内质网

不一定,一般我们认为自身应用的蛋白质不需要二者加工,而分泌蛋白需要二者加工,还有原核生物根本没有内质网和高尔基体这两种细胞

如果在真核生物体内，要的以下是真核细胞合成蛋白质的过程，内质网高尔基体对蛋白质高级结构的形成至关重要。如果是原核生物因为没有细胞器，就不用，有另一套方法。蛋白质合成是生物按照从脱氧核糖核酸 (DNA)转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。由于mRNA上的遗传信息是以密码形式存在的，只有合成为蛋白质才能表达出生物性状，因此将蛋白质生物合成比拟为转译或翻译。蛋白质生物合成包括氨基酸的活化及其与专一转移核糖核酸(tRNA)的连接；肽链的合成（包括起始、延伸和终止）和新生肽链加工成为成熟的蛋白质 3大步骤。其中心环节是肽链的合成。蛋白质生物合成需核糖体、mRNA、tRNA、氨酰转移核糖核酸 (氨酰tRNA)合成酶、可溶性蛋白质因子等大约200多种生物大分子协同作用来完成。 蛋白质生物合成过程： 1．氨基酸的活化与搬运：氨基酸的活化以及活化氨基酸与tRNA的结合，均由氨基酰tRNA合成酶催化完成。反应完成后，特异的tRNA3"端CCA上的2"或3"位自由羟基与相应的活化氨基酸以酯键相连接，形成氨基酰tRNA。 2．活化氨基酸的缩合——核蛋白体循环：活化氨基酸在核蛋白体上反复翻译mRNA上的密码并缩合生成多肽链的循环反应过程，称为核蛋白体循环。核蛋白体循环过程可分为三个阶段： ⑴起动阶段：①30S起动复合物的形成。在IF促进下，30S小亚基与mRNA的起动部位，起动tRNA（tRNAfmet），和GTP结合，形成复合体。②70S起动前复合体的形成。IF3从30S起动复合体上脱落，50S大亚基与复合体结合，形成70S起动前复合体。③70S起动复合体的形成。GTP被水解，IF1和IF2从复合物上脱落。 ⑵肽链延长阶段：①进位：与mRNA下一个密码相对应的氨基酰tRNA进入核蛋白体的受位。此步骤需GTP，Mg2+，和EF参与。②成肽：在转肽酶的催化下，将给位上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰基或肽酰基转移到受位上的氨基酰tRNA上，与其α-氨基缩合形成肽键。给位上已失去蛋氨酰基或肽酰基的tRNA从核蛋白上脱落。③移位：核蛋白体向mRNA的3"- 端滑动相当于一个密码的距离，同时使肽酰基tRNA从受体移到给位。此步骤需EF（EFG）、GTP和Mg2+参与。 此时，核蛋白体的受位留空，与下一个密码相对应的氨基酰tRNA即可再进入，重复以上循环过程，使多肽链不断延长。 ⑶肽链终止阶段：核蛋白体沿mRNA链滑动，不断使多肽链延长，直到终止信号进入受位。①识别：RF识别终止密码，进入核蛋白体的受位。②水解：RF使转肽酶变为水解酶，多肽链与tRNA之间的酯键被水解，多肽链释放。③解离：通过水解GTP，使核蛋白体与mRNA分离，tRNA、RF脱落，核蛋白体解离为大、小亚基。 真核生物翻译起始的特点： 1.真核起始甲硫氨酸不需甲酰化。 2.真核mRNA没有S-D序列，但5"端帽子结构与其在核蛋白体就位相关。帽结合蛋白（CBP）可与mRNA帽子结合，促进mRNA与小亚基结合。 3.肽链的延长 ：延长阶段为不断循环进行的过程，也称核蛋白体循环。分为进位、成肽和转位三个步骤。 三、多肽链合成后的加工修饰： 1．一级结构的加工修饰： ⑴N端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除：N端甲酰蛋氨酸是多肽链合成的起始氨基酸，必须在多肽链折迭成一定的空间结构之前被切除。其过程是：① 去甲酰化；② 去蛋氨酰基。 ⑵氨基酸的修饰：由专一性的酶催化进行修饰，包括糖基化、羟基化、磷酸化、甲酰化等。 ⑶二硫键的形成：由专一性的氧化酶催化，将-SH氧化为-S-S-。 ⑷肽段的切除：由专一性的蛋白酶催化，将部分肽段切除。 2．高级结构的形成： ⑴构象的形成：在分子内伴侣、辅助酶及分子伴侣的协助下，形成特定的空间构象。 ⑵亚基的聚合。 ⑶辅基的连接。 3．靶向输送：蛋白质合成后，定向地被输送到其执行功能的场所称为靶向输送。大多数情况下，被输送的蛋白质分子需穿过膜性结构，才能到达特定的地点。因此，在这些蛋白质分子的氨基端，一般都带有一段疏水的肽段，称为信号肽。分泌型蛋白质的定向输送，就是靠信号肽与胞浆中的信号肽识别粒子（SRP）识别并特异结合，然后再通过SRP与膜上的对接蛋白（DP）识别并结合后，将所携带的蛋白质送出细胞。 信号肽假说：信号肽位于新合成的分泌蛋白N端。对分泌蛋白的靶向运输起决定作用。①细胞内的信号肽识别颗粒（SRP）识别信号肽，使肽链合成暂时停止，SRP引导核蛋白体结合粗面内质网膜；②SRP识别、结合内质网膜上的对接蛋白,水解GTP使SRP分离，多肽链继续延长；③信号肽引导延长多肽进入内质网腔后，经信号肽酶切除。分泌蛋白在高尔基体包装成分泌颗粒出胞。

