二级结构

二级结构（secondary structure）：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（—NH—）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。主要有：1、纤维蛋白（fibrous protein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。2、角蛋白（keratin）：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。3、胶原（蛋白）（collagen）：是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。扩展资料α-螺旋的主要特征1、肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋由3.6个氨基酸构成，螺圈间距（螺距）为5.44埃。2、螺旋结构被规则排布的氢键所稳定，氢键排布的方式是：每个氨基酸残基的N—H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的C=O形成氢键。这样构成的由一个氢键闭合的环，包含13个原子。因此，α-螺旋常被准确地表示为3.6/13螺旋。螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转，在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。参考资料来源：百度百科-蛋白质

蛋白质的二级结构形成的基础是：二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角。常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。蛋白质二级结构分类：1. α-螺旋(α-helix)蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。螺旋的半径为0.23nm。2. β-折叠(β-sheet)是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。3. β-转角(β-turn)多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。4. 无规卷曲(random coil)此种结构为多肽链中除以上几种比较规则的构象外，其余没有确定规律性的那部分肽链的二级结构构象。

蛋白质二级结构：蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置,化学键：氢键 二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角.常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠. α-螺旋(α-helix) 蛋白质中常见的一种二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的.每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键.在典型的右手α-螺旋结构中,螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm. 螺旋的半径为0.23nm. α-螺旋 黄色部分为氢键 β-折叠(β-sheet) 是蛋白质中的常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的.折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的.氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）. β-转角(β-turn) 多肽链中常见的二级结构,连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠）,使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基.含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）.常见的转角含有4个氨基酸残基,有两种类型.转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸.这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸. 无规卷曲(randon coil) 此种结构为多肽链中除以上几种比较规则的构象外,其余没有确定规律性的那部分肽链的二级结构构象.

1.一级结构（primary structure)：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有唯一而确切的氨基酸序列。2.二级结构（secondary structure）：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（—NH—）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。3.三级结构（tertiary structure）：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。4.四级结构（quaternary structure）：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。维持作用力：用约20种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。扩展资料：蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。蛋白质（protein）是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Amino acid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。参考资料：百度百科：蛋白质

一、背景介绍本人在某建筑综合研究院工作。自毕业以来就深知注册证书在土木这行的重要性，由于不够年限报考一级结构工程师，于是2018年报考了一级造价工程师、二级注册结构工程师和注册岩土工程师基础课考试。2018年这三门考试都在10月份且相隔1个星期，时间紧，任务重，于是以复习二级结构、造价为主，岩土基础则考前看了一周，经历了大半年的复习，三门考试顺利通过。今天单论二级注册结构工程师，笔者今年做了77个题，最终得分65分。现提供一些个人备考的经验，以供对二级结构师感兴趣的知友进行参考。二、考二级注册结构的意义与目的二级注册结构工程师的考试的范围大致与一级注册结构相同，只是考试的难度上有所降低，题目的坑比较少，很多题只要找到相关条文就可以做对。备考二级结构十分有利于为一级结构做准备，有很多人直接考一级，屡战屡败，屡败屡战，折腾了好多年，考二、三年通过一级很正常，考五年以上的也大有人在。由于一级结构正常情况下要毕业五年才可以考，所以可以在毕业年限不够的情况下先考个二级练练手。目的一：利，需要二级注册结构工程师的单位主要是检测公司和丙级设计院，如果放在自己单位可能每月有一定的补助，比如我们单位每月给1000块钱，如果放在外面，行情通常情况下大概三年9万左右。现在随着住建部控制违规行为力度的逐渐加强，没有社保或者可以转社保的有证人员很是抢手，近日有些公司可以出到三年25万。目的二：名，考下二级结构一方面可以证明自己的学习能力，同时另一方面可以作为一个敲门砖，转行做设计、结构检测之类的工作；很多考二级结构的考友都是本科是土木工程专业在读研究生，研三上半学期以本科的名义报考，如果有志于去设计院工作，系统的学习规范，拿到二级注册结构证书是非常有竞争力的。三、二级注册结构报考条件及审核土木工程专业是本专业，毕业2年就可以报考，但是具有毕业证上写有专业方向就要注意了，比如土木工程（建筑工程）算本专业，土木工程（道路桥梁）就算相近专业，需要毕业4年才可以报考。2018年住建部公布的报名条件如下：考试资格审核每个省都不一样，有的省是资格前审，有的省是资格后审；需要提供的审核材料也大同小异，但是需要注意的是研究生毕业的考生以本科名义报考时，有的地方卡工作年限，研究生期限不算工作年限，审核现场让你登录自己的学信网，看看是不是研究生，考试合格拿不出证就很让人崩溃了。四、二级注册结构的考试资料（1）规范据2018年度全国二级注册结构工程师专业考试所使用的规范、标准、规程包括20部。1．《建筑结构可靠度设计统一标准》GB 50068-20012．《建筑结构荷载规范》GB 50009-20123．《建筑工程抗震设防分类标准》GB 50223-20084．《建筑抗震设计规范》GB 50011-2010（2016年版）5．《建筑地基基础设计规范》GB 50007-20116．《建筑桩基技术规范》JGJ 94-20087．《建筑地基处理技术规范》JGJ 79-20128．《建筑地基基础工程施工质量验收规范》GB 50202-20029．《混凝土结构设计规范》GB 50010-2010（2015年版）10．《混凝土结构工程施工质量验收规范》GB 50204-201511．《混凝土异形柱结构技术规程》JGJ 149-201712．《钢结构设计规范》GB 50017-200313．《钢结构工程施工质量验收规范》GB 50205-200114．《砌体结构设计规范》（GB 50003-2011）15．《砌体结构工程施工质量验收规范》GB 50203-201116．《木结构设计规范》GB 50005-2003（2005年版）17．《木结构工程施工质量验收规范》GB 50206-201218．《高层建筑混凝土结构技术规程》JGJ 3-201019．《烟囱设计规范》GB 50051-201320.《高层民用建筑钢结构技术规程》JGJ 99-2015其中加粗的规范是核心规范，什么是核心规范？就是95%的题都是在这些规范上体现，需要重点学习和掌握。（2）辅导书需要买两本二级真题解析，一个是朱炳寅的真题，一个是张庆芳的真题。前者是命题组组长，题目的解析具有权威性；后者出的真题可以和最新的规范相匹配。规范和真题应付二级注册结构考试已经足够，不需要买什么四大名著以及厚厚的各种复习参考书。如果学有余力，可以翻阅一下2011年以后的一级真题，今年考试的时候出了好几道往年的一级结构真题原题。五、备考经验与策略第一遍：熟悉规范。熟悉规范的过程是痛苦和漫长的，建议找个往年的课程，跟着老师逐条过一遍，听不懂的地方反复听，市面上的培训班都是针对一级考试的，因此在听相关课程时主要侧重掌握常规的考点，偏难怪的题可以放到一边，扎扎实实在规范空白处做好笔记，不要做笔记在笔记本上，这点特别重要，考试的时候你能利用的只有是规范，其他根本没时间翻。这个过程大概需要花费1到2个月。第二遍：做真题。不做套题，先做张庆芳的历年真题。做题的时候你发现你根本不会做，就直接看答案，看懂一题再做下一题，比如混凝土的题大概有200多个，当你做到几十个的时候就会发现有很多题的考点都差不多，就会越做越顺。在做题的同时注意在规范上继续做笔记，这个过程大概需要花费2个月。第三遍：二刷真题。花1个月时间把张书做过的题再刷一遍，重点刷做错的题；达到一看题就知道是在考规范那个地方的程度。最后掐表做整套题，80道题，平均6分钟一道题，刷2011年到2018年的真题。六、考试现场需要注意的事儿1.硬件。带齐规范、计算器、文具、身份证、准考证、手表。规范带齐，特别是次要规范，当有题时，你不带规范只能望题兴叹，2018年考试时考了《高钢规》的一道概念题，没带这本规范的只能痛失一分了。另外一定要带一个顺手好用有电的卡西欧计算器，如果没带不要指望考场上有人能借你。2018年考试考场一个人没带，请监考老师问大家借，却没愿意人借。2.软件。推荐二遍做题法，第一遍顺着做下去，碰到不会做的直接跳过去，先做会做的。考场上不要慌，跳几道题没多大影响。当做某个题用时超过6分钟，仍算不出来结果时要果断跳过去。先保证把会做的做完，毕竟80分考到48分就及格了。今年考试中高规最后一道题是个常规题，很简单，很多人都纠结在前面的题，容易的题却没时间做了。七、考试后的相关事项1.改卷。二级结构考试通常是各省自己改卷，首先机器改答题卡，过48分的直接进入人工阅卷流程，人工再剔除那些有答案没过程或错过程的题，导致总分不够48分的试卷，剩下的则是合格的卷子，需要注意的是最终查到的成绩是机读卡的成绩，比如机读62分，人工阅卷时在改到56道题时你实际得分够了48分，后面则不再批改了，你的最终显示成绩就是62分。2.拿证。一般考试结束次年的1月上旬出成绩，二级的成绩通常比一级滞后几天。出成绩后资格后审的地区则再过3个月左右进行资格审查，审查材料一般需要：报名登记表、工作证明、毕业证书及可能的社保证明。需要注意的是有些代报名的人员在资格审查的时候提供不出来社保证明则资格审查通不过，因此某些没有社保的考友在报名考试的时候需要特别注意这一点，问清楚本地区是否需要社保证明。资格审查通过1个多月就可以拿证了。

施岚青的书也不是非看不可，我就没看，讲的太细了，二注的题目不难，基本上你只要找到了条文，套用公式，这一分基本到手，所以不推荐题海战术。建议精读规范，理解规范条文的概念和实质。参考书建议买11,12,13的真题解析合订本（就一本足够了），朱炳寅主编的，他是命题组长，算权威一点，且容易把握出题风格。另：此书后面有考试注意事项，非常友好，赞。根据个人经验，回答你的问题如下：答1：2个月时间够用，前提是你得用好这2个月。答2：公式需要理解而不需要记忆，因为是开卷考，可以带规范和参考书。答3：能，我就是例子。答4：最好看一遍，3天就够你看完了。答5：复习顺序：先精读规范，对照规范后面的说明，逐条弄懂，然后看真题解析，仔细看命题组的意图。等你把这6套真题（3套一注的，3套二注的）吃透，考个二注应该没问题了。

二级注册结构工程师不需要基础考试，本科毕业后两年就可以参加考试，对于没有达到一级考试年限的考试还是具有一定的性价比，详细的报考条件可查询中国人事考试网《××年度勘察设计注册工程师资格考试报考条件》。从2020年起朱炳寅不再参与命题，二级考试形式发生变化：满分由80分改为100分，及格由48分改为60分，题量从共80题降为50题（上下午各25题），每题分值由1分升到2分，考试时间由8小时降为6小时（上下午各3小时）。可以发现，新的命题组考虑了考生反应的往年题量大做不完的问题，采用了降低题量，这就要求考生的容错率更低，不允许偏科现象以及不能放弃的题数太多。我有幸参加了注册师考试改革的第一年，感觉题量的降低并没有让时间够用，自从命题组的更换，19年后的真题不再公布，但有个好处是新的考试会有往年类似的真题。

一级结构：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有唯一而确切的氨基酸序列。二级结构：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（—NH—）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。三级结构：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。四级结构：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。扩展资料：过量表现：蛋白质如果摄取过量的话也会在体内转化成脂肪，造成脂肪堆积。肾脏要排泄进食的蛋白质，当分解蛋白质时会产生大量的氮素这样会增加肾脏的负担。蛋白质，尤其是动物性蛋白摄入过多，对人体同样有害。首先过多的动物蛋白质的摄入，就必然摄入较多的动物脂肪和胆固醇。其次蛋白质过多本身也会产生有害影响。正常情况下，所以必须将过多的蛋白质脱氨分解，氮则由尿排出体外，这加重了代谢负担，而且，这一过程需要大量水分，从而加重了肾脏的负荷，若肾功能本来不好，则危害就更大。过多的动物蛋白摄入，也造成含硫氨基酸摄入过多，这样可加速骨骼中钙质的丢失，易产生骨质疏松。危害：1、蛋白质如果摄取过量的话也会在体内转化成脂肪，造成脂肪堆积。2、一旦蛋白质在体内转化为脂肪，血液的酸性就会提高，这样就会消耗大量的钙质，结果储存在骨骼当中的钙质就被消耗了，使骨质变脆。3、肾脏要排泄进食的蛋白质，当分解蛋白质时会产生大量的氮素这样会增加肾脏的负担。缺乏症：蛋白质缺乏在成人和儿童中都有发生，但处于生长阶段的儿童更为敏感。蛋白质的缺乏常见症状是代谢率下降，对疾病抵抗力减退，易患病，远期效果是器官的损害，常见的是儿童的生长发育迟缓、营养不良、体质量下降、淡漠、易激怒、贫血以及干瘦病或水肿，并因为易感染而继发疾病。蛋白质的缺乏，往往又与能量的缺乏共同存在即蛋白质—热能营养不良，分为两种，一种指热能摄入基本满足而蛋白质严重不足的营养性疾病，称加西卡病。另一种即为“消瘦”，指蛋白质和热能摄入均严重不足的营养性疾病。参考资料来源：百度百科-蛋白质

