有关。 　　维生素A过量摄取会引起中毒，可引发骨痛、肝脾肿大、恶心腹泻及鳞状皮炎等症状。大量食用北极熊肝或比目鱼肝可引起中毒。 　　二、维生素D 　　又称钙化醇，是类固醇衍生物，含环戊烷多氢菲结构。可直接摄取，也可由维生素D原经紫外线照射转化。植物油和酵母中的麦角固醇转化为D2(麦角钙化醇)，动物皮下的7-脱氢胆固醇转化为D3(胆钙化醇)。 　　维生素D与动物骨骼钙化有关。钙化需要足够的钙和磷，其比例应在1：1到2：1之间，还要有维生素D的存在。 　　维生素D3先在肝脏羟化形成25-羟维生素D3，然后在肾再羟化生成1,25-(OH)2-D3。第二次羟化受到严格调控，平时只产生无活性的24位羟化产物，只有当血钙低时才有甲状旁腺素分泌，使1-羟化酶有活性。1,25-(OH)2-D3是肾皮质分泌的一种激素，作用于肠粘膜细胞和骨细胞，与受体结合后启动钙结合蛋白的合成，从而促进小肠对钙磷的吸收和骨内钙磷的动员和沉积。 　　食物中维生素D含量少，同时又缺乏紫外线照射的人易发生骨折。肝胆疾病、肾病、或某些药物也会抑制羟化。摄入过多也会引起中毒，发生迁移性钙化，导致肾、心、胰、子宫及滑膜粘蛋白钙化。高血钙也会导致肾结石，而骨骼却因钙被抽走而疏松软化。 　　三、维生素E 　　又称生育酚，含有一个6-羟色环和一个16烷侧链，共有8种其色环的取代基不同。u03b1生育酚的活性最高。 　　存在于蔬菜、麦胚、植物油的非皂化部分，对动物的生育是必需的。缺乏时还会发生肌肉退化。生育酚极易氧化，是良好的脂溶性抗氧化剂。可清除自由基，保护不饱和脂肪酸和生物大分子，维持生物膜完好，延缓衰老。 　　维生素E很少缺乏，毒性也较低。早产儿缺乏会产生溶血性贫血，成人回导致红细胞寿命短，但不致贫血。 　　四、维生素K 　　天然维生素K有K1、K2两种，都由2-甲基-1,4-萘醌和萜类侧链构成。人工合成的K3无侧链。K1存在于绿叶蔬菜及动物肝脏中，K2由人体肠道细菌合成。 　　维生素K参与蛋白质谷氨酸残基的u03b3-羧化。凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ肽链中的谷氨酸残基在翻译后加工过程中，由蛋白羧化酶催化，成为u03b3-羧基谷氨酸(Gla)。这两个羧基可络合钙离子，对钙的输送和调节有重要意义。有关凝血因子与钙结合，并通过钙与磷脂结合形成复合物，发挥凝血功能。这些凝血因子称为维生素K依赖性凝血因子。 　　缺乏维生素K时常有出血倾向。新生儿、长期服用抗生素或吸收障碍可引起缺乏。 　　一、硫胺素(VB1) 　　由一个取代的噻唑环和一个取代的嘧啶环组成，因噻唑环含硫，嘧啶环有氨基取代而得名。他就是Funk发现的vitamine。 　　硫胺素与ATP反应，生成其活性形式：硫胺素焦磷酸(TPP)，即脱羧辅酶。其分子中氮和硫之间的碳原子性质活泼，易脱氢。生成的负碳离子有亲核催化作用。羧化辅酶作为酰基载体，是u03b1酮酸脱羧酶的辅基，也是转酮醇酶的`辅基，在糖代谢中起重要作用。缺乏硫胺素会导致糖代谢障碍，使血液中丙酮酸和乳酸含量增多，影响神经组织供能，产生脚气病。主要表现为肌肉虚弱、萎缩，小腿沉重、下肢水肿、心力衰竭等。可能是由于缺乏TPP而影响神经的能源与传导。 　　硫胺素在糙米、油菜、猪肝、鱼、瘦肉中含量丰富。但生鱼中含有破坏B1的酶，咖啡、可可、茶等饮料也含有破坏B1的因子。 　　二、核黄素(VB2) 　　核黄素是异咯嗪与核醇的缩合物，是黄素蛋白的辅基。它有两种活性形式，一种是黄素单核苷酸(FMN)，一种是黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)。这里把核黄素看作核苷，即把异咯嗪看作碱基，把核醇看作核糖。 　　异咯嗪的N1、N10能可逆地结合一对氢原子，所以可作为氧化还原载体，构成多种黄素蛋白的辅基，在三羧酸循环、氧化磷酸化、u03b1酮酸脱羧、u03b2氧化、氨基酸脱氨、嘌呤氧化等过程中起传递氢和电子的作用。 　　主要从食物中摄取，如谷类、黄豆、猪肝、肉、蛋、奶等，也可由肠道细菌合成。冬季北方缺少阳光，植物合成V-B2也少，常出现口角炎。缺乏V-B2还可引起唇炎、舌炎、贫血等。 　　三、泛酸(VB3) 　　也叫遍多酸，广泛存在，极少缺乏。由一分子u03b2丙氨酸与一分子羧酸缩合而成。 　　泛酸可构成辅酶A，是酰基转移酶的辅酶。也可构成酰基载体蛋白(CAP)，是脂肪酸合成酶复合体的成分。 　　四、吡哆素(VB6) 　　包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺3种，可互相转化。吡哆素是吡啶衍生物，活性形式是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，是转氨酶、氨基酸脱羧酶的辅酶。磷酸吡哆醛的醛基作为底物氨基酸的结合部位，醛基的邻近羟基和对位氮原子还参与催化部位的构成。在转氨反应中，磷酸吡哆醛结合氨基酸，释放出相应的u03b1酮酸，转变为磷酸吡哆胺，再结合u03b1酮酸释放氨基酸，又变成磷酸吡哆醛。 　　缺乏V-B6可引起周边神经病变及高铁红细胞贫血症。因为5-羟色胺、u03b3-氨基丁酸、去甲肾上腺素等神经递质的合成都需要V-B6(氨基酸脱羧反应)，而血红素前体的合成也需要V-B6。肉、蛋、蔬菜、谷类中含量较多。新生婴儿易缺乏。 　　五、尼克酰胺(VPP) 　　尼克酰胺和尼克酸分别是吡啶酰胺和吡啶羧酸，都是抗糙皮病因子，又称VPP。其活性形式有两种，尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP)。在体内先合成去酰胺NAD，再接受谷氨酰胺提供的氨基成为NAD，再磷酸化则成为NADP。 　　NAD和NADP是脱氢辅酶，分别称为辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ。二者利用吡啶环的N1和N4可逆携带一个电子和一个氢原子，参与氧化还原反应。辅酶Ⅰ在分解代谢中广泛接受还原能力，最终传给呼吸链放出能量。辅酶Ⅱ则只从葡萄糖及葡萄糖酸的磷酸酯获得还原能力，用于还原性合成及羟化反应。需要尼克酰胺的酶多达百余种。 　　人体能用色氨酸合成尼克酸，但合成率极低(60：1)，而且需要B1、B2、B6，所以仍需摄取。抗结核药异烟肼的结构与尼克酰胺类似，两者有拮抗作用，长期服用异烟肼时应注意补充尼克酰胺。花生、豆类、肉类和酵母中含量较高。 　　尼克酸或烟酸肌醇有舒张血管的作用，可用于冠心病等，但可降低cAMP水平，使血糖及尿酸升高，有诱发糖尿病及痛风的风险。长期使用大量尼克酸可能损害肝脏。 　　六、生物素(biotin) 　　由杂环与戊酸侧链构成，又称维生素H，缺乏可引起皮炎。在生鸡蛋清中有抗生物素蛋白(avidin)，能与生物素紧密结合，使其失去活性。 　　生物素侧链羧基可通过酰胺键与酶的赖氨酸残基相连。生物素是羧基载体，其N1可在耗能的情况下被二氧化碳羧化，再提供给受体，使之羧化。如丙酮酸羧化为草酰乙酸、乙酰辅酶A羧化为丙二酰辅酶A等都由依赖生物素的羧化酶催化。 　　花生、蛋类、巧克力含量最高。 　　以上六种维生素都与能量代谢有关。下面两种维生素与生血有关。 　　七、叶酸(folic acid，FA) 　　又称维生素M，由蝶酸与谷氨酸构成。活性形式是四氢叶酸(FH4)，即蝶呤环被部分还原。四氢叶酸是多种一碳单位的载体，分子中的N5,N10可单独结合甲基、甲酰基、亚氨甲基，共同结合甲烯基和甲炔基。因此在嘌呤、嘧啶、胆碱和某些氨基酸(Met、Gly、Ser)的合成中起重要作用。缺乏叶酸则核酸合成障碍，快速分裂的细胞易受影响，可导致巨红细胞贫血(巨大而极易破碎)。 　　叶酸容易缺乏，特别是孕妇。叶酸分布广泛，肉类中含量丰富。苯巴比妥及口服避孕药等药物干扰叶酸吸收与代谢。 　　八、钴胺素(VB12) 　　是一个抗恶性贫血的维生素，存在于肝脏。分子中含钴和咕啉。咕啉类似卟啉，第六个配位可结合其他集团，产生各种钴胺素，包括与氢结合的氢钴胺素、与甲基结合的甲基钴胺素、与5u2019-脱氧腺苷结合的辅酶B12等。 　　一些依赖辅酶B12的酶类催化1,2迁移分子重排反应，即相邻碳原子上氢原子与某一基团的易位反应。例如在丙酸代谢中，催化甲基丙二酰辅酶A转变为琥珀酰辅酶A的变位酶就以辅酶B12为辅助因子。 　　甲基钴胺素可作为甲基载体，接受甲基四氢叶酸提供的甲基，用于合成甲硫氨酸。