光面内质网的功能 　　光面内质网具有很多重要的功能，如类固醇激素的合成、肝细胞的脱毒作用、糖原分解释放葡萄糖、肌肉收缩的调节等。 　　■ 糖原分解释放游离的葡萄糖 　　肝细胞的一个重要功能是维持血液中葡萄糖水平的恒定， 这一功能与葡萄糖-6-磷酸酶的作用密切相关。光面内质网中的葡萄糖-6-磷酸酶将葡萄糖-6-磷酸水解生成葡萄糖和无机磷，释放游离的葡萄糖进入血液供细胞之用 　　在肝细胞中，糖原裂解释放葡萄糖-1-磷酸，然后再转变成葡萄糖-6-磷酸，由于磷酸化的葡萄糖不能通过细胞质膜，光面内质网上的葡萄糖-6-磷酸酶将葡萄糖-6-磷酸水解为葡萄糖和磷酸后，葡萄糖就可穿过细胞质膜进入血液。 　　光面内质网是如何参与肝细胞维持血液中葡萄糖水平的恒定？ 　　■ 类固醇激素的合成 　　分泌类固醇激素的细胞如肾上腺细胞、睾丸间质细胞和黄体细胞都有丰富的光面内质网，并在光面内质网上含有合成胆固醇和将胆固醇转化为激素的全套酶系；所以光面内质网能够合成胆固醇，然后将胆固醇氧化、还原、水解进一步转变成各种类固醇激素。类固醇激素的合成涉及多个途径中的酶，包括存在于胞质溶胶和光面内质网中的酶类。但是合成的起始物质是胆固醇前体物质甲羟戊酸（mevalonate），它的合成是由光面内质网中的HMG-CoA还原酶催化的。 　　■ 脂的合成与转运 　　● 磷脂的合成 　　细胞膜所需要的最重要的磷脂也是在光面内质网上合成的。在光面内质网上合成的磷脂先作为内质网膜的构成部分，然后再转运给其他的膜。［医学教育 网 搜集整理］ 　　图9-13 是光面内质网合成磷脂酰胆碱的过程，反应中最先形成的磷脂被包埋在内质网的膜中，但朝向胞质溶胶；合成的终产物磷脂酰胆碱仍然存在于内质网膜中。催化反应的酶类既有存在于胞质溶胶中的，也有存在于内质网中的膜蛋白。图9-13 在光面内质网膜中合成磷脂酰胆碱 　　首先，内质网膜中脂肪酸与胞质溶胶中的磷酸甘油结合，然后脱磷，并内质网膜中胆碱磷脂转移酶的作用下，将胞质溶胶中的CDP-胆碱与内质网膜中的甘油脂肪酸结合形成磷脂酰胆碱。新合成的磷脂酰胆碱朝向胞质溶胶一侧，但可在内质网膜中磷脂转位酶的作用下翻转到内质网的腔面。 　　● 磷脂转位蛋白与翻转酶（flippase） 　　磷脂的合成都是在内质网的胞质溶胶面，但在内质网上合成的磷脂几分钟之后就由胞质溶胶面转向膜的另一面，即内质网腔面， 磷脂的转位是由内质网膜中磷脂转位蛋白（phospholipid translocator）或称翻转酶帮助的。翻转酶催化的磷脂移动也是有选择性的，如能够翻转磷脂酰胆碱的翻转酶则不能催化其他的磷脂翻转， 这样保证了膜中磷脂分布的不对称。