应该是2级结构。因为二硫键存在于单条肽链之间。而蛋白质的4级结构指:多个三级结构肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。望采纳。

蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构如下：一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。二级结构：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。蛋白质（protein）是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20种氨基酸（Amino acid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。

一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置二级结构：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构

蛋白质的一级结构二级结构三级结构四级结构如下：蛋白质一共有四级结构，其中三级结构要通过一步一步来延伸，通过一级结构到二级到三级的结构。蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸排列顺序，称为一级结构，主要化学键是肽键。二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链局部空间结构，该肽链主链骨架原子相对空间位置，并不涉及氨基酸残基，侧链的构象，二级结构键是氢键。三级结构：指整条肽链当中，全部氨基酸残基的相对空间位置，称为蛋白质三级结构，主要有离子键、氢键等。蛋白质是构成一切细胞和组织结构必不可少的成分.它是人类生命活动最重要的物质基础.在人体细胞中,蛋白质约占1/3,成年人体内平均约含蛋白质16.3%,皮肤和骨骼肌中约占80%,胶原约占25%,血液中约占5%,其总量仅次于水分。蛋白质由不同的氨基酸所组成,其中一部分可以由人体自己合成,称为非必需氨基酸；而另外约有八种氨基酸必需由食物供给,称为必需氨基酸.食物中如含有齐全的必需氨基酸,而且数量又多,这种食物蛋白质营养价值就高.如牛肉、鸡蛋、鱼、典豆等,其含完全蛋白质较丰富,所以营养价值就高。而米面等食物所含的蛋白质为不完全蛋白质,所以营养价值就低些.因此,饮食单调就会造成营养失调.平时注意各种食品的搭配,就可以发挥蛋白质互补作用.有实验表明,营养价值最高的食品是35%鸡蛋白和65%土豆蛋白的混制品.

维持蛋白质二级结构的主要次级键是（）。 A.盐键B.疏水键C.肽键D.氢键正确答案：氢键

1.一级结构（primary structure)：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有唯一而确切的氨基酸序列。2.二级结构（secondary structure）：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（—NH—）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。3.三级结构（tertiary structure）：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。4.四级结构（quaternary structure）：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。维持作用力：用约20种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。扩展资料：蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。蛋白质（protein）是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Amino acid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。参考资料：百度百科：蛋白质

蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。α－螺旋的结构特点如下：（1）多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。（2）主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合。（3）相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和H_形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构（tertiary structure）。蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力（Van der Wasls力）等。具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构（quarternary structure）。其中，每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基（subunit）。四级结构实际上是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的布局。亚基之间不含共价键，亚基间次级键的结合比二、三级结构疏松，因此在一定的条件下，四级结构的蛋白质可分离为其组成的亚基，而亚基本身构象仍可不变。

早在1951年，第一个蛋白质结构解出前7年，鲍林和他的同事就利用已知的键长和键角提出了α螺旋和β折叠的结构。[7]α螺旋和β折叠都是将主链上的氢键供体和受体饱和的一种方式。这两个二级结构仅依赖于主链骨架，即所有氨基酸的共同部分，这就解释了为什么这两个二级结构频繁地出现于大多数的蛋白质结构中。随着越来越多的蛋白质结构得到解析，更多的二级结构被发现，如各类loop和其他形式的螺旋。二级结构都有自己独特的几何构架，即二面角ψ和φ有特定的值，处于ramachandran图的特定区域。二级结构还包括转角、loop和其他一些不常见的二级结构元素（如310螺旋等）。除了有规则的二级结构以外，主链骨架的其他部分就被称为无规则卷曲。肽键两个氨基酸可以通过缩合反应结合在一起，并在两个氨基酸之间形成肽键。而不断地重复这一反应就可以形成一条很长的残基链（即多肽链）。这一反应是由核糖体在翻译进程中所催化的。肽键虽然是单键，但具有部分的双键性质（由c=o双键中的π电子云与n原子上的未共用电子对发生共振导致），因此c-n键（即肽键）不能旋转，从而连接在肽键两端的基团处于一个平面上，这一平面就被称为肽平面。而对应的肽二面角φ（肽平面绕n-cα键的旋转角）和ψ（肽平面绕cα-c1键的旋转角）有一定的取值范围；一旦所有残基的二面角确定下来，蛋白质的主链构象也就随之确定。根据每个残基的φ和ψ来做图，就可以得到ramachandran图，由于形成同一类二级结构的残基的二面角的值都限定在一定范围内，因此在ramachandran图上就可以大致分辨残基参与形成哪一类二级结构。下表列出了肽键与对应类型单键以及氢键键长的比较。所以，你问题的答案应该是二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。而肽键是一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键，不是氢键！！

1）dna分子是由两条长度相同，方向相反的多聚脱氧核苷酸链平行围绕同一中心轴形成的双排螺旋结构;两螺旋都是右手螺旋，双螺旋表面有深沟和浅沟。2）各脱氧核苷酸中磷酸和脱氧核糖基借磷酸二酯键相连形成的糖-磷酸骨架是螺旋的主链部分，幷位于螺旋外侧；各碱基则从骨架突出指向螺旋的内侧，碱基平面都垂直于螺旋的纵轴。3）两条多聚脱氧核苷酸链通过碱基间的氢链连接，一条链中的腺嘌呤必定与另一条链中的胸嘧啶配对（a-t)；鸟嘌呤必定与胞嘧啶配对（g-c)，这种碱基间的氢链连接配对原则称为碱基互补规则维持dna双螺旋结构稳定性的因素主要是上下层碱基对之间堆砌力和链间互补碱基之间的氢键。在双螺旋结构中碱基堆砌构成疏水性核心，而亲水性带负电荷的糖-磷酸基团处于外部，使双螺旋更加稳固；而氢键不仅是一种稳定双螺旋的力量，同时也为选择正确碱基配对提供了分辨能力

DNA双螺旋结构模型（DNA double helix）是James Watson 和Francis Crick 于1953年提出的描述DNA二级结构的模型，也称为Watson –Crick 结构模型。模型要点是：（1）两条多核苷酸链以相反的平行缠结，依赖成对的碱基上的氢键结合形成双螺旋状，亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相结合，一条链的走向是5"到3"，另一条链的走向是3"到5"；（2）碱基平面向内延伸，与双螺旋链成垂直状；（3）向右旋，顺长轴方向每隔0.34nm有一个核苷酸，每隔3.4nm重复出现同一结构；（4）A与T配对，其间距离1.11nm；G与C配对，其间距离为1.08nm，两者距离几乎相等，以便保持链间距离相等；（5）在结构上有深沟和浅沟；（6）DNA双螺旋结构稳定的维系 横向稳定靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性递积力维持。希望我的回答可以帮助到您，望采纳。。。谢谢

所谓RNA二级结构就是单链RNA分子自身缠绕配对可以形成茎环结构。例如tRNA可以形成三叶草的二级结构，而三级结构就是倒L形状的。有些软件可以计算的，如RNA structure等软件。楼上的不懂不要乱说，RNAi是小分子双链RNA，并不是什么二级结构。

三个环，四条臂，一个柄。绝大多数tRNA的二级结构是三叶草形，有4条臂、3个环和1个附加叉。直接结合氨基酸的是氨基酸臂，末端是CCA单链区。二氢尿嘧啶环含有DHU，可维持tRNA三级结构的生成和稳定。

DNA分子中碱基互补配对的原则是A（腺嘌呤）与T（胸腺嘧啶）互补配对，C（胞嘧啶）与G（鸟嘌呤）互补配对。这种互补配对是由于这些碱基之间的氢键作用而形成的。A和T之间形成两个氢键，C和G之间形成三个氢键。这种互补配对的原则使得DNA分子能够在DNA复制和转录过程中保持遗传信息的稳定性，也使得DNA分子的两条链具有互补性。在DNA复制过程中，DNA双链分离后，每个单链上的碱基按照互补配对的原则与新的碱基配对，形成两条新的DNA分子，保持了原始DNA分子的遗传信息。在转录过程中，RNA的碱基与DNA的碱基按照互补配对的原则配对，形成RNA分子，从而实现了基因的转录和翻译。总之，DNA分子中碱基互补配对的原则是A-T、C-G互补配对，这种互补配对保证了DNA分子的遗传信息的稳定性和DNA复制、转录、翻译等生命过程的正常进行。核酸是生物体内的高分子化合物，包括DNA和RNA两大类。Watson和Crick建立的DNA双螺旋结构模型，不仅阐明了DNA分子的结构特征，而且揭示了DNA作为执行生物遗传功能的分子，从亲代到子代的DNA复制过程中，遗传信息的传递方式及高度保真性，为遗传学进入分子水平奠定了基础，成为现代分子生物学发展史上最为辉煌的里程碑。

稀有碱基在额外环

tRNA的结构特点tRNA约含70~100个核苷酸残基，是分子量最小的RNA，占RNA总量的16%，现已发现有100多种。tRNA的主要生物学功能是转运活化了的氨基酸，参与蛋白质的生物合成。各种tRNA的一级结构互不相同，但它们的二级结构都呈三叶草形。这种三叶草形结构的主要特征是，含有四个螺旋区、三个环和一个附加叉。四个螺旋区构成四个臂，其中含有3′末端的螺旋区称为氨基酸臂，因为此臂的3′-末端都是C-C-A-OH序列，可与氨基酸连接。三个环分别用Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ表示。环Ⅰ含有5，6二氢尿嘧啶，称为二氢尿嘧啶环（DHU环）。环Ⅱ顶端含有由三个碱基组成的反密码子，称为反密码环；反密码子可识别mRNA分子上的密码子，在蛋白质生物合成中起重要的翻译作用。环Ⅲ含有胸苷（T）、假尿苷（ψ）、胞苷（C），称为TψC环；此环可能与结合核糖体有关。tRNA在二级结构的基础上进一步折叠成为倒“L”字母形的三级结构（图3-2-6）。tRNA分子中稀有碱基的数量是所有核酸分子中比例最高的，这些稀有碱基的来源是转录之后经过加工修饰形成的。

【答案】：C本题要点是tRNA的二级结构特点。tRNA二级结构特点是整体上呈三叶草形，含有反密码环：环上含有反密码子；含有二氢尿嘧啶环：含有稀有碱基二氢尿嘧啶(DHU)；氨基酸臂及可变环、T0dC环。