甲硫氨酸可作为通用甲基供体，参与多种分子的甲基化反应。因为甲基四氢叶酸只能通过这个反应放出甲基，所以缺乏钴胺素时叶酸代谢障碍，积累甲基四氢叶酸。缺乏钴胺素可导致巨红细胞贫血。 　　胃粘膜能分泌一种粘蛋白，可与V-B12结合，促进吸收，称为内因子。缺乏内因子时易被肠内细菌及寄生虫夺去，造成缺乏。素食者也易缺乏。 　　九、抗坏血酸(V-C) 　　是烯醇式L-古洛糖酸内酯，有较强的酸性。容易氧化，是强力抗氧化剂，也可作为氧化还原载体。 　　抗坏血酸还参与氨基酸的羟化。胶原中脯氨酸和赖氨酸的羟化都需要抗坏血酸作为酶的辅因子。缺乏抗坏血酸会影响胶原合成及结缔组织功能，使毛细血管脆性增高，发生坏血病。 　　肾上腺皮质激素的合成也需要V-C参加羟化。V-C可还原铁，促进其吸收;保护A、E及某些B族维生素免遭氧化。 　　五、辅酶Q 　　又称泛醌，广泛存在于线粒体中，与细胞呼吸链有关。泛醌起传递氢的作用。 　　六、硫辛酸 　　是酵母和一些微生物的生长因子，可以传递氢。有氧化型和还原型。 　　例题： 　　(一)A型题 　　l，下列关于维生素的叙述中，正确的是 　　A.维生素是一类高分子有机化合物 　　B.维生素是构成机体组织细胞的原料之一 　　C.酶的辅酶或辅基都是维生素 　　D.引起维生素缺乏的唯一原因是摄人量不足 　　E. 维生素在机体内不能合成或合成量不足 　　2，脂溶性维生素 　　A. 是一类需要量很大的营养素 B，易被消化道吸收 　　C. 体内不能储存，余者由尿排出 　　D，过少或过多都可能引起疾病 　　E. 都是构成辅酶的成分 　　3，维生素A除从食物中吸收外，还可在体内由 　　A. 肠道细菌合成 . B.肝细胞内氨基酸转变生成 　　C. u03b2-胡萝卜素转变而来 D.由脂肪酸转变而来 　　E，由叶绿素转变而来 　　参考答案 　　1.E 2. D 3. C ;

第一章 1,氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。 2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14，高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17，等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。 第二章 1，构形（configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2，构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3，肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4，蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 5，蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。 6，蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7，α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm. 8, β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。 9，β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。 10，超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。 11，结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。 12，纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。 13，球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。 14,角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。 15,胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。 16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。 17，伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。 18，二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。 19，范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。 20，蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。 21，肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。 22，复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 23，波尔效应（Bohr effect）:CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。 24，血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。 25,别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。 26，镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。 第三章 1，酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是 通过降低活化能加快反应的速度。 2,脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。 3，全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。 4，酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。 5，比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。 6，活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。 7，活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。 8，酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。 9，共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。 10，靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。 11，初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。 12，米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s]) 13，米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。 14，催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。 15，双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。 16，竞争性抑制作用（competitive inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而 υmax不变。 