uf0c6 脂的合成与转运uf0c4磷脂的合成细胞膜所需要的最重要的磷脂也是在光面内质网上合成的。在光面内质网上合成的磷脂先作为内质网膜的构成部分，然后再转运给其他的膜。图9-13 是光面内质网合成磷脂酰胆碱的过程,反应中最先形成的磷脂被包埋在内质网的膜中,但朝向胞质溶胶；合成的终产物磷脂酰胆碱仍然存在于内质网膜中。催化反应的酶类既有存在于胞质溶胶中的,也有存在于内质网中的膜蛋白。 图9-13 在光面内质网膜中合成磷脂酰胆碱 首先，内质网膜中脂肪酸与胞质溶胶中的磷酸甘油结合,然后脱磷,并在内质网膜中胆碱磷脂转移酶的作用下,将胞质溶胶中的CDP-胆碱与内质网膜中的甘油脂肪酸结合形成磷脂酰胆碱。新合成的磷脂酰胆碱朝向胞质溶胶一侧,但可在内质网膜中磷脂转位酶的作用下翻转到内质网的腔面。uf0c4磷脂转位蛋白与翻转酶(flippase)磷脂的合成都是在内质网的胞质溶胶面，但在内质网上合成的磷脂几分钟之后就由胞质溶胶面转向膜的另一面，即内质网腔面, 磷脂的转位是由内质网膜中磷脂转位蛋白(phospholipid translocator)或称翻转酶帮助的。翻转酶催化的磷脂移动也是有选择性的,如能够翻转磷脂酰胆碱的翻转酶则不能催化其他的磷脂翻转, 这样保证了膜中磷脂分布的不对称。uf0c4磷脂交换蛋白(phospholipid exchang proteins, PEP)与磷脂转运内质网中的磷脂不断合成，使得内质网的膜面积越来越大，必须有一种机制将磷脂转运到其它的膜才能维持内质网膜的平衡, 这就是磷脂转运。磷脂的转运有两种方式。一种是凭借一种水溶性蛋白, 叫磷脂交换蛋白的作用(图9-14); 另一种是以出芽的方式转运到高尔基体、溶酶体和细胞质膜上，详细机制在后面介绍。 图9-14 膜磷脂转移的两种方式 (a)通过小泡运输将内质网上合成的脂转运到其他内膜系统的膜上包括细胞核膜;(b)通过磷脂转运蛋白将内质网上合成的脂转运到线粒体、叶绿体和过氧化物酶体的膜中。