RNA干扰及其应用进展孙德惠1,2,才学鹏1*,常惠芸1 ,独军政1 (1.中国农业科学院兰州兽医研究所家畜疫病病原生物学国家重点实验室农业部畜禽病毒学重点开放实验室,甘肃兰州 730046;2.甘肃农业大学动物医学院,甘肃兰州 730070)摘 要:RNA 干扰(RNA interference,RNAi)是一种由双链RNA介导的基因沉默现象.RNAi主要发生在核外,RNAi具有操作简便快速等特点.RNAi现象自发现至今已逾10年,在此期间,已将研究重点由机理研究转向应用研究.文章以RNAi的应用为重点,从RNAi的起源,可能的作用机制,作用特点,研究方法,应用前景及展望等方面进行了综述.关键词:RNA干扰;双链RNA;基因沉默RNAi是Napoli C D等[1]在试图向紫色矮牵牛花转导色素合成基因,用以增加其花色时发现的.结果出乎预料,转基因的植株不仅没有新基因的表达,反而自身的色素合成也减弱了,一些转基因的花出现了全白色或部分白色.他们把这种导入的基因未表达和植物本身合成色素基因的失活现象命名为共抑制(cosuppression).之后,Ramano等在向粗糙孢菌(Neurospora crassa)中导入合成胡萝卜素的基因时造成失活,他们称为基因静止(quelling).Guo S等[2]发现正义RNA与反义RNA有相同水平的抑制效应,但未能就此现象给出合理的解释.Fire A等[3]在研究反义核苷酸时发现在线虫体内,双链RNA( double stranded RNA,dsRNA)能有效地抑制有互补序列的内源性基因,且抑制效果优于单链反义RNA.至此,正式提出了双链RNA诱导的RNAi的概念,开启了RNAi研究的序幕.1 RNAi可能的作用机制及特点1.1 RNAi的作用机制虽然RNAi作用的确切机制尚不清楚,但目前普遍认可是Bass假说.具体概括为三个阶段.(1)起始阶段.在细胞内,双链RNA(dsRNA)由核酸酶Ⅲ(RNaseⅢ) Dicer 在ATP的参与下被处理为21个～23个碱基的小RNA,即小干扰RNA(small interfering RNA,siRNA).siRNA是由19个～21个碱基配对形成的双链,并在其3′末端有两个游离未配对的核苷酸.研究发现, siRNA 是RNAi 作用发生的重要中间分子,序列与所作用的靶mRNA 的序列具有高度同源性;双链的两端各有2个～3个突出的非配对的3′碱基;两条单链末端为5′端磷酸和3′端羟基.这些是细胞赖以区分真正的siRNA和其他双链RNA的结构基础. 研究表明,平末端的siRNA 或失去了5′磷酸基团的siRNA 不具有RNAi 的功能[4] (2)引发阶段.siRNA与Argonaute蛋白家族及其他未知因素结合,形成siRNA-核蛋白复合物(siRNA-ribonucleoprotein complex,siRNP).siRNP在ATP及其他未知因素参与下,使双链siRNA解旋形成RNA诱导的沉默复合物(RNA inducing silencing Complex ,RISC).RISC可能以完全单链或两条链解旋但不完全分离的形式存在,继而RISC在dsRNA的介导作用下与互补mRNA结合,并将其降解.mRNA被降解在转录后水平,抑制基因表达,因而又称之为转录后基因沉默( posttranscriptional gene silencing,PTGS)(3)循环放大阶段.在siRNA诱导的RNAi过程中,可能还存在siRNA 的循环放大过程,以维持它的RNA诱导功能.此过程推测是以siRNA为引物,互补mRNA 为模板,在RNA依赖性RNA合成酶(RNA-dependent RNA Polymerase,RdRP) 的作用下,合成新的双链RNA,再由Dicer作用,产生新的siRNA,完成siRNA 的放大过程,开始新的RNAi循环[5].关于对RNAi机制中重要酶的作用研究,Zamore P D等[6]发现,21 nt RNA指导mRNA的降解; Scharf W D等[7]发现ATP依赖的RNA解旋酶为Mut6;Grishok A等[8]发现Let-7和lin-4为内源性的RNAi基因(stRNA);Dalmay T等[9]提出RNA依赖的RNA多聚酶就是SDE-1; Bernstein E等[10]证实RNaseш样的核酸酶为Dicer; Elbashir S M等[11]应用外源性21 nt-siRNA能够抑制同源mRNA的表达;Novina C D等[12]证实无论是针对病毒感染细胞所需的CD4受体,还是针对病毒基因组的gag区域,siRNA都可以有效地使病毒与细胞的基因沉默,抑制HIV的感染与复制.1.2 RNAi的作用特点(1)"共抑制"性.RNAi是双链RNA介导的转录后基因沉默机制,它的启动子相当活跃,外源基因可以转录,但不能正常积累mRNA;RNAi作用不仅使外源基因在转录后水平上失活,同时诱导与其同源的内源基因沉默.(2)高效性.试验证明双链RNA干扰mRNA 翻译的效率比单纯反义或正义RNA 的抑制效率提高了几个数量级;RNAi可在低于反义核酸几个数量级的浓度下,使靶基因表达降到很低水平甚至完全"剔除",而产生缺失突变体表型.它比基因敲除技术更为便捷,科学家称RNAi技术为靶基因或靶蛋白的"剔降"(knockdown).(3)高特异性.由dsRNA降解成的小干扰RNA,除其正义链3′端的两个碱基在序列识别中不起主要作用外,其余碱基在序列识别中都是必需的,单个碱基的改变即可使RNAi失效,RNAi能特异性降解mRNA,针对同源基因共有序列的RNAi则可使同源基因全部失活.(4)高穿透性.RNAi具有很强的穿透能力,能在不同的细胞间长距离传递和维持,如在含有双链RNA的溶液中,喂食表达双链RNA的细菌等,能向秀丽隐杆线虫导入双链RNA.(5)"遗传性".已在线虫中观察到RNAi效应通过生殖系传递到后代,说明RNAi具有一定的可遗传性.(6)高稳定性.细胞中可能存在天然的稳定siRNA的机制.此机制可能是siRNA与某种保护性蛋白结合,从而使其具有相对的稳定性,这些双链RNA 不像反义核酸那样需要多种化学修饰来提高其半衰期.(7)双干扰系统.哺乳动物中存在有非特异性干扰和特异性干扰两条独立的途径. 非特异性干扰反应是由大于30个碱基对的双链RNA介导,导致整个细胞中非特异性蛋白合成抑制,RNA降解;特异性反应由21 bp～25 bp的小干扰RNA介导,可逃避非特异性干扰系统的"监控",只降解与其序列相应的单个基因的mRNA[11].2 研究方法在研究过程中,科研人员逐渐摸索总结出了成套的研究方法.目前,展开RNAi操作主要有两种方法.一种为直接将靶向特定基因的大约21个碱基长短siRNA,或45个~50个碱基的发夹结构RNA(small hairpin RNA,shRNA)转染到细胞,shRNA在细胞中会自动被加工成siRNA,从而引发基因沉默或表达抑制.另一种为构建特定的siRNA表达载体,通过质粒在体内表达siRNA而引发基因沉默.此法的优点是排除了RNA酶干扰,延长siRNA半衰期.更重要的是,该法可以进行稳定表达细胞株的筛选,且随着质粒复制扩散到整个机体,基因抑制效果可传代.试验表明,可被化学合成或体外合成的siRNA抑制的基因同样可被表达相同序列的载体表达出的siRNA所抑制.3 RNAi的应用3.1 基因功能研究在神经生物学研究中,科学家们通过siRNA表达质粒对中脑腹侧神经细胞中的多巴胺能相关基因进行了有效抑制,还通过病毒介导的RNAi建立了此类成年小鼠模型,不仅为建立神经系统的功能缺失模型找到了一些有价值的表型标记,对神经系统的基因治疗也有一定借鉴意义;在癌症研究中,通过shRNA表达载体成功抑制成年大鼠脑癌基因,同时对RNAi的远程(穿过血脑屏障)基因沉默方法进行了非常有益的探索;利用细胞凋亡途径,通过RNAi抑制凋亡基因Caspase-8能提高患急性肝功能衰竭小鼠的成活率,并发现Caspase 8 siRNA处理对特异性Fas激活剂(Jo2和AdFasL)和野生型腺病毒介导的急性肝功能衰竭都有效,表明这个动物模型能反应人类急性病毒肝炎多分子参与的机制,增强了siRNA用于急性肝炎病人治疗的希望.除了对某些关键基因的RNAi研究外,还在哺乳动物细胞中探索了siRNA在基因组水平上的筛选方法.他们建立了一个包含8 000多个基因的siRNA表达框文库阵列,通过它来高通量筛选NF-kB信号途径中已知的及Unique基因.由此可见,RNA干扰也正作为筛选成百甚至上千基因的工具,发挥着越来越大的作用[13].RNAi为系统地抑制RNA分子合成蛋白提供了快速而相对简便的途径.通过在一段时间内对一个基因RNA信号的抑制,研究者可以深入研究基因功能,进而描绘支配从细胞形态到信号系统的遗传网络.3.2 基因治疗及药物筛选探索由于RNAi是针对转录后阶段的基因沉默,相对于传统基因治疗对基因水平上的敲除,整个流程设计更简便,且作用迅速,效果明显,为基因治疗开辟了新的途径.其总体思路是通过加强关键基因的RNAi机制,控制疾病中出现异常的蛋白合成进程或外源致病核酸的复制及表达.尤其针对引起一些对人类健康严重危害的病毒,如2003年在全球多个国家和地区流行的SARS,病原体是单链核酸的新型冠状病毒,寻找药物靶点,设计核酸药物就更为方便.目前已经有很多公司在积极开发这方面的药物,如在SARS药物研究中一鸣惊人的美国俄勒冈州的AVI BioPharma生物制药公司等.国内也有很多研究机构及生物技术公司投入了这方面的工作.如上海生科院成立了SARS防治科研攻关小组,其中生化细胞所和药物所的一些课题组在从RNAi的角度努力.此外,北京大学,中南大学,北京动物所等大专院校和研究机构,以及北京金赛狮反义核酸技术开发有限公司等,也开展了RNAi药物的研究与开发.基因治疗方面最引人注目的进展之一是对肝炎病毒的RNAi研究.Mccaffrey A P等通过表达shRNA的载体在细胞水平和转染HBV质粒后免疫活性缺失的小鼠肝脏中成功抑制了HBV复制.与对照相比,小鼠血清中测得的HBsAg下降了84.5%,免疫组化对HBcAg的分析结果下降率更超过99%.哈佛大学Lieberman研究小组通过注射针对Fas的siRNA,过度激活炎症反应,诱导小鼠肝细胞自身混乱.然后给测试小鼠注入 Fas hyperdrive的抗体,发现未进行siRNA处理的对照组小鼠在几天中死于急性肝功能衰竭,而82%的siRNA处理小鼠都存活下来,其中80%~90%的肝细胞结合了siRNA.并且,RNAi发挥功能达10 d,3周后才完全衰退.由于Fas很少在肝细胞外的其他细胞高水平表达,它对其他器官几乎没有副作用.此外,这个小组还和其他研究者积极开展针对HIV的RNAi测试,目前报道他们使用的针对CCR5蛋白的siRNA能阻止HIV进入免疫细胞约3周,在已经感染的细胞中也能阻止感染病毒的复制.然而,尽管取得了不少研究成果,但要真正用于医疗还需时日.目前大多数还停留在小鼠测试阶段,siRNA的导入多采用静脉或腹腔注射,尾部注射,细胞移植等,如何对人进行有效的给药,既能确保药效在靶器官靶组织有效释放,还要具有高度安全性等问题都需进一步研究.人们期待着RNAi引领的新医学革命的到来.在药物筛选领域,除了线虫这种低等动物的RNAi高通量药筛模式外,Lavery K S等对RNAi在药筛领域的应用前景进行了高度评价,RNAi技术将逐渐成为药物靶点筛选和鉴定的强大工具.他对如何在药筛的各个阶段应用RNAi做了具体描述及展望,并指出将这项技术与高通量筛选,体外生物检测和体内疾病模式相结合,将提供大量基因功能方面的有用信息,在药物开发过程的多个阶段促进靶点的有效筛选.3.3 抗肿瘤治疗多种癌基因可以作为靶点设计相对应siRNA[14].Brummelkamp T R等[15]用逆转录病毒载体将siRNA 导入肿瘤细胞中,特异性抑制了癌基因K2RAS (V12)的表达.对急性髓性白血病的研究已经取得了较好的结果.Scherr M等[16]以引起慢性髓性白血病和bcr2abl阳性急性成淋巴细胞白血病的bcr2abl癌基因为靶基因,设计了对应的siRNA,并获得了87% 的有效抑制率.Wilda M等[17]用siRNA抑制白血病BCR/ABL融合基因表达也取得了成功. 因此,基于RNAi 技术的抗肿瘤治疗药物开发潜力巨大.有报道称,一种全新生物工程药品"RNA干扰剂"(非干扰素)业已浮出水面,并有望在3年内上市.经过多年的探索,科学家终于发现,在癌细胞和病毒RNA的22对碱基中有1对碱基专门负责复制工作,只要能使这对碱基"休眠",癌细胞或病毒就会自动停止复制.这一重要发现为一种全新药物——RNA干扰剂奠定了基础.科学家们相信,艾滋病,乙型肝炎,恶性胶质瘤(恶性脑瘤)和胰腺癌等疾病有望成为RNA干扰剂的第一批受益者(2004年经FDA批准已开始RNA干扰剂的临床试验),艾滋病,中枢神经系统退行性病变疾病如多发性硬化症,阿尔茨海默病,帕金森病等将成为第二批受益者.3.4 抗病毒治疗由于RNAi 是机体中古老而天然的抗病毒机制,目前国外科技人员利用此特点,已设计出针对HIV gag,tat,rev,nef等基因的siRNA,针对丙型肝炎病毒非结构蛋白5B基因的siRNA,针对脊髓灰质炎病毒衣壳蛋白和多聚酶基因的siRNA,针对口蹄疫病毒3D片段siRNA等[18],均在试验中取得理想结果.陆续有关通过RNAi抑制其他病毒在细胞内复制的报道如呼吸道合胞病毒,人乳头瘤病毒,乙型肝炎病毒,丙型肝炎病毒[19]等,国内也已设计出针对口蹄疫病毒VP1基因的siRNA,针对丙型肝炎病毒5′保守区的siRNA,针对口蹄疫病毒IRES和L串联序列两侧的保守区的siRNA[20],针对SARS冠状病毒的6个siRNA,即RL001,R L002,RL003,RL004,RL005和RL006,均已取得理想结果.针对病原的siRNA已经进行到动物实验阶段[21],向病毒病的有效防治迈出了坚实的一步.由此可见,利用RNAi技术将使病毒病的有效治疗成为可能.3.5 转基因研究在动植物的转基因试验中, 经常发生基因沉默.因此, 对转基因沉默机制的探索可以为在转基因研究中避免基因沉默提供对策.在转基因植物研究中避免基因沉默可提高试验成功率,且节省时间,而在大型动物转基因研究中避免基因沉默可节约成本,提高产率.3.6 干细胞研究在干细胞研究方面,在dsRNA阻断大鼠骨髓源性神经干细胞 Hes5表达的试验中[22],观察外源性短dsRNA在转录后水平mRNA水平降低基因表达的效率,并对其影响因素进行了初步探讨.同时基于干细胞可能拥有自己的一套基因组,不同类型的干细胞又拥有各自所特有的基因,这些基因可能是决定干细胞特性的最关键的实质性因素.因此,RNAi技术在此领域应用空间广阔.3.7 研究信号传导的新途径Biotech认为,联合利用传统的缺失突变技术和RNAi技术可以很容易地确定复杂的信号传导途径中不同基因的上下游关系,Clemensy等应用RNAi研究了果蝇细胞系中胰岛素信息传导途径,取得了与已知胰岛素信息传导通路完全一致的结果.RNAi技术较传统的转染试验简单,快速,重复性好,克服了转染试验中重组蛋白特异性聚集和转染率不高的缺点,因此认为RNAi技术可能成为研究细胞信号传导通路的新途径.3.8 常见病的治疗Nature杂志报道了miRNA(Micro RNA)的应用上一个重要发现,成功采用miRNA调节了胰岛素的分泌,这为糖尿病的治疗带来新的希望,也将为糖尿病的新药研究带来新的曙光和思路.据Sicence杂志报道,显示应用RNAi技术可有效降低血管内胆固醇含量,对治疗心血管疾病有明显的作用.4 展望综上所述,RNAi技术在基因功能研究,抗肿瘤治疗,抗病毒治疗,基因应用研究,常见病的治疗等许多方面都是强有力的工具和手段.同时做为新兴的生物技术,还有广阔的研究和应用空间期待着科研人员的探索.例如,siRNA在病毒持续性感染过程中扮演怎样的角色 siRNA在冬眠动物体内的作用如何 RNAi在雀斑形成中起到怎样的作用 如上述问题得到解决,将进一步依据其机理及特点,有望应用于病毒持续性感染的鉴别诊断及治疗,利用siRNA在冬眠动物体内的作用进行星际航行,以解决能量供应及时间跃迁问题,RNAi应用于祛除雀斑等.尽管在RNAi方面的研究已取得许多突破性进展,尤其是哺乳动物细胞中的研究的报道逐渐增多,但由于RNAi机制尚未完全阐明,仍有许多问题尚未得到彻底解答.例如,siRNA 在哺乳动物细胞中抑制mRNA表达是有效的, 但达不到果蝇细胞那样的高抑制率, 可能是因为生物进化水平越高,调控基因表达系统的复杂程度相应的越高,多种抑制机制间相互作用的频率也越高,抑制作用受到的影响因素也就越多.另外, 在哺乳动物中,RNAi能否成功地抑制基因表达以及抑制的程度还取决于细胞类型.对线虫来说,可以采用注射,浸泡或喂食的方法转入dsRNA,而对哺乳动物来说,寻找高效的方式来转入siRNA以及快速的方式来筛选siRNA仍在进一步探索中.RNAi在抗病毒感染中的应用令人鼓舞, 但要取得最终的成功还有很漫长的路要走.其中一个关键的原因是siRNA并不能对所有病毒RNA发生作用,有些病毒靶序列可能隐藏在二级结构下, 或者位于高度折叠的区域中, 而有些病毒序列可能与蛋白质形成紧密的复合物, 阻碍了与siRNA 的识别.因此,不仅要选合适的靶序列,而且需要反复试验.另一个重要的原因是病毒子代的突变率较高, 这使病毒可逃避siRNA 的识别.为了克服这个障碍,所选病毒RNA的靶序列必须是高度保守的, 或者设计数对siRNA同时作用[23].总之,RNAi作为一种新发展起来的分子生物学技术,不可避免地会存在潜在的问题,这就要求研究者在利用该技术时要考虑到生物安全性等诸多问题,以使RNAi技术更好地为人类服务.参考文献(略)