17，非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。 18，反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。 19，丝氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。 20，酶原（zymogen）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。 21，调节酶（regulatory enzyme）:位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。 22，别构酶（allosteric enzyme）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。 23，别构调节剂（allosteric modulator）:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。 24，齐变模式（concerted model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。 25，序变模式（sequential model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。 26，同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。 27，别构调节酶（allosteric modulator）：那称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂，也可以是抑制剂。 第四章 1,维生素（vitamin）：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。 2，水溶性维生素（water-soluble vitamin）：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。 3，脂溶性维生素（lipid vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。 4，辅酶（conzyme）：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。 5，辅基（prosthetic group）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。 6,尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。 7，黄素单核苷酸（FMN）一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。 8，硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是维生素B1的辅形式，参与转醛基反应。 9，黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。 10，磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，脱羧酶和消旋酶的酶。 11，生物素（biotin）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。 12，辅酶A(coenzyme A)：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。 13，类胡萝卜素（carotenoid）：由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。 14，转氨酶（transaminase）：那称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。 第五章 1，醛糖（aldose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。 2，酮糖（ketose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。 3，异头物（anomer）：仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。 4，异头碳（anomer carbon）：环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。 5，变旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。 6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。 7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。 8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。 9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。 11，还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。 12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 14，极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。 15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 16，糖蛋白（glycoprotein）:含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。 17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要成分。 第六章 1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。 2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。 3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—双键的脂肪酸。 4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。 5，三脂酰苷油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。 6，磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，脑磷脂。 7，鞘脂（sphingolipid）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。 8，鞘磷脂（sphingomyelin）：一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。 9，卵磷脂（lecithin）：即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。 10，脑磷脂（cephalin）：即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。 11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。 12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。 