你是想问RNA如何的合成的吗？戊糖磷酸途径产生五碳前体，提供碳骨架嘌呤碱基主要是人体细胞自行合成，食物来源的嘌呤只占极小的比例。在人体内嘌呤的合成有两种途径，即从头合成途径和补救合成途径。从头合成途径是主要途径。人体内嘌呤的合成是以合成嘌呤核苷酸的方式进行的，而并非先合成单一的嘌呤碱基，再与磷酸核糖连接。在人体，嘌呤核苷酸代谢的主要部位是肝脏、小肠和肾脏。 五碳糖，磷酸，碱基，连起来就好啦体内的核酸合成代谢应该都是这样吧，只是靶向运输到不同的位置发挥不同的作用而已。

对啊。内质网对蛋白质的修饰体现在以下几个方面：1.氨基端和羧基端的修饰：在原核生物中几乎所有蛋白质都是从N-甲酰蛋氨酸开始,真核生物从蛋氨酸开始.甲酰基经酶水介而除去,蛋氨酸或者氨基端的一些氨基酸残基常由氨肽酶催化而水介除去.包括除去信号肽序列.因此,成熟的蛋白质分子N-端没有甲酰基,或没有蛋氨酸.同时,某些蛋白质分子氨基端要进行乙酰化在羧基端也要进行修饰.2.共价修饰：许多的蛋白质可以进行不同的类型化学基团的共价修饰,修饰后可以表现为激活状态,也可以表现为失活状态.（1）磷酸化：磷酸化多发生在多肽链丝氨酸,苏氨酸的羟基上,偶尔也发生在酪氨酸残基上,这种磷酸化的过程受细胞内一种蛋白激酶催化,磷酸化后的蛋白质可以增加或降低它们的活性,例如：促进糖原分解的磷酸化酶,无活性的磷酸化酶b经磷酸化以后,变居有活性的磷酸化酶a.而有活性的糖原合成酶I经磷酸化以后变成无活性的糖原合成酶D,共同调节糖元的合成与分介.（2）糖基化：质膜蛋白质和许多分泌性蛋白质都具有糖链,这些寡糖链结合在丝氨酸或苏氨酸的羟基上,例如红细胞膜上的ABO血型决定簇.也可以与天门冬酰胺连接.这些寡糖链是在内质网或高尔基氏体中加入的

光镜下可见：线粒体（染色）、叶绿体、液泡（染色）其余仅电镜可见；电镜可见所有。如果有帮助，一定要选最佳啊。

内质网信号肽有物种特异性。信号肽假说认为，编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的是N末端带有疏水氨基酸残基的信号肽，它被内质网膜上的受体识别并与之相结合。信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内腔，随即被位于腔表面的信号肽酶水解，由于它的引导，新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内，最终被分泌到胞外。翻译结束后，核糖体亚基解聚、孔道消失，内质网膜又恢复原先的脂双层结构。

您好，对于你所提供的问题，作如下解答：1、利用工程菌产生的蛋白质类药物有两类，一种是有活性的，如胰岛素、一些疫苗类，是注射用的。另一种是不具活性的如营养蛋白（一般是菌体）一般做保健类药品，是口服的。2、蛋白质确实得经过内质网和高尔基体加工才具有活性，才能行使他的功能，细菌同样是有内质网和高尔基体的，要不细菌靠什么来加工蛋白质？

首先，细菌是可以加工出有活性的蛋白质的，虽然没有内质网和线粒体，但是却有加工蛋白质的酶！如果没有的话，也就产生不了核糖体了（结构与真核生物不同）。所以，工程菌是可以加工出蛋白质的，但是只能加工出初步的蛋白质。如果是加工胰岛素，也只是不完全的胰岛素，还要进一步人工处理得到。所以利用工程菌产生的蛋白质类药物一般没有生物活性，不过蛋白质不经过内质网和高尔基体也可以产生生物活性，如上面的有加工蛋白质的酶

首先你要明白，蛋白质的合成场所是核糖体，而不是内质网。粗面内质网上的核糖体合成的蛋白质主要是外分泌蛋白，是要被分泌到细胞外起作用的。组蛋白是胞内蛋白，由游离于细胞质基质中的核糖体合成。