超螺旋是DNA在形成双链以后再次螺旋形成的,有正超螺旋,负超螺旋.一般的生命体是负超螺旋,可以减少DNA螺旋的圈数.正超螺旋可以增加螺旋数,有些细菌和病毒是正超螺旋。由于具有螺旋结构的双链各自闭合，结果使整个DNA分子进一步旋曲而形成三级结构。自然界中主要是负超螺旋.另外如果一条或二条链的不同部位上产生一个断口，就会成为无旋曲的开环DNA分子。从细胞中提取出来的质粒或病毒DNA都含有闭环和开环这二种分子。可根据两者与色素结合能力的不同，而将两者分离开来。

DNA的结构目前一般划分为一级结构、二级结构、三级结构、四级结构四个阶段。　　1.DNA的一级结构是指构成核酸的四种基本组成单位——脱氧核糖核苷酸（核苷酸），通过3",5"－磷酸二酯键彼此连接起来的线形多聚体，以及起基本单位－脱氧核糖核苷酸的排列顺序。　　每一种脱氧核糖核苷酸由三个部分所组成：一分子含氮碱基+一分子五碳糖(脱氧核糖)+一分子磷酸根。核酸的含氮碱基又可分为四类：腺嘌呤（adenine，缩写为A），胸腺嘧啶（thymine，缩写为T），胞嘧啶（cytosine，缩写为C）和鸟嘌呤（guanine，缩写为G）。DNA的四种含氮碱基组成具有物种特异性。即四种含氮盐基的比例在同物种不同个体间是一致的，但再不同物种间则有差异。DNA的四种含氮碱基比例具有奇特的规律性，每一种生物体DNA中A＝TC＝G查哥夫（Chargaff）法则。　　2.DNA的二级结构是指两条脱氧多核苷酸链反向平行盘绕所形成的双螺旋结构。DNA的二级结构分为两大类：一类是右手螺旋，如A-DNA、B-DNA、C-DNA、D-DNA等；另一类是左手双螺旋，如Z-DNA。詹姆斯·沃森与佛朗西斯·克里克所发现的双螺旋，是称为B型的水结合型DNA，在细胞中最为常见(如图)。也有的DNA为单链，一般见于原核生物，如大肠杆菌噬菌体φX174、G4、M13等。有的DNA为环形，有的DNA为线形。　　3.DNA的三级结构是指DNA中单链与双链、双链之间的相互作用形成的三链或四链结构。如H-DNA或R-环等三级结构。　　4.核酸以反式作用存在（如核糖体、剪接体），这可以看作是核算的四级水平的结构。　　5.此外，DNA的拓扑结构也是DNA存在的一种形式。DNA的拓扑结构是指在DNA双螺旋的基础上，进一步扭曲所形成的特定空间结构。超螺旋结构是拓扑结构的主要形式，塔可以分为正超螺旋和负超螺旋两类，在相应条件下，它们可以相互转变。

前者的二级结构是两条互补的链靠碱基互补配对的氢键和碱基堆积力形成的右手双螺旋；后者的二级结构是单链靠碱基堆积形成的右手单螺旋

二级结构师考试只设专业考试，分为专业考试（上、下），包括钢筋混凝土结构、钢结构、砌体结构与木结构、地基与基础、高层建筑、高耸结构与横向作用。二级注册结构工程师考试题型为主、客观题混合，自2020年起，全国二级注册结构工程师职业资格考试总题量由目前的80题调整为50题，上、下午各25题；作答时间由8小时调整为6小时，上、下午各3小时；每题分值由1分调整为2分，满分为100分，其他不变。

DSSP是“Define Secondary Structure of Proteins”的缩写，它是一编文章正式列出已知三维结构的蛋白质二级结构。DSSP编号一般是用单一英文字母来描述蛋白质二级结构。二级结构是根据氢键模式来指定的。* G：3转角螺旋（亦即310螺旋）。最短长度为3个残基。* H：4转角螺旋（α螺旋）。最短长度为4个残基。* I：5转角螺旋（π螺旋）。最短长度为5个残基。* T：氢键转角（3、4或5个转角）。* E：平行的β折叠，或/及反平行的折叠形态（延伸链）。最短长度为2个残基。* B：独立β桥内的残基（一对β折叠氢键）* S：弯曲（唯一非氢键的指定）所有不是以上形态的残基，在DSSP都是以空格来指定的，而有时则以C来代表卷曲或L来代表环。螺旋（即G、H及I）及折叠形态都需要一定的长度。这即是指两个在一级结构邻接的残基必须形成相同的氢键模式。如果螺旋或折叠的氢键模式太短，就会分别以T或B来编码。当中亦有其他蛋白质二级结构编号，但却较少使用。蛋白质二级结构预测早期蛋白质二级结构预测的方法是建基于氨基酸形成螺旋或折叠的倾向，而有时须联同估计形成二级结构的能量的方法来使用。这些方法在预测残基的三种状态（螺旋、折叠或卷曲）可以有约60%的准确性，若使用多序列比对可以将准确性大幅提升至80%。多序列比对可以知道氨基酸在某一位置的完正分布（包括在其附近的位置，一般在每一边的7个残基），而演化过程提供了结构趋向更明确的图画。例如，在蛋白质某位置的甘胺酸，本身已表明那是一个任意形。但是多序列对比可以发现，在接近十亿年演化后95%的蛋白质中，那是一个有利螺旋的氨基酸。再者，若在那位置检测平均疏水性，亦会发现其残基可溶性是与α螺旋一致。综合来说，这些因素显示原先蛋白质内甘胺酸是α螺旋结构，而非任意形。多种方法都会结合已有的数据来组成三种状态的预测，这些方法有神经网络、隐马尔可夫模型及支持向量机。现代预测方法亦可在每一个位置的预测结果提供信赖分数。二级结构预测方法一直不断地在校准，例如EVA实验。基于约270个星期的测试，最准确的方法要算是PsiPRED、SAM、PORTER、PROF及SABLE。有趣的是，在这多种方法中找出共识或一致，并不能提升它们的准确性。最大改善的地方似乎是在β股的预测，因为所使用的方法会忽视一些β股段。整体上而言，最高的预测准确性只可以达90%，因DSSP的标准方法的性质，与校准的预测相违背。准确的二级结构预测是三级结构预测的重要原素。例如一个确定的βαββαβ二级结构模式，就是铁氧化还原蛋白的记号。