13，内在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。 15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 16，通透系数（permeability coefficient）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。 17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。 18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。 19，被动转运（passive transport）：那称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。 20，主动转运（active transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。 21，协同运输（contransport）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。 22，胞吞（信用）（endocytosis）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。 第七章 1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。 2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。 3，cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。 4，磷酸二脂键（phosphodiester linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。 5，脱氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。 6，核糖核酸（RNA）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。 7，核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作为组成成分的一类 RNA，rRNA是细胞内最 丰富的 RNA . 8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA . 9, 转移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid）:一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。TRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。 10，转化（作用）（transformation）:一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。 11，转导（作用）（transduction）:借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。 12，碱基对（base pair）:通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U , 以及G与C配对 。 13，夏格夫法则（Chargaff"s rules）：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段`营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。 14，DNA的双螺旋（DNAdouble helix）：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm， 两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。 15．大沟（major groove）和小沟（minor groove）:绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。

CDP 胞苷二磷酸（cytidine diphosphate)CTP 胞苷三磷酸（cytidine triphosphate)EMP 糖酵解途径（Emoden-Meyerbof-Parnas pathway）GDP 鸟苷二磷酸（guanosine diphosphate）GTP 鸟苷三磷酸（guanosine triphosphate）IU 国际单位（international unit）IF 起始因子（initiation factor）、等电聚焦（isoelectric focusing）NADH 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（nicotinamide adenine dinucleotide，NAD+）的还原形式NADPH 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate，NADP+）的还原形式UMP 鸟苷酸（uridine monophosphate）UDP 尿苷二磷酸（uridine diphosphate）UTP 尿苷三磷酸（uridine triphosphate） FAS、ETC、FADF2不确定，以下给你参考FAS 美国科学家联合会（Federation of American Scientists）、TNF受体家族的Fas基因EC 酶学委员会（enzyme commission） ETC 等等（etc.）FA 脂肪酸（fatty acid）FAD 黄素腺嘌呤二核苷酸（flacin adenine dinucleotide）FADH2 还原型黄素腺嘌呤二核苷酸(flavin adenine dinucleotide,reduced)

黄素蛋白,。D=double,加起来就是黄素腺嘌呤二核苷酸(还原型).一分子NADH2产生2.5ATP,一分子FADH2产生1.5ATP,这是现在的算法。FADH2中的H2分离成游离的氢离子(H+)和电子(e-): FADH2→FAD+2H+ +2e- 再往后是电子在多种细胞色素中顺序地进行传递。FADH2是FAD+的还原形式NADH和FADH2都是人体内糖类（葡萄糖、果糖等）无氧酵解和有氧氧化中必须的物质，都是B族维生素的衍生物，参与电子传递和氧化磷酸途径产生ATP。

我只知道FAD是黄素腺嘌呤二核苷酸，FADH2是还原型黄素腺嘌呤二核苷酸，FMN是黄素单核苷酸

柠檬酸循环（citric acid cycle）：也称为三羧酸循环（tricarboxylic acid cycle，TCA循环，TCA），Krebs循环。是用于将乙酰CoA中的乙酰基氧化成二氧化碳和还原当量的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA与草酰乙酸缩合形成柠檬酸。反应物乙酰辅酶A(Acetyl-CoA)(一分子辅酶A和一个乙酰相连)是糖类、脂类、氨基酸代谢的共同的中间产物，进入循环后会被分解最终生成产物二氧化碳并产生H，H将传递给辅酶I--尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+) （或者叫烟酰胺腺嘌呤二核苷酸）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），使之成为NADH + H+和FADH2。 NADH + H+ 和 FADH2 携带H进入呼吸链，呼吸链将电子传递给O2产生水，同时偶联氧化磷酸化产生ATP，提供能量。真核生物的线粒体基质和原核生物的细胞质是三羧酸循环的场所。它是呼吸作用过程中的一步，之后高能电子在NAHD+H+和FADH2的辅助下通过电子传递链进行氧化磷酸化产生大量能量。