二级结构工程师报考条件是什么如下：参加考试的人员必须具备下列条件：注册结构工程师分一级注册结构工程师和二级注册结构工程师。注册结构工程师是指经全国统一考试合格，依法登记注册，取得中华人民共和国注册结构工程师执业资格证书和注册证书，从事房屋结构、桥梁结构及塔架结构等工程设计及相关业务的专业技术人员。1997年9月，建设部、人事部下发了《建设部、人事部关于印发〈注册结构工程师执业资格制度暂行规定〉的通知》(建设办〔1997〕222号)，决定在我国实行注册结构工程师执业资格制度，并成立了全国注册结构工程师管理委员会。考试工作由建设部、人事部共同负责，日常工作委托全国注册注册结构工程师管理委员会办公室承担，具体考务工作委托人事部人事考试中心组织实施。考试每年举行一次，考试时间一般安排在9月上旬。原则上只在省会城市设立考点。

蛋白质的二级结构是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质分子的空间结构有一些共同的规律可遵循，其中二级结构主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-片层、β-转角、π-螺旋和无规则线圈等几种二级结构单元，且这些有序的二级结构单元，主要是靠氢键等非共价键来维持其空间结构的相对稳定的。蛋白质二级结构、乃至更高层次空间结构的形成，决定于其一级结构。由于一级结构中氨基酸残基侧链R大小与性质的不同，使肽键可形成不同的α-螺旋、β-片层等二级结构。如一段肽段由相邻较多酸性氨基酸组成，由于侧链R解离带了相同的负电荷，因此就同性相斥而不易形成稳定的α-螺旋；又如一个肽段中集中了较多具有大侧链R的氨基酸，因空间位阻也不易形成有序的α-螺旋，而多形成随意卷曲。而胶原蛋白分子中富含小分子的甘氨酸和脯氨酸、羟脯氨酸，空间位阻小，故易形成三股超螺旋，且由于脯氨酸、羟脯氨酸为亚氨基酸，在形成肽键后其氮原子上已无氢原子可形成氢键，因此π-螺旋不稳定，也就进一步形成了三股超螺旋。

蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种。

二级结构工程师是指取得中华人民共和国注册结构工程师执业资格的工程师，从事结构工程设计；结构工程设计技术咨询；建筑物、构筑物、工程设施等调查和鉴定；对本人主持设计的项目进行施工指导和监督；建设部和国务院有关部门规定的其他业务。二级注册结构工程师的执业范围只限于承担国家规定的民用建筑工程等级分级标准三级项目。二级结构师的市场行情比往年相比还是比较不错的，三年20-25万，一年8-10万，具体看企业情况。主要工作于建筑检测、建筑设计、电力设计、市政设计、园林设计等企业。

二级结构工程师报考条件是什么如下：参加考试的人员必须具备下列条件：注册结构工程师分一级注册结构工程师和二级注册结构工程师。注册结构工程师是指经全国统一考试合格，依法登记注册，取得中华人民共和国注册结构工程师执业资格证书和注册证书，从事房屋结构、桥梁结构及塔架结构等工程设计及相关业务的专业技术人员。1997年9月，建设部、人事部下发了《建设部、人事部关于印发〈注册结构工程师执业资格制度暂行规定〉的通知》(建设办〔1997〕222号)，决定在我国实行注册结构工程师执业资格制度，并成立了全国注册结构工程师管理委员会。考试工作由建设部、人事部共同负责，日常工作委托全国注册注册结构工程师管理委员会办公室承担，具体考务工作委托人事部人事考试中心组织实施。考试每年举行一次，考试时间一般安排在9月上旬。原则上只在省会城市设立考点。

一级结构指分子中元素在平面内的排列顺序，二级结构指空间构型。例子： 1、一次结构是指大分子的化学组成，均聚或共聚，大分子的相对分子质量，链状分子的形态如直链，支化，交联。此外也包括大分子的立体构型如全同立构，间同立构，无规立构，顺式，反式等的区别； 2、二次结构是指单个大分子的形态，蛋白质二级结构指它的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。如无规线团，折叠链，螺旋链等； 3、三次结构是指具有不同二次结构的单个大分子聚集在一起形成不同得聚集态结构，例如许多无规线团可以组成线团胶团或交缠结构。

二级注册工程师的勘察设计范围仅限承担国家规定的民用建筑工程三级及以下或工业小型项目。 3级：中级、中级公共建筑。 4级：一般中小型公共建筑。 5级：一二层单功能、一般小跨度结构建筑。 详见《建设项目设计规模划分表》。一级注册工程师的勘察设计范围不受项目规模及工程复杂程度的限制。注册结构师执业范围包括（一）结构工程设计；（二）结构工程设计技术咨询；（三）建筑物、构筑物、工程设施等调查和鉴定；（四）对本人主持设计的项目进行施工指导和监督；（五）建设部和国务院有关部门规定的其他业务。

蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种。

1对，2对，3错（α螺旋属于二级结构，但二者不相等）

二级结构工程师报考条件是什么如下：参加考试的人员必须具备下列条件：注册结构工程师分一级注册结构工程师和二级注册结构工程师。注册结构工程师是指经全国统一考试合格，依法登记注册，取得中华人民共和国注册结构工程师执业资格证书和注册证书，从事房屋结构、桥梁结构及塔架结构等工程设计及相关业务的专业技术人员。1997年9月，建设部、人事部下发了《建设部、人事部关于印发〈注册结构工程师执业资格制度暂行规定〉的通知》(建设办〔1997〕222号)，决定在我国实行注册结构工程师执业资格制度，并成立了全国注册结构工程师管理委员会。考试工作由建设部、人事部共同负责，日常工作委托全国注册注册结构工程师管理委员会办公室承担，具体考务工作委托人事部人事考试中心组织实施。考试每年举行一次，考试时间一般安排在9月上旬。原则上只在省会城市设立考点。

蛋白质及RNA二级结构都可以用在协助多序列比对。这种比对在加入有关的二级结构资料后，可以变得更为准确。但有时对RNA却不太有用，这是由于RNA碱基对比序列更受到高度保存。一些不能比对一级结构的蛋白质，二级结构有时亦可以找出它们之间的关系来。

【答案】：蛋白质的二级结构是指多肽链本身折叠或盘曲所形成的局部空间构象，包括依靠氢键维系的有规则构象和多肽链中的无规卷曲以及非氢键维系的规则结构，主要有α螺旋、β折叠和β转角。①α螺旋结构的结构特征为：右手旋，侧链R基伸出到螺旋排布的外面。每3.6个氨基酸残基绕一圈，每圈0.54nm高，残基高度0.15nm，螺旋半径0.23nm；α螺旋结构的稳定主要靠链内的氢键。氢键形成于第n个氨基酸残基的羰基与线性顺序中第(n+4)个氨基酸残基的氨基之间。氢键环内包含13个原子，因此称这种螺旋为3.613螺旋；(φ，ψ)角度值为-57°和-47°，整个α螺旋呈圆筒状，且有偶极性。②β折叠结构的结构特征：β折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽段平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。两个氨基酸残基之间的轴心距为0.35nm；侧链R交替地分布在片层平面的上方和下方，以避免相邻侧链R之间的空间障碍。β-折叠结构可以由两条肽链之间形成，也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与股间氢键的形成，氢键与链的长轴接近垂直。卢折叠结构有平行和反平行两种。在反平行的β折叠结构中，相邻肽链的走向相反，但氢键近于平行。在平行的β折叠结构中，相邻肽链的走向相同，氢键不平行。③β转角结构，其结构特征是：β-转角由四个氨基酸残基组成，弯曲处的第一个氨基酸残基的—C﹦O和第四个残基的—N—H之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构；甘氨酸和脯氨酸易出现在这种结构中；这类结构主要存在于球状蛋白分子中。

二级注册结构工程师只考专业课，科目为：1、钢筋混凝土结构；混凝土是由胶凝材料水泥、砂子、石子和水，及掺和材料、外加剂等按一定的比例拌和而成。凝固后坚硬如石，受压能力好，但受拉能力差，容易因受拉而断裂。为了解决这个矛盾，充分发挥混凝土的受压能力，常在混凝土受拉区域内或相应部位加入一定数量的钢筋，使两种材料粘结成一个整体，共同承受外力。这种配有钢筋的混凝土，称为钢筋混凝土。钢筋混凝土粘结锚固能力可以由四种途径得到：（1）钢筋与混凝土接触面上化学吸附作用力，也称胶结力。（2）混凝土收缩，将钢筋紧紧握固而产生摩擦力。（3）钢筋表面凹凸不平与混凝土之间产生的机械咬合作用，也称咬合力。（4）钢筋端部加弯钩、弯折或在锚固区焊短钢筋、焊角钢来提供锚固能力。2、钢结构；钢材的特点是强度高、自重轻、整体刚度好、抵抗变形能力强，故用于建造大跨度和超高、超重型的建筑物特别适宜材料匀质性和各向同性好，属理想弹性体，最符合一般工程力学的基本假定；材料塑性、韧性好，可有较大变形，能很好地承受动力荷载；建筑工期短；其工业化程度高，可进行机械化程度高的专业化生产。钢结构应研究高强度钢材，大大提高其屈服点强度；此外要轧制新品种的型钢，例如H型钢（又称宽翼缘型钢）和T形钢以及压型钢板等以适应大跨度结构和超高层建筑的需要。另外还有无热桥轻钢结构体系，建筑本身是不节能的，本技术用巧妙的特种连接件解决了建筑的冷热桥问题；小桁架结构使电缆和上下水管道从墙里穿越，施工装修都方便。3、砌体结构与木结构；介绍了砌筑砂浆要求、砌体工程构造与施工、砌体工程冬期施工技术、砌体结构强度指标，以及木结构施工材料与机械、方木和原木结构、胶合木结构、轻型木结构等内容。4、地基与基础；主要内容包括绪论、土的物理性质及工程分类、地基中的应力计算、土的压缩性与地基沉降计算、土的抗剪强度与地基承载力、土压力与土坡稳定分析、天然地基上浅基础设计、桩基础、基坑工程、地基处理、区域性地基、土工试验指导书。5、高层建筑、高耸结构与横向作用；主要内容结构极限状态设计原理竖向荷载、风荷载和地震作用对高层建筑结构和高耸结构的影响概念设计的内容及原则,并能运用于高层建筑结构的设计高层建筑结构内力与位移计算原理高耸结构选型要求、荷载计算、设计原理及主要构造6、桥梁构造《桥梁构造》共分13章。在第一章绪论中，首先介绍桥梁的组成、分类和结构体系以及桥梁建筑的成就、现状和发展。其次是桥梁的规划与设计，包括桥梁设计原则和科学依据、建桥程序、规划设计和初步设计以及桥梁结构的造型和美学观点等内容。通过这一章内容的学习，学生可在学习后续内容之前，对桥梁工程有一个全局的、概括的了解。第二章介绍桥梁的设计荷载。第三章介绍钢筋混凝土材料的性能。第四章讨论梁式桥的构造。第五章介绍钢筋混凝土简支梁的设计。第六章介绍预应力混凝土简支梁的设计。第五、六章从结构类型、构造特点、设计方法以及施工技术等方面介绍了常见简支梁桥的上、下部结构，是学生需要掌握的基础知识。在第七、八章其他桥型中，简要论述了预应力混凝土连续梁（刚构）桥、斜拉桥、悬索桥、拱桥的一般构造、施工和设计特点。第九、十章分别介绍简支钢板梁和钢桁梁桥以及桥梁支座。第十一章介绍桥墩和桥台的基本构造。第十二章是关于桥梁墩台的设计简介。第十三章介绍了涵洞的基本类型与构造。参考资料来源：百度百科-钢筋混凝土结构参考资料来源：百度百科-钢结构参考资料来源：百度百科-桥梁构造

trna的二级结构为三叶草结构。其结构特征为：(1)trna的二级结构由四臂、四环组成。已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环。(2)叶柄是氨基酸臂。其上含有cca-oh3"，此结构是接受氨基酸的位置。(3)氨基酸臂对面是反密码子环。在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，可与mrna上的密码子相互识别。(4)左环是二氢尿嘧啶环(d环)，它与氨基酰-trna合成酶的结合有关。(5)右环是假尿嘧啶环(tψc环)，它与核糖体的结合有关。(6)在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环，它的大小决定着trna分子大小。

二级结构工程师还是有一定的难度的，通过率比较低。不过难度还是因人而异，需要结合个人自身条件分析。结构工程师是对注册结构工程师的简称。注册结构工程师分为一级，二级注册结构工程师。一级比二级等级高，可承担工程范围不同。其中一级结构工程师的勘察设计范围不受项目规模及工程复杂程度的限制。二级结构工程师的勘察设计范围仅限承担国家规定的民用建筑工程三级及以下或工业小型项目。

考以下五个科目： 1、钢筋混凝土结构； 2、钢结构； 3、砌体结构与木结构； 4、地基与基础； 5、高层建筑、高耸结构与横向作用。 报名时间一般为每年的6月份。报考者由本人提出申请，经所在单位审核同意后，统一到所在省、区、市注册结构工程师管理委员会或人事考试管理机构办理报名手续。党中央、国务院各部门、部队及直属单位的人员，按属地原则报名参加考试。

二级结构工程师考试科目分为：钢筋混凝土结构、砌体结构与木结构、钢结构、高层建筑结构、地基与基础、高耸结构及横向作用。要注意的是钢筋混凝土结构有20道题；钢结构有8道题；砌体结构与木结构有20道题；地基与基础和高层建筑、高耸结构与横向作用都有16道题。要注意的是考试题型可以分为计算题和概念题。其他计算题各小题答案不株连。每题除了写出答案，还要写出公式的来源语句，比如来自xx规范第x-x-x条公式xx-xx-xx；而概念题的四个选项，哪个对哪个错，依据是什么，在考试中答题时这些都必须要写清楚。

蛋白质二级结构的化学键如下：维系蛋白质二级结构的化学键主要是氢键。肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象称为蛋白质二级结构。维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。维系蛋白质一级结构的化学键主要是肽键。维系蛋白质二级结构的化学键主要是氢键。维系蛋白质三级结构的化学键主要是疏水键。维系蛋白质四级结构的化学键主要是疏水键。二级结构形式：蛋白质二级结构的基本类型有α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲。如血红蛋白和肌红蛋白中含有大量的α－螺旋，铁氧蛋白（ferredoxin)则不含任何的α螺旋。蛋白质中各种类型的二级结构并不是均匀地分布在蛋白质中，不同蛋白质中β折叠和β－转角的数量也有很大的变化。1、肽键中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。2、肽键的C及N周围三个键角之和均为360°，说明都处于一个平面上，也就是说六个原子基本上同处于一个平面，这就是肽键平面。肽链中能够旋转的只有α碳原子所形成的单键，此单键的旋转决定两个肽键平面的位置关系，于是肽键平面成为肽链盘曲折叠的基本单位。3、肽键中的C-N既具有双键性质，就会有顺反不同的立体异构，已证实处于反位。蛋白质的二级结构：多肽链上的主链有规则的折叠方式。包括α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规则卷曲，Ω环等。靠氢键维持。

酰胺平面（肽平面）。二级结构最小单位是酰胺平面（肽平面），维持结构作用力为氢键肽单位平面图第三节蛋白质的结构，单键具有部分双键性质,呈反式排列肽平面由一定的键长、键角二面角，相邻肽平面单位的二面。

一级结构指分子中元素在平面内的排列顺序,二级结构指空间构型.举个例子:我们知道蛋白质是可以变性的.蛋白质的一级结构是在平面内把氨基酸一个一个地排列在一起.二级结构是原子间的力量使蛋白质分子折叠在一起.蛋白质还有三级和四级结构.三级结构是蛋白质分子在折叠在一起的基础上进一步扭曲.四级结构是天然蛋白质的空间结构,按一定空间位置排列,使它有生理活性.蛋白质变性就是蛋白质三级和四级被破坏,从而失活

二级结构工程师考试内容有哪些？证书含金量如何？结构工程师的工作内容是什么？准备报考二级结构工程师的小伙伴们，大家可以参考以下内容，了解二级结构工程师的相关信息。 二级结构工程师考试内容 二级注册结构工程师只考专业课，科目为：钢筋混凝土结构；钢结构；砌体结构与木结构；地基与基础；高层建筑、高耸结构与横向作用。 二级注册结构工程师专业考试采取主、客观相结合的考试方法，即：要求考生在填涂答题卡的同时，在答题纸上写出计算过程。专业考试为开卷考试，考试时允许考生携带正规出版的各种专业规范和参考书目。 二级结构工程师的含金量 二级结构工程师职责合理的将建筑物的结构承重体系（包括水平承重体系的楼、屋盖等和竖向承重体系的砌体、柱子、剪力墙等）建立和布置起来，以满足房屋的承载力、安全、稳定和使用等方面的职务和工作。结构工程师即取得相应资质，进行结构计算和绘制结构图的人。 二级结构工程师因为其紧缺，相关人才缺口大，所以二级结构工程师多年以来价格一直没有太大的变化，但是却有稳中有升的趋势。 二级结构工程师工作内容 结构工程师职业要求是负责勘察分承包方的选择，考察工作；负责勘察治理工作；负责勘察成果的评审与确定；负责结构专业组设计治理工作；负责结构专业前期技术调研；负责编写各阶段结构设计任务书；负责各阶段结构设计的治理；负责结构设计成果的评审与确认。 结构工程师参与扩初设计和施工图设计的审核工作，协调解决其它专业问题，控制钢筋和砼用量，提出优化意见。参加工程项目的招标工作，参与对施工单位承建资格审查，审核投标单位投标文件中施工方案和落实措施，协助确定中标单位。 参加施工图会审，审查施工单位基坑开挖，基础施工方案和施工组织设计，跟踪检查基础、主体结构的工程质量、参与解决施工中碰到的技术难题、对工程施工中出现质量问题，配合有关专业，协调解决。

　　蛋白质的二级结构是指蛋白质的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。 　　二级结构主要有α螺旋、β折叠、β转角。常见的二级结构有α螺旋和β折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。 　　蛋白质的二级结构指肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。

蛋白质二级结构（secondarystructureofprotein）指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角。常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。蛋白质在形成立体结构时，其多肽链部分首先折叠成α-型螺旋（α-helix）和β-型(β-sheet)结构，并由此进一步可折叠成球形。此时，将α螺旋和β型结构称为二级结构。在蛋白质以外，例如在tRNA有三叶草叶型结构，也可称为二级结构。定义：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。编辑本段分类α-螺旋(α-helix)蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。螺旋的半径为0.23nm。 α-螺旋黄色部分为氢键β-折叠(β-sheet)是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。β-转角(β-turn)多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。

二级结构以往是由生物巨分子在原子量级结构下的氢键来定义的。在蛋白质，二级结构则是以主链中氨基之间的氢键模式来定义，亦即DSSP所定义的氢键，并不包括主链与旁链间或是旁链之间的氢键。而核酸的二级结构是以碱基之间的氢键来定义。在很多RNA分子，二级结构对RNA正常功能非常重要，有时甚至于较序列重要。这可以帮助用于分析非编码RNA。RNA二级结构可以用电脑来提升预测准确性。而其他生物信息学的套用会使用一些二级结构的概念来分析RNA。 基本介绍 中文名 ：二级结构 外文名 ：secondary structure 学科 ：生化 含义 ：生物巨分子 概述,详细信息,编号,蛋白质,核酸,二级结构,比对, 概述 二级结构在生物化学及结构生物学中，是指一个生物巨分子，如蛋白质及核酸（DNA或RNA），局部区段的三维通式。它并不描述任何特定的原子位置，而这会在三级结构中处理。 详细信息 由于氢键与其他结构特征有所关联，所以它所定义的二级结构会稍为不正式。就如蛋白质螺旋，在拉曼强传标绘图的特定区域，通常会采用主链二面角。这样，以这个二面角的区段都会被称为“螺旋”，而不论它是否真正的氢键。其他稍为不正式的定义亦有被建议，且是多是套用曲线微分几何的观念，如曲率及扭量。而最不正式的，要算是结构生物学定以肉眼来决定及纪录原子量级的二级结构。 对生物巨分子的二级结构可以初步以光谱来估计。对于蛋白质可以用一种普遍的方法称为长紫外线（波长170-250nm）圆二色谱。在双最小的208nm及222nm可以显示α螺旋结构，而单最小的204nm或207nm则分别可以显示任意形或β摺叠结构。一个较少用的方法是红外线光谱，它可以侦测因氢键所造成胺基的震荡。最后，二级结构可以准确地以核磁共振的化学位移来估计。 编号 DSSP是“Define Secondary Structure of Proteins”的缩写，它是一编文章正式列出已知三维结构的蛋白质二级结构。DSSP编号一般是用单一英文字母来描述蛋白质二级结构。二级结构是根据氢键模式来指定的。 * G：3转角螺旋（亦即310螺旋）。最短长度为3个残基。 * H：4转角螺旋（α螺旋）。最短长度为4个残基。 * I：5转角螺旋（π螺旋）。最短长度为5个残基。 * T：氢键转角（3、4或5个转角）。 * E：平行的β摺叠，或/及反平行的摺叠形态（延伸链）。最短长度为2个残基。 * B：独立β桥内的残基（一对β摺叠氢键） * S：弯曲（唯一非氢键的指定） 所有不是以上形态的残基，在DSSP都是以空格来指定的，而有时则以C来代表卷曲或L来代表环。螺旋（即G、H及I）及摺叠形态都需要一定的长度。这即是指两个在一级结构邻接的残基必须形成相同的氢键模式。如果螺旋或摺叠的氢键模式太短，就会分别以T或B来编码。当中亦有其他蛋白质二级结构编号，但却较少使用。 蛋白质二级结构预测 早期蛋白质二级结构预测的方法是建基于胺基酸形成螺旋或摺叠的倾向，而有时须联同估计形成二级结构的能量的方法来使用。这些方法在预测残基的三种状态（螺旋、摺叠或卷曲）可以有约60%的准确性，若使用多序列比对可以将准确性大幅提升至80%。多序列比对可以知道胺基酸在某一位置的完正分布（包括在其附近的位置，一般在每一边的7个残基），而演化过程提供了结构趋向更明确的图画。例如，在蛋白质某位置的甘胺酸，本身已表明那是一个任意形。但是多序列对比可以发现，在接近十亿年演化后95%的蛋白质中，那是一个有利螺旋的胺基酸。再者，若在那位置检测平均疏水性，亦会发现其残基可溶性是与α螺旋一致。综合来说，这些因素显示原先蛋白质内甘胺酸是α螺旋结构，而非任意形。多种方法都会结合已有的数据来组成三种状态的预测，这些方法有神经网路、隐马尔可夫模型及支持向量机。现代预测方法亦可在每一个位置的预测结果提供信赖分数。 二级结构预测方法一直不断地在校准，例如EVA实验。基于约270个星期的测试，最准确的方法要算是PsiPRED、SAM、PORTER、PROF及SABLE。有趣的是，在这多种方法中找出共识或一致，并不能提升它们的准确性。最大改善的地方似乎是在β股的预测，因为所使用的方法会忽视一些β股段。整体上而言，最高的预测准确性只可以达90%，因DSSP的标准方法的性质，与校准的预测相违背。 准确的二级结构预测是三级结构预测的重要原素。例如一个确定的βαββαβ二级结构模式，就是铁氧化还原蛋白的记号。 蛋白质 蛋白质的二级结构包含局部残基之间由氢键所调节的相互作用。最普遍的二级结构就是α-螺旋及β-摺叠，此外还有β-转角和无规卷曲。经计算后发现其他螺旋，例如310螺旋及π螺旋，在能量上有着有利的氢键模式，但这些螺旋却是在自然的蛋白质中是很稀有的，要α螺旋在中央进行不利的骨架包装后，才可在末端中发现。紧的转角、松开及灵活的环会连结更多“规则的”二级结构。任意形并非真正的二级结构，但却是一类缺乏规则的二级结构的形态。 胺基酸在形成不同的二级结构上有着不同的能力。脯氨酸及甘氨酸会在转角上出现，并且可以瓦解α螺旋骨架的规则形态，但两者却有着不正常的形态能力。在蛋白质内采用螺旋形态的胺基酸有蛋氨酸、丙氨酸、亮氨酸、谷氨酸及赖氨酸（胺基酸单字母编号为“MALEK”）；相反，大型的芳香性残基（色氨酸、酪氨酸及苯丙氨酸）及Cβ分枝的胺基酸（异亮氨酸、缬氨酸及苏氨酸）则采用β摺叠形态。但是，若单以序列来看，这些都不足以构成一个可靠的方法来预测二级结构。 核酸 核酸亦有二级结构，大部份都是单股核糖核酸（RNA）分子。RNA二级结构可以分为螺旋（紧接的碱基对）及不同种类的环（被螺旋围绕的不成对核苷酸）。茎环结构是一个碱基对螺旋结构，末端为短少的不成对环。这种茎环结构非常普遍，并且是建构大型结构基元，如三叶草结构（即如在转运RNA中的四个螺旋结点）的基本单位。内环结构（在长碱基对螺旋中的短而不成对碱基）及膨出（在螺旋股中额外插入，但却在相对股中没有配对的碱基）亦很经常会出现。最后，伪结及base triples亦会出现在RNA。 由于RNA二级结构差不多全都是由碱基对作为中介，它可以说是确定在一个分子或复合物中哪些碱基成对。但是，传统的华生—克里克碱基对并非唯一在RNA的配对方法，霍氏配对方法亦很普遍。 二级结构 生物信息学的其中一种套用是使用预测的RNA二级结构来搜寻用作RNA功能形式而非编码的基因组。举例来说，小分子RNA有着由小内环中断的长茎环结构。计算可能的RNA二级结构可以用动态规划方法，但是它不能侦测出伪结或是其他碱基对没有全面网罗的情况较通用的方法有随机上下文无关语法。Mfold是一个使用动态规划的网站。 比对 蛋白质及RNA二级结构都可以用在协助多序列比对。这种比对在加入有关的二级结构资料后，可以变得更为准确。但有时对RNA却不太有用，这是由于RNA碱基对比序列更受到高度保存。一些不能比对一级结构的蛋白质，二级结构有时亦可以找出它们之间的关系来。

结构特点：1、为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列。2、两条由磷酸和脱氧核糖形成的主链骨架位于螺旋外侧，碱基位于内侧。3、两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A=T、G ≡ C（碱基互补原则）。4、碱基平面与螺旋纵轴接近垂直，糖环平面接近平行。5、螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm，相邻两个碱基对之间的垂直距离为0.34nm，每圈螺旋包含10个碱基对。DNA二级结构的稳定作用力：1、两条多核苷酸链间的互补碱基对之间的氢键。2、碱基对疏水的芳香环堆积所产生的疏水作用力，以及堆积的碱基对间的范德华力。3、磷酸集团上的负电荷与介质中的阳离子化合物之间形成的盐键。以上内容参考：百度百科-DNA二级结构

　　DNA二级结构:生物大分子主链周期性折叠形成的规则构象成为二级结构，即DNA螺旋。　　1.两条多核苷酸链以相同的旋转绕同一个公共轴形成右手双螺旋，螺旋的直径2.0nm　　2.两条多核苷酸链是反向平行的，一条5"-3"，另一条3"-5"　　3.两条多核苷酸链的糖-磷酸骨架位于双螺旋外侧，碱基平面位于链的内侧　　4相邻碱基对之间的轴向距离为0.34nm，每个螺旋的轴距为3.4nm　　DNA二级结构的稳定作用力:　　1.两条多核苷酸链间的互补碱基对之间的氢键　　2.碱基对疏水的芳香环堆积所产生的疏水作用力，以及堆积的碱基对间的范德华力，　　3.磷酸集团上的负电荷与介质中的阳离子化合物之间形成的盐键。

一级结构指分子中元素在平面内的排列顺序，二级结构指空间构型。例子： 1、一次结构是指大分子的化学组成，均聚或共聚，大分子的相对分子质量，链状分子的形态如直链，支化，交联。此外也包括大分子的立体构型如全同立构，间同立构，无规立构，顺式，反式等的区别； 2、二次结构是指单个大分子的形态，蛋白质二级结构指它的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。如无规线团，折叠链，螺旋链等； 3、三次结构是指具有不同二次结构的单个大分子聚集在一起形成不同得聚集态结构，例如许多无规线团可以组成线团胶团或交缠结构。

二级结构工程师报考条件是什么如下：参加考试的人员必须具备下列条件：注册结构工程师分一级注册结构工程师和二级注册结构工程师。注册结构工程师是指经全国统一考试合格，依法登记注册，取得中华人民共和国注册结构工程师执业资格证书和注册证书，从事房屋结构、桥梁结构及塔架结构等工程设计及相关业务的专业技术人员。1997年9月，建设部、人事部下发了《建设部、人事部关于印发〈注册结构工程师执业资格制度暂行规定〉的通知》(建设办〔1997〕222号)，决定在我国实行注册结构工程师执业资格制度，并成立了全国注册结构工程师管理委员会。考试工作由建设部、人事部共同负责，日常工作委托全国注册注册结构工程师管理委员会办公室承担，具体考务工作委托人事部人事考试中心组织实施。考试每年举行一次，考试时间一般安排在9月上旬。原则上只在省会城市设立考点。

一级结构指分子中元素在平面内的排列顺序,二级结构指空间构型.举个例子:我们知道蛋白质是可以变性的.蛋白质的一级结构是在平面内把氨基酸一个一个地排列在一起.二级结构是原子间的力量使蛋白质分子折叠在一起.蛋白质还有三级和四级结构.三级结构是蛋白质分子在折叠在一起的基础上进一步扭曲.四级结构是天然蛋白质的空间结构,按一定空间位置排列,使它有生理活性.蛋白质变性就是蛋白质三级和四级被破坏,从而失活

一、 总则1.1 了解结构极限状态设计原理。1.2 了解建筑结构的经济比选知识。1.3 掌握建筑结构及一般高耸结构的荷载分类和组合及常用结构的静力计算方法。1.4 了解钢、木、混凝土及砌体等结构所用材料的基本性能、重要材料的质量要求和基本检查、实验方法;掌握材料的选用和设计指标取值。1.5 了解建筑结构的基本施工技术。1.6 了解建筑防火、防腐蚀和防虫的基本知识。1.7 了解防水工程的材料质量要求、施工要求及施工质量标准。二、钢筋混凝土结构2.1 掌握各种常用建筑结构体系的布置原则和设计方法。2.2 掌握基本受力构件的正截面、斜截面、扭曲截面、局部受压及受冲切承载力的计算;了解构件裂缝、挠度和疲劳强度的验算。2.3 掌握基本构件截面型式、尺寸的选定原则及构造规定。2.4 掌握现浇和装配构件的连接构造及节点配筋形式。2.5 了解预应力构件设计的基本方法及施工的基本知识。2.6 掌握一般钢筋混凝土结构构件的抗震设计计算要点及构造措施。2.7 了解对预制构件的制作、检验、运输和安装等方面的要求。三、钢结构3.1 熟悉钢结构布置原则、构件选型和主要构造。3.2 掌握受弯构件的强度及其整体稳定和局部稳定计算。3.3 熟悉轴心受力和拉弯、压弯构件的计算。3.4 掌握构件的连接计算及其构造要求。3.5 了解钢结构的制作、运输和安装方面的要求。。3.6 了解钢结构的防锈、隔热和防火措施。四、砌体结构与木结构4.1 掌握无筋砌体构件的承载力计算。4.2 掌握墙梁、挑梁及过梁的设计方法。4.3 掌握配筋砖砌体的设计方法。4.4 掌握砌体结构的抗震设计方法。4.5 掌握底层框架砖房的设计方法。4.6 掌握砌体结构的构造要求和抗震构造措施。4.7 熟悉常用木结构的构件、连接计算和构造要求。4.8 了解木结构设计对施工的质量要求五、地基与基础5.1 了解工程地质勘察的基本方法。5.2 熟悉地基土(岩)的物理性质和工程分类。5.3 熟悉地基、基础的设计原则和要求5.4 掌握地基承载力的确定方法、地基的变形特征和计算方法。5.5 掌握软弱地基的加固处理技术和设计方法。5.6 掌握建筑浅基础及桩基础的计算方法和构造要求。5.7 了解土坡稳定分析及档土墙的设计方法。5.8 了解地基抗液化的技术措施;了解各类软土地基加固处理及桩基础的的一般施工方法和要求。六、高层建筑结构、高耸结构与横向作用6.1 了解竖向荷载、风荷载和地震作用对高层建筑结构和高耸结构的影响;掌握风荷载和地震作用的取值标准计算方法;掌握荷载效应的组合方法。6.2 掌握常用高层建筑结构(框架、剪力墙和框架—剪力墙和)的受力性能及适用范围。6.3 了解概念设计的内容及原则，并能运用于高层建筑结构的设计。6.4 了解高层建筑结构的内力与位移的计算原理;掌握常用钢筋混凝土高层建筑结构的近似计算方法、截面设计方法和构造措施。6.5 了解水塔、烟囱等一般高耸结构的选型要求、荷载计算、设计原理和主要构造。

一级百比二级等级高，可承担工程范围不同。其中一级结构工程师的勘察设计范围不受项目规模及工程复杂程度的限制。二级结构工程师的勘察设计范围仅限承担国家规定度的民用建筑工程三级及以下或工业小型项目。一级注册结构工程师要高于二级注册结构工程师，它门的区别在于考试不一样，将来的执业范围也不同。一级注册结构工程师要先参加基础考试，通过后才能问参加专业考试；二级注册结答构工程师可以直接考专业，如果你的基础扎实，两种考试也可以同时报考。注册结版构工程师分一级注册结构工程师和二级注册结构工程师。注册结构工程师是指经全国统一考试合格，依法登记注册，取得中华人民共和国注册结构工程师执业资格权证书和注册证书，从事 房屋结构 、桥梁结构及塔架结构等工程设计及相关业务的专业技术人员。

超级的解释 [ultra-; super-] 超等,比一般较高等级更高 超级市场 详细解释 (1).谓越级擢升。 《韩非子·诡使》 ：“赏赐之所以为重也；而战鬭有功之士贫贱，而便辟优徒超级。” 刘澍德 《寒冬集·迷》 ：“转托了 交通 部一位司长，他才由股员超级的爬到了主任。” (2).跨越阶蹬。 明 朱国祯 《涌幢小品· 东宫 门卫 》 ：“至殿檐，超级而上。” (3). 特别 ；超出一般等级的。 张恨水 《五子 登科 》 第十五回：“她倒 明白 ，这是 北平 社会 对女子超级的称呼。” 词语分解 超的解释 超 ā 越过，高出：超越。高超。超出。超额。超龄。超等。超载。超重。超支。 跳上，跨过：“挟泰山以超北海”。 在 一定 范围以外：超 自然 。超音速。超导现象。 遥远 ：超遥。超忽。 怅惘 的样子：“武侯 超然 不对 级的解释 级 （级） í 层次：石级。拾级而上。 等次：级别。级差（?）。 学校里学生 所在 学年的分段：年级。级任。 古代指战时或用刑斩下的人头：首级。 量词， 用于 台阶、楼梯：从一楼到三楼有四十多级台阶。 笔画

RNA的二级结构：发卡型的单链结构，单链回折形成局部小双螺旋。也称茎环结构或球环结构。tRNA的二级结构：单链内某些区域靠氢键配对形成局部双链，并折叠形成其二级结构-三叶草型结构三级结构：是在二级结构基础上进一步折叠形成，呈“倒L”型。核糖核酸（缩写为RNA，即Ribonucleic Acid），存在于生物细胞以及部分病毒、类病毒中的遗传信息载体。RNA由核糖核苷酸经磷酸二酯键缩合而成长链状分子。一个核糖核苷酸分子由磷酸，核糖和碱基构成。RNA的碱基主要有4种，即A腺嘌呤、G鸟嘌呤、C胞嘧啶、U尿嘧啶，其中，U（尿嘧啶）取代了DNA中的T。tRNA：又称转运RNA。如果说mRNA是合成蛋白质的蓝图，则核糖体是合成蛋白质的工厂。但是，合成蛋白质的原材料——20种氨基酸与mRNA的碱基之间缺乏特殊的亲和力。因此，必须用一种特殊的RNA——转移RNA（transferRNA，tRNA）把氨基酸搬运到核糖体上，tRNA能根据mRNA的遗传密码依次准确地将它携带的氨基酸掺入正在合成的肽链中，实现肽链的延伸。所有tRNA的3"端都有相同的三个碱基（CCA），该位点是tRNA负载氨基酸残基的靶位。氨基酸通过其分子的羧基与tRNA末端腺苷的2"-OH或3"-OH间的酯键附着到tRNA上。每种氨基酸可与1-4种tRNA相结合，已知的tRNA的种类在40种以上。rRNA又称核糖体RNA（ribosomalRNA），rRNA是组成核糖体的主要成分。核糖体是合成蛋白质的工厂。在大肠杆菌中，rRNA量占细胞总RNA量的75%-85%，而tRNA占15%，mRNA仅占3-5%。rRNA一般与核糖体蛋白质结合在一起，形成核糖体（ribosome）。大肠杆菌核糖体的30S亚基由1分子沉降系数为16S的rRNA和21个核糖体蛋白组成。50S亚基则由2个rRNA（23S+5S）和34个核糖体蛋白组成。真核生物的核糖体更加复杂，由1个以上的rRNA分子和更多的蛋白质组成。如果把rRNA从核糖体上掉，核糖体的结构就会发生塌陷

一级比二级等级高，可承担工程范围不同。其中一级结构工程师的勘察设计范围不受项目规模及工程复杂程度的限制。二级结构工程师的勘察设计范围仅限承担国家规定的民用建筑工程三级及以下或工业小型项目。一级注册结构工程师要高于二级注册结构工程师，它门的区别在于考试不一样，将来的执业范围也不同。一级注册结构工程师要先参加基础考试，通过后才能参加专业考试；二级注册结构工程师可以直接考专业，如果你的基础扎实，两种考试也可以同时报考。注册结构工程师分一级注册结构工程师和二级注册结构工程师。注册结构工程师是指经全国统一考试合格，依法登记注册，取得中华人民共和国注册结构工程师执业资格证书和注册证书，从事 房屋结构 、桥梁结构及塔架结构等工程设计及相关业务的专业技术人员。

指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式.二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角.常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠.二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的,氢键是稳定二级结构的主要作用力.蛋白质在形成立体结构时,其多肽链部分首先折叠成α-型螺旋（α-helix）和β-型(β-sheet)结构,并由此进一步可折叠成球形.此时,将α螺旋和β型结构称为二级结构.在蛋白质以外,例如在tRNA有三叶草叶型结构,也可称为二级结构.α-螺旋(α-helix)蛋白质中常见的一种二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的.每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键.在典型的右手α-螺旋结构中,螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.螺旋的半径为0.23nm.β-折叠(β-sheet)是蛋白质中的常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的.折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的.氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）.β-转角(β-turn)多肽链中常见的二级结构,连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠）,使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基.含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）.常见的转角含有4个氨基酸残基,有两种类型.转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸.这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸

二级结构以往是由生物巨分子在原子量级结构下的氢键来定义的。在蛋白质，二级结构则是以主链中氨基之间的氢键模式来定义，亦即DSSP所定义的氢键，并不包括主链与旁链间或是旁链之间的氢键。而核酸的二级结构是以碱基之间的氢键来定义。在很多RNA分子，二级结构对RNA正常功能非常重要，有时甚至于较序列重要。这可以帮助用于分析非编码RNA。RNA二级结构可以用电脑来提升预测准确性。而其他生物信息学的应用会使用一些二级结构的概念来分析RNA。

α-螺旋(α-helix)蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链c端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。螺旋的半径为0.23nm。β-折叠(β-sheet)是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由n到c方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。β-转角(β-turn)多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角i的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角ii的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。

蛋白质二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构。蛋白质二级结构主要为α螺旋和β折叠。α－螺旋的结构特点如下：①多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。②主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合。③相邻两圈螺旋之间借肽键中C=O和H_形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。④肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸）集中的区域，也妨碍α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。β－片层结构特点是：①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C=O与N-H形成氢键，使构象稳定。③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。β－片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。④平行的β－片层结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm.扩展资料：蛋白质的发现历史：1959年佩鲁茨和肯德鲁对血红蛋白和肌血蛋白进行结构分析，解决了三维空间结构，获1962年诺贝尔化学奖。鲍林发现了蛋白质的基本结构。克里克、沃森在X射线衍射资料的基础上，提出了DNA三维结构的模型。获1962年诺贝尔生理或医学奖。50年代后豪普特曼和卡尔勒建立了应用X射线分析的以直接法测定晶体结构的纯数学理论，在晶体研究中具有划时代的意义，特别在研究大分子生物物质如激素、抗生素、蛋白质及新型药物分子结构方面起了重要作用。他们因此获1985年诺贝尔化学奖。参考资料：百度百科-蛋白质二级结构

蛋白质的二级结构是指蛋白质的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。 二级结构主要有α螺旋、β折叠、β转角。常见的二级结构有α螺旋和β折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。 蛋白质的二级结构指肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。

蛋白质二级结构（secondary structure of protein）是指蛋白质的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。 基本介绍 中文名 ：蛋白质二级结构 外文名 ：secondary structure of protein 定义 ：多肽链中有规则重复的构象 限于 ：主链原子的局部空间排列 不包括 ：肽链其他区段的相互关系及侧链 结构 ：α-螺旋、β-摺叠、β-转角等 基本信息,分类, 基本信息 蛋白质二级结构（secondary structure of protein）指它的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。二级结构主要有α-螺旋、β-摺叠、β-转角。常见的二级结构有α-螺旋和β-摺叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。 蛋白质在形成立体结构时，其多肽链部分首先摺叠成α-型螺旋（Alpha Helix）和β-型(β-sheet)结构，并由此进一步可摺叠成球形。此时，将α螺旋和β型结构称为二级结构。在蛋白质以外，例如在tRNA有三叶草叶型结构，也可称为二级结构。 定义：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲摺叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 分类 α-螺旋(α-helix) 蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个胺基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第5个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个胺基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 螺旋的半径为0.23nm。 α-螺旋 黄色部分为氢键 β-摺叠(β-sheet) 是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。摺叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。 β-转角(β-turn) 多肽链中常见的二级结构，连线蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-摺叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个胺基酸残基。含有5个胺基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个胺基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个胺基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。 无规卷曲(random coil) 此种结构为多肽链中除以上几种比较规则的构象外，其余没有确定规律性的那部分肽链的二级结构构象。 蛋白质的二级结构

蛋白质的二级结构主要有： 1、纤维蛋白（fibrousprotein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。 2、角蛋白（keratin）：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。 3、胶原（蛋白）（collagen）：是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。

蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系.主要有以下几种类型：⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧.⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方.⑶β-转角：多肽链180°回折部分,通常由四个氨基酸残基构成,借1、4残基之间形成氢键维系.⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分

二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角α-螺旋(α-helix)蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。螺旋的半径为0.23nm。α-螺旋黄色部分为氢键β-折叠(β-sheet)是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。β-转角(β-turn)多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸

α-螺旋(α-helix)　　蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 　　螺旋的半径为0.23nm。β-折叠(β-sheet)　　是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。β-转角(β-turn)　　多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。

1、蛋白质分子的二级结构(secondarystructure)通常是指蛋白质多肽链沿主链骨架方向的空间走向、规则性循环式排列，或某一段肽链的局部空间结构，即蛋白质的二级结构为肽链主链或一段肽链主链骨架原子的相对空间盘绕、折叠位置，它并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 2、蛋白质二级结构的主要形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。由于蛋白质的分子量较大，因此，一个蛋白质分子的不同肽段可含有不同形式的二级结构。维持二级结构的主要作用力为氢键。一种蛋白质的二级结构并非单纯的α螺旋或β折叠结构,而是这些不同类型构象的组合,只是不同蛋白质各占多少不同而已。

蛋白质的二级结构主要是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式.主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角.α-螺旋：每隔3.6个氨基酸残基,螺旋上升一圈.螺旋沿螺旋体的中心轴每上升一圈相当于向上平移0.54mm.螺旋上升时,每个残基沿轴旋转100°.α-螺旋体中氨基酸残基侧链伸向外侧,相邻的螺圈之间形成链内氢键,氢键的取向几乎与中心轴平行.β-折叠：当α-角蛋白用热水或稀碱等方法处理,或用外力拉直,α-角蛋白就转变为β-角蛋白,此时α-螺旋被拉长伸展开来,氢键被破坏从而形成β-折叠的空间结构.在此结构中,肽链按层排列,它依靠相邻的肽链上的〉C=O与〉N-H形成的氢键以维持其结构的稳定性.相邻的肽链可以是平行的,也可以是反平行的.β-转角：蛋白质分子的多肽链上经常出现180°的回折,在这种肽链的回折角上就是β-转角结构,它是由第一个氨基酸残基的〉C=O与第四个氨基酸残基的〉N-H之间形成氢键.

一级比二级等级高，可承担工程范围不同。其中一级结构工程师的勘察设计范围不受项目规模及工程复杂程度的限制。二级结构工程师的勘察设计范围仅限承担国家规定的民用建筑工程三级及以下或工业小型项目。一级注册结构工程师要高于二级注册结构工程师，它门的区别在于考试不一样，将来的执业范围也不同。一级注册结构工程师要先参加基础考试，通过后才能参加专业考试；二级注册结构工程师可以直接考专业，如果你的基础扎实，两种考试也可以同时报考。注册结构工程师分一级注册结构工程师和二级注册结构工程师。注册结构工程师是指经全国统一考试合格，依法登记注册，取得中华人民共和国注册结构工程师执业资格证书和注册证书，从事 房屋结构 、桥梁结构及塔架结构等工程设计及相关业务的专业技术人员。

二级结构在生物化学及结构生物学中，是指一个生物巨分子，如蛋白质及核酸（DNA或RNA），局部区段的三维通式。它并不描述任何特定的原子位置，而这会在三级结构中处理。

蛋白质二级结构（secondary structure）二级结构是指多肽链借助于氢键沿一维方向排列成具有周期性的结构的构象，是多肽链局部的空间结构（构象），主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角等几种形式，它们是构成蛋白质高级结构的基本要素。 α－螺旋(α－helix)是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构元件.在α螺旋中，每 个螺旋周期包含 3.6 个氨基酸残基，残基侧链伸向外侧,同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键。这种氢键大致与螺旋轴平行。一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力就是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部(α-螺旋内)的氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成 没有影响，因此，更可能促进α-螺旋结构的形成。四种不同的α－螺旋β－折叠(β－sheet)也是一种重复性的结构,可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是一条肽链, 称为β折叠股或β股(β－strand),肽主链沿纸条形成锯齿状,处于最伸展的构象,氢键主要在股间而不是股内。α－碳原子位于折叠线上,由于其四面体性质,连续的酰氨平面排列成折叠形式。需要注意的是在折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平面,并交替的从平面上下二侧伸出。平行折叠片比反平行折叠片更规则且一般是大结构而反平行折叠片可以少到仅由两个β股组成。在平行（A）和反平行（B）β－折叠片中氢键的排列反向β－折叠β－转角(β－turn)是种简单的非重复性结构。在β－转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H氢键键合形成一个紧密的环,使β－转角成为比较稳定的结构,多处在蛋白质分子的表面,在这里改变多肽链方向的阻力比较小。β－转角的特定构象在一定程度上取决与他的组成氨基酸,某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常存在其中,由于甘氨酸缺少侧链(只有一个H),在β－转角中能很好的调整其他残基的空间阻碍,因此使立体化学上最合适的氨基酸；而脯氨酸具有换装结构和固定的角,因此在一定程度上迫使β－转角形成,促使多台自身回折且这些回折有助于反平行β折叠片的形成。两种主要类型的β－转角其他二级结构元件还有β－凸起(β－bugle)无规则卷曲(randon coil)等等。RNase的某些二级结构 蛋白质可分为纤维状蛋白和球状蛋白。纤维状蛋白通常是水不溶性的，在生物体内往往起着结构和支撑的作用；这类蛋白质的多肽链只是沿一维方向折叠, β折叠以反式平行为主且折叠片氢键主要是在不同肽链之间形成。球状蛋白一般都是水溶性的，是生物活性蛋白；它们的结构比起纤维状蛋白来说要复杂得多。α螺旋和β折叠在不同的球状蛋白质中所占的比例是不同的,平行和反平行β折叠几乎同样广泛存在，既可在不同肽链或不同分子之间形成,也可在同一肽链的不同肽段(β股)之间形成。β转角、卷曲结构或环结构也是它们形成复杂结构不可缺少的。 可参考 http://hpdb.hbu.edu.cn/structure/proteinstructure6.asp

蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键,有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象. 特点有α-螺旋、β-折叠、β-转角.常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠.二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的,氢键是稳定二级结构的主